Глутамилэндопептидаза I - Glutamyl endopeptidase I

Глутамилэндопептидаза I это семейство внеклеточных бактериальный сериновые протеазы. Протеазы этого семейства были идентифицированы у видов Стафилококк, Бациллы, и Streptomyces, среди прочего. Два первых более тесно связаны, а Streptomyces-тип трактуется как отдельная семья, глутамилэндопептидаза II.[1]

Выявленные протеазы

Стафилококк

Первый обнаруженный фермент этого семейства и наиболее хорошо охарактеризованный был выделен из Золотистый стафилококк штамм V8 и, следовательно, более известный как «протеаза V8». Другие распространенные ссылки на эту протеазу - это стафилококковая сериновая протеаза и SspA из соответствующего гена.[1][2][3]
Также называемый S. epidermidis сериновая протеаза (Esp).[3]
Также называется PROM.[5]

Бациллы

  • Б. licheniformis глутамилэндопептидаза GluBL[1]
  • Б. subtilis глутамилэндопептидаза GluBS[1]

Энтерококк

Функция

Глутамилэндопептидаза по крайней мере у некоторых видов входит в состав зимоген каскад активации, активность которого зависит от протеолитической активации преформы протеазы. GluV8 из S. aureus, например, зависит от активации металлопротеиназа ауреолизин, и сам по себе необходим для активации стафопаина B. Было обнаружено, что GluSE, GluSW и SprE активируются металлопротеазой аналогичным образом.[7][8]

Протеазы этой группы гидролизуют пептидные связи после отрицательно заряженной глутаминовой кислоты или аспарагиновой кислоты с более высоким предпочтением по сравнению с первой. Было обнаружено, что оптимум pH немного выше нейтрального pH (7-8) для GluV8 и GluBL.[1]

Было показано, что, несмотря на их сходство, протеазы разных видов могут различаться по своей эффективности в расщеплении биологических мишеней. GluV8 предлагается в нескольких механизмах S. aureus иммунное уклонение, а GluV8 и GluSE показали влияние на регуляцию биопленки.[3][9][10][11]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c d е ж грамм час Stennicke, Henning R .; Бреддам, Клаус (01.01.2013). Роулингс, Нил Д .; Салвесен, Гай (ред.). Справочник протеолитических ферментов. Академическая пресса. С. 2534–2538. Дои:10.1016 / b978-0-12-382219-2.00561-5. ISBN  9780123822192.
  2. ^ Birktoft, Jens J .; Бреддам, Клаус (1994). «[8] Глутамилэндопептидазы». Протеолитические ферменты: сериновые и цистеиновые пептидазы. Методы в энзимологии. 244. стр.114–126. Дои:10.1016/0076-6879(94)44010-7. ISBN  9780121821456. PMID  7845201.
  3. ^ а б c Дубин, Гжегож (01.07.2002). «Внеклеточные протеазы Staphylococcus spp.». Биологическая химия. 383 (7–8): 1075–1086. Дои:10.1515 / BC.2002.116. ISSN  1431-6730. PMID  12437090.
  4. ^ Охара-Немото, Юко; Икеда, Йорико; Кобаяси, Масахико; Сасаки, Минору; Таджика, Шихоко; Кимура, Сигенобу (01.07.2002). «Характеристика и молекулярное клонирование глутамилэндопептидазы из Staphylococcus epidermidis». Микробный патогенез. 33 (1): 33–41. Дои:10.1006 / mpat.2002.0515. ISSN  0882-4010. PMID  12127798.
  5. ^ Yokoi, K .; Kakikawa, M .; Kimoto, H .; Watanabe, K .; Yasukawa, H .; Yamakawa, A .; Taketo, A .; Кодаира, К. И. (27 декабря 2001 г.). «Генетическая и биохимическая характеристика глутамилэндопептидазы Staphylococcus warneri M». Ген. 281 (1–2): 115–122. Дои:10.1016 / S0378-1119 (01) 00782-X. ISSN  0378-1119. PMID  11750133.
  6. ^ Кавалек, Магдалена; Потемпа, Ян; Луна, Джонатан Л .; Трэвис, Джеймс; Мюррей, Барбара Э. (01.01.2005). «Молекулярное разнообразие предполагаемого фактора вирулентности: очистка и характеристика изоформ внеклеточной серинглутамилэндопептидазы Enterococcus faecalis с различной ферментативной активностью». Журнал бактериологии. 187 (1): 266–275. Дои:10.1128 / JB.187.1.266-275.2005. ISSN  0021-9193. ЧВК  538807. PMID  15601711.
  7. ^ Чао, Юнь-Пэн; Фу, Хунъён; Ван, Ю-Лин; Хуанг, Вэнь-Бинь; Ван, Джен-Ю (01.09.2003). «Молекулярное клонирование гена карбоксилэстеразы и биохимическая характеристика кодируемого белка из Pseudomonas citronellolis ATCC 13674». Исследования в области микробиологии. 154 (7): 521–526. Дои:10.1016 / S0923-2508 (03) 00144-X. ISSN  0923-2508. PMID  14499938.
  8. ^ Ёкои, Кен-Джи; Кузува, Шинья; Ивасаки, Шу-Ичи; Ямакава, Аянори; Такето, Акира; Кодаира, Кен-Ичи (01.06.2016). «Ауреолизин Staphylococcus warneri M ускоряет его протеолитический каскад и участвует в образовании биопленок». Биология, биотехнология и биохимия. 80 (6): 1238–1242. Дои:10.1080/09168451.2016.1148576. ISSN  1347-6947. PMID  27008278.
  9. ^ Ивасе, Тадаюки; Уэхара, Йошио; Синдзи, Хитоми; Тадзима, Акико; Со, Хироми; Такада, Кодзи; Агата, Тошихико; Мизуноэ, Ёсимицу (20 мая 2010 г.). «Staphylococcus epidermidis Esp подавляет образование биопленок Staphylococcus aureus и колонизацию носа». Природа. 465 (7296): 346–349. Дои:10.1038 / природа09074. ISSN  1476-4687. PMID  20485435.
  10. ^ Козиэль, Джоанна; Potempa, янв (01.02.2013). «Бактерии в коже, вооруженные протеазой». Исследования клеток и тканей. 351 (2): 325–337. Дои:10.1007 / s00441-012-1355-2. ISSN  1432-0878. ЧВК  3560952. PMID  22358849.
  11. ^ Чен, Чен; Кришнан, Венгадесан; Мейкон, Кевин; Манн, Картик; Narayana, Sthanam V.L .; Шнеуинд, Олаф (2013-10-11). «Секретируемые протеазы контролируют опосредованный автолизином рост биопленок Staphylococcus aureus». Журнал биологической химии. 288 (41): 29440–29452. Дои:10.1074 / jbc.M113.502039. ISSN  1083-351X. ЧВК  3795244. PMID  23970550.

внешняя ссылка