Дипептидаза E - Dipeptidase E
| Дипептидаза E | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.4.13.21 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 
 | |||||||||
| Дипептидаза E | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||
| Организм | |||||||
| Символ | PepE | ||||||
| UniProt | P36936 | ||||||
| 
 | |||||||
Дипептидаза E (EC 3.4.13.21, аспартил дипептидаза, пептидаза E, Продукт гена PepE (Сальмонелла тифимуриум )) является фермент.[1][2] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция
- Дипептидаза E катализирует гидролиз из дипептиды Асп! Хаа. Он не действует на пептиды с N-концевым Glu, Asn или Gln и не расщепляет изоаспартилпептиды.
Бесплатный карбоксильная группа в субстрате не требуется.
Рекомендации
- ^ Хоканссон К., Ван А.Х., Миллер К.Г. (декабрь 2000 г.). «В структуре аспартилдипептидазы обнаруживается уникальная складка с каталитической триадой Ser-His-Glu». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (26): 14097–102. Дои:10.1073 / pnas.260376797. ЧВК 18877. PMID 11106384.
- ^ Ласси Р.А., Миллер К.Г. (май 2000 г.). «Пептидаза Е, пептидаза, специфичная для N-концевых аспарагиновых дипептидов, представляет собой серингидролазу». Журнал бактериологии. 182 (9): 2536–43. Дои:10.1128 / jb.182.9.2536-2543.2000. ЧВК 111318. PMID 10762256.
внешняя ссылка
- Дипептидаза + E в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
|  | Этот фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. | 
 
				