Аррестин бета 1 - Arrestin beta 1

ARRB1
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 2IV8
Идентификаторы
Псевдонимы	ARRB1, ARB1, ARR1, Аррестин бета 1
Внешние идентификаторы	OMIM: 107940 MGI: 99473 ГомолоГен: 2981 Генные карты: ARRB1
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 11 (человек)[1] Группа 11q13.4 Начните 75,260,122 бп[1] Конец 75,351,705 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 7 (мышь)[2] Группа 7 E1 | 7 54,09 см Начните 99,535,466 бп[2] Конец 99,606,771 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • GO: 0005097, GO: 0005099, GO: 0005100 Активность активатора GTPase • активность гистонацетилтрансферазы • GO: 0048551 активность ингибитора фермента • связывание рецептора инсулиноподобного фактора роста • связывание фактора транскрипции • Связывание киназы митоген-активируемой протеинкиназы • активность адаптера клатрина • связывание фосфорилированных белков с аминокислотами • активность ингибитора эндопептидазы цистеинового типа, участвующего в апоптотическом процессе • GO: 0001948 связывание с белками • Комплексная привязка адаптера АП-2 • связывание с альфа-1B адренергическим рецептором • Связывание с рецептором вазопрессина V2 • связывание фосфопротеина • связывание рецептора ангиотензина • связывание убиквитин-протеин-лигазы • связывание с белками семейства аррестинов • рецепторное связывание • связывание ферментов • связывание рецептора эстрогена • связывание с альфа-1А адренергическим рецептором • связывание рецептора фолликулостимулирующего гормона • связывание ионного канала • клатриновое связывание • Связывание с рецептором, сопряженным с G-белком Сотовый компонент • цитоплазма • цитозоль • постсинаптическая мембрана • мембрана • ядро клетки • проекция клетки • дендритный позвоночник • гетеротримерный G-белковый комплекс • хроматин • клеточная мембрана • внутриклеточный • нуклеоплазма • яма, покрытая клатрином • псевдоподия • GO: 0097483, GO: 0097481 постсинаптическая плотность • Мембрана Гольджи • лизосомальная мембрана • базолатеральная плазматическая мембрана • мембрана цитоплазматических везикул • цитоплазматический пузырек • ядерное тело • эндосома Биологический процесс • положительная регуляция передачи сигнала белка Rho • регуляция сигнального пути белка рецептора, связанного с G-белком • положительная регуляция интернализации рецепторов • транскрипция с промотора РНК-полимеразы II • сборка напряженного волокна • сигнальный путь фолликулостимулирующего гормона • активация тромбоцитов • положительная регуляция активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующей в апоптотическом процессе • GO: 0034259 отрицательная регуляция активности GTPase • положительная регуляция каскада ERK1 и ERK2 • положительная регуляция секреции инсулина, участвующая в клеточном ответе на стимул глюкозы • протеасомный убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс • фототрансдукция • регуляция транскрипции, ДНК-шаблон • транскрипция, ДНК-шаблон • положительная регуляция фосфорилирования пептидил-серина • отрицательная регуляция продукции интерлейкина-8 • убиквитинирование белков • транспорт белка • отрицательная регуляция фосфорилирования белков • положительная регуляция процесса апоптоза гладкомышечных клеток • активация активности MAPK • положительная регуляция ацетилирования гистона H4 • положительное регулирование связывания белков • отрицательная регуляция активности фактора транскрипции NF-kappaB • положительная регуляция убиквитинирования белков • Интернализация рецепторов, связанных с G-белками • отрицательная регуляция активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующей в апоптотическом процессе • эндоцитоз • отрицательная регуляция продукции интерлейкина-6 • положительная регуляция ацетилирования гистонов • отрицательная регуляция убиквитинирования белков • отрицательная регуляция каскада ERK1 и ERK2 • отрицательная регуляция передачи сигнала • положительная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II • преобразование сигнала • GO: 0032320, GO: 0032321, GO: 0032855, GO: 0043089, GO: 0032854 положительная регуляция активности GTPase • апоптотический процесс • ответ на наркотик • мембранная организация • регуляция апоптотического процесса • убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс • отрицательная регуляция сигнального пути Notch • Путь передачи сигналов рецептора, сопряженного с G-белком • положительная регуляция фосфорилирования белков • положительное регулирование пролиферации клеток • отрицательная регуляция апоптотического процесса • отрицательная регуляция апоптотического процесса нейронов • ацетилирование гистонов Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	408	109689
Ансамбль	ENSG00000137486	ENSMUSG00000018909
UniProt	P49407	Q8BWG8
RefSeq (мРНК)	NM_004041 NM_020251	NM_177231 NM_178220
RefSeq (белок)	NP_004032 NP_064647	NP_796205 NP_835738
Расположение (UCSC)	Chr 11: 75.26 - 75.35 Мб	Chr 7: 99,54 - 99,61 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Аррестин, бета 1, также известен как ARRB1, это белок который у человека кодируется ARRB1 ген.^[5][6]

Функция

Члены арестовать Полагают, что семейство белков / бета-аррестина участвует в опосредованной агонистами десенсибилизации G-белковые рецепторы и вызывают специфическое подавление клеточных ответов на стимулы, такие как гормоны, нейротрансмиттеры или сенсорные сигналы. Arrestin beta 1 - это цитозольный белок и действует как кофактор в киназе бета-адренорецепторов (ЛАЙ ) опосредованная десенсибилизация бета-адренорецепторы. Помимо центральной нервной системы, он экспрессируется на высоком уровне в лейкоцитах периферической крови, и поэтому считается, что система BARK / бета-аррестин играет важную роль в регуляции опосредованных рецептором иммунных функций. Описаны альтернативно сплайсированные транскрипты, кодирующие различные изоформы аррестина бета 1, однако их точные функции не известны.^[6]Бета-аррестин также может играть роль каркасного белка в путях GPCR.^{[нужна цитата ]}

Взаимодействия

Было показано, что Arrestin beta 1 взаимодействовать с участием

• Arf6,^[7]
• PTHLH,^[8]
• DVL2^[9]
• Mdm2,^[10][11]
• OPRD1,^[12]
• PSCD2,^[7] и
• RALGDS.^[13]

использованная литература

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000137486 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000018909 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Паррути Дж., Пераккия Ф., Саллезе М., Амброзини Дж., Мазини М., Ротилио Д., Де Блази А. (май 1993 г.). «Молекулярный анализ человеческого бета-аррестина-1: клонирование, распределение в тканях и регуляция экспрессии. Идентификация двух изоформ, полученных с помощью альтернативного сплайсинга». Журнал биологической химии. 268 (13): 9753–61. PMID  8486659.
6. «Энтрез Ген: аррестин ARRB1, бета 1».
7. Claing A, Chen W., Miller WE, Vitale N, Moss J, Premont RT, Lefkowitz RJ (ноябрь 2001 г.). «Опосредованная бета-аррестином активация фактора 6 АДФ-рибозилирования и эндоцитоз бета 2-адренорецепторов». J. Biol. Chem. 276 (45): 42509–13. Дои:10.1074 / jbc.M108399200. PMID  11533043.
8. Конлан Л.А., Мартин Т.Дж., Гиллеспи М.Т. (сентябрь 2002 г.). «COOH-конец белка, связанного с паратироидным гормоном (PTHrP), взаимодействует с бета-аррестином 1B». FEBS Lett. 527 (1–3): 71–5. Дои:10.1016 / S0014-5793 (02) 03164-2. PMID  12220636. S2CID  83640616.
9. Чен В., Ху Л.А., Семенов М.В., Янагава С., Кикучи А., Лефковиц Р.Дж., Миллер В.Е. (декабрь 2001 г.). «Бета-аррестин1 модулирует транскрипционную активность лимфоидного энхансерного фактора посредством взаимодействия с фосфорилированными растрепанными белками». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 98 (26): 14889–94. Дои:10.1073 / pnas.211572798. ЧВК  64954. PMID  11742073.
10. Ван П, Ву И, Ге Х, Ма Л, Пей Дж (март 2003 г.). «Субклеточная локализация бета-аррестинов определяется их интактным N-доменом и сигналом ядерного экспорта на С-конце». J. Biol. Chem. 278 (13): 11648–53. Дои:10.1074 / jbc.M208109200. PMID  12538596.
11. Шеной С.К., Сяо К., Венкатараманан В., Снайдер П.М., Фридман Нью-Джерси, Вайсман А.М. (август 2008 г.). «Nedd4 опосредует агонист-зависимое убиквитинирование, нацеливание на лизосомы и деградацию бета2-адренергического рецептора». J. Biol. Chem. 283 (32): 22166–76. Дои:10.1074 / jbc.M709668200. ЧВК  2494938. PMID  18544533.
12. Цен Би, Ю Q, Го Дж, Ву И, Лин К., Ченг З, Ма Л, Пей Дж (март 2001 г.). «Прямое связывание бета-аррестинов с двумя отдельными внутриклеточными доменами дельта-опиоидного рецептора». J. Neurochem. 76 (6): 1887–94. Дои:10.1046 / j.1471-4159.2001.00204.x. PMID  11259507. S2CID  83485138.
13. Bhattacharya M, Anborgh PH, Babwah AV, Dale LB, Dobransky T., Benovic JL, Feldman RD, Verdi JM, Rylett RJ, Ferguson SS (август 2002 г.). «Бета-аррестины регулируют эффекторный путь Ral-GDS Ral, который опосредует реорганизацию цитоскелета». Nat. Cell Biol. 4 (8): 547–55. Дои:10.1038 / ncb821. PMID  12105416. S2CID  20784208.

дальнейшее чтение

• Лефковиц RJ (1998). «G-белковые рецепторы. III. Новые роли рецепторных киназ и бета-аррестинов в передаче сигналов рецептора и десенсибилизации». J. Biol. Chem. 273 (30): 18677–80. Дои:10.1074 / jbc.273.30.18677. PMID  9668034.
• Lohse MJ, Benovic JL, Codina J, et al. (1990). «Бета-аррестин: белок, регулирующий функцию бета-адренорецепторов». Наука. 248 (4962): 1547–50. Дои:10.1126 / science.2163110. PMID  2163110.
• Калабрезе Г., Саллезе М., Сторнаиуоло А. и др. (1995). «Присвоение гена бета-аррестина 1 (ARRB1) хромосоме человека 11q13». Геномика. 24 (1): 169–71. Дои:10.1006 / geno.1994.1594. PMID  7896272.
• Паррути Дж., Пераккия Ф., Саллезе М. и др. (1993). «Молекулярный анализ человеческого бета-аррестина-1: клонирование, распределение в тканях и регуляция экспрессии. Идентификация двух изоформ, полученных путем альтернативного сплайсинга». J. Biol. Chem. 268 (13): 9753–61. PMID  8486659.
• Яковелли Л., Франкетти Р., Мазини М., Де Блази А. (1997). «GRK2 и бета-аррестин 1 как негативные регуляторы реакции, стимулированной рецепторами тиреотропина». Мол. Эндокринол. 10 (9): 1138–46. Дои:10.1210 / me.10.9.1138. PMID  8885248.
• Боналдо М.Ф., Леннон Г., Соарес МБ (1997). «Нормализация и вычитание: два подхода для облегчения открытия генов». Genome Res. 6 (9): 791–806. Дои:10.1101 / гр.6.9.791. PMID  8889548.
• Гудман О.Б., Крупник Ю.Г., Гуревич В.В. и др. (1997). «Взаимодействие аррестин / клатрин. Локализация локуса связывания аррестина в терминальном домене клатрина». J. Biol. Chem. 272 (23): 15017–22. Дои:10.1074 / jbc.272.23.15017. PMID  9169477.
• Lin FT, Krueger KM, Kendall HE, et al. (1998). «Клатрин-опосредованный эндоцитоз бета-адренорецептора регулируется фосфорилированием / дефосфорилированием бета-аррестина1». J. Biol. Chem. 272 (49): 31051–7. Дои:10.1074 / jbc.272.49.31051. PMID  9388255.
• Арагай AM, Mellado M, Frade JM и др. (1998). «Моноцитарный хемоаттрактантный белок-1-индуцированная десенсибилизация рецептора CCR2B, опосредованная G-белок-связанной рецепторной киназой 2». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 95 (6): 2985–90. Дои:10.1073 / пнас.95.6.2985. ЧВК  19681. PMID  9501202.
• тер Хаар Э, Мусаккио А, Харрисон С.К., Кирххаузен Т. (1998). «Атомная структура клатрина: концевой домен бета-пропеллера присоединяется к альфа-зигзагообразному линкеру». Ячейка. 95 (4): 563–73. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 81623-2. ЧВК  4428171. PMID  9827808.
• Luttrell LM, Ferguson SS, Daaka Y, et al. (1999). «Бета-аррестин-зависимое образование комплексов бета2-адренергический рецептор-Src протеинкиназа». Наука. 283 (5402): 655–61. Дои:10.1126 / science.283.5402.655. PMID  9924018.
• McDonald PH, Cote NL, Lin FT и др. (1999). «Идентификация NSF как белка, связывающего бета-аррестин-1. Значение для регуляции бета2-адренорецепторов». J. Biol. Chem. 274 (16): 10677–80. Дои:10.1074 / jbc.274.16.10677. PMID  10196135.
• Лин Ф.Т., Миллер В.Е., Латтрелл Л.М., Лефковиц Р.Дж. (1999). «Регулирование обратной связи функции бета-аррестина1 с помощью киназ, регулируемых внеклеточными сигналами». J. Biol. Chem. 274 (23): 15971–4. Дои:10.1074 / jbc.274.23.15971. PMID  10347142.
• Макконалог К., Дери О, Ловетт М. и др. (1999). «Вещество P-индуцированный транспорт бета-аррестинов. Роль бета-аррестинов в эндоцитозе рецептора нейрокинина-1». J. Biol. Chem. 274 (23): 16257–68. Дои:10.1074 / jbc.274.23.16257. PMID  10347182.
• Миллер В.Е., Модсли С., Ан С. и др. (2000). «Бета-аррестин1 взаимодействует с каталитическим доменом тирозинкиназы c-SRC. Роль бета-аррестин1-зависимого нацеливания c-SRC в рецепторном эндоцитозе». J. Biol. Chem. 275 (15): 11312–9. Дои:10.1074 / jbc.275.15.11312. PMID  10753943.
• Laporte SA, Oakley RH, Holt JA и др. (2000). «Взаимодействие бета-аррестина с адаптером AP-2 необходимо для кластеризации бета 2-адренергических рецепторов в ямки, покрытые клатрином». J. Biol. Chem. 275 (30): 23120–6. Дои:10.1074 / jbc.M002581200. PMID  10770944.
• Беннетт TA, Maestas DC, Prossnitz ER (2000). «Связывание аррестина с рецептором N-формилпептида, связанным с G-белком, регулируется консервативной последовательностью« DRY »». J. Biol. Chem. 275 (32): 24590–4. Дои:10.1074 / jbc.C000314200. PMID  10823817.
• Шиина Т., Кавасаки А., Нагао Т., Куросе Х. (2000). «Взаимодействие с бета-аррестином определяет разницу в поведении интернализации между бета1- и бета2-адренорецепторами». J. Biol. Chem. 275 (37): 29082–90. Дои:10.1074 / jbc.M909757199. PMID  10862778.
• Барлик Дж., Эндрюс Дж. Д., Кельвин А.А. и др. (2001). «Регулирование активации тирозинкиназы и высвобождения гранул через бета-аррестин с помощью CXCRI». Nat. Иммунол. 1 (3): 227–33. Дои:10.1038/79767. PMID  10973280. S2CID  6151896.

• Шукла, А.К .; Westfield, G.H .; Сяо, К; Reis, R. I .; Huang, L. Y .; Трипати-Шукла, П; Цянь, Дж; Ли, S; Блан, А; Олесье, А. Н .; Dosey, A. M .; Вс, М; Liang, C. R .; Gu, L. L .; Shan, J.M .; Чен, X; Hanna, R; Чой, М; Yao, X.J .; Klink, B.U .; Kahsai, A.W .; Sidhu, S. S .; Коидэ, S; Penczek, P.A .; Косяков, А. А .; Woods Jr, V. L .; Кобылка, Б.К .; Skiniotis, G; Лефковиц, Р. Дж. (2014). «Визуализация набора аррестина рецептором, связанным с G-белком». Природа. 512 (7513): 218–22. Дои:10.1038 / природа13430. ЧВК  4134437. PMID  25043026.

внешние ссылки

• Человек ARRB1 расположение генома и ARRB1 страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.