Аспартат-1-декарбоксилаза - Aspartate 1-decarboxylase
| аспартат-1-декарбоксилаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 гетерооктамер аспартат-1-декарбоксилазы, E.Coli | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 4.1.1.11 | ||||||||
| Количество CAS | 9024-58-2 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, аспартат-1-декарбоксилаза (EC 4.1.1.11 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- L-аспартат бета-аланин + CO2
Следовательно, у этого фермента есть один субстрат, L-аспартат, и два товары, бета-аланин и CO2.
Этот фермент принадлежит к семейству лиасы в частности карбокси-лиазы, которые расщепляют углерод-углеродные связи. В систематическое название этого класса ферментов L-аспартат-1-карбокси-лиаза (бета-аланинобразующая). Другие широко используемые имена включают аспартат-альфа-декарбоксилаза, L-аспартат-альфа-декарбоксилаза, аспарагиновая альфа-декарбоксилаза, и L-аспартат-1-карбокси-лиаза. Этот фермент участвует в метаболизм аланина и аспартата и метаболизм бета-аланина.
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 г.[Обновить], 12 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1AW8, 1PPY, 1PQE, 1PQF, 1PQH, 1PT0, 1PT1, 1PYQ, 1ПЮ, 1UHD, 1UHE, и 2C45.
Рекомендации
- Уильямсон Дж. М., Браун Г. М. (1979). «Очистка и свойства L-аспартат-альфа-декарбоксилазы, фермента, который катализирует образование бета-аланина в Escherichia coli». J. Biol. Chem. 254 (16): 8074–82. PMID 381298.
| Этот EC 4.1 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |