Фибриновый каркас - Fibrin scaffold

А фибриновый каркас представляет собой сеть белков, которая скрепляет и поддерживает различные живые ткани. Он естественным образом вырабатывается организмом после травмы, но также может быть использован в качестве заменителя тканей для ускорения заживления. Эшафот состоит из встречающихся в природе биоматериалы состоит из сшитого фибрин сеть и широко используется в биомедицинский Приложения.

Фибрин состоит из белков крови фибриноген и тромбин которые участвуют в свертывание крови. Фибриновый клей или же фибриновый герметик также называется фибрин на основе каркаса и используется для остановки хирургического кровотечения, скорости лечение раны, закрыть полые органы тела или закрыть отверстия, сделанные стандартными швы, и обеспечивают доставку медикаментов, таких как антибиотики к обнаженным тканям.[1][2]

Использование фибринового каркаса помогает при лечении травм мочеиспускательный канал,[3] печень[4] легкое,[5] селезенка,[6] почка,[7] и сердце.[8] В биомедицинских исследованиях фибриновые каркасы использовались для заполнения костных полостей, восстановления нейронов, сердечных клапанов,[9] сосудистые трансплантаты[10] и поверхность глаза.

Сложность биологических систем требует индивидуального подхода к их функционированию. Когда они больше не могут выполнять свою задачу, вмешательство новых клеток и биологических сигналов обеспечивается материалом каркаса. Фибриновый каркас имеет много аспектов, например, биосовместимый, биоразлагаемый и легко обрабатывается. Кроме того, он имеет аутологичный природа, и им можно манипулировать в различных размерах и формах. Собственная роль в заживлении ран полезна при хирургических вмешательствах. Многие факторы могут быть связаны с фибриновым каркасом, и они могут высвобождаться клеточно-контролируемым образом. Его жесткостью можно управлять, изменяя концентрацию в соответствии с потребностями окружающих или инкапсулированных ячеек. Дополнительные механические свойства можно получить, комбинируя фибрин с другими подходящими каркасами. Каждое биомедицинское применение имеет свои собственные характерные требования к различным типам тканей, и недавние исследования фибринового каркаса обещают более быстрое восстановление, меньшее количество осложнений и долговременные решения.

Преимущества фибринового каркаса

Фибриновый каркас - важный элемент в тканевая инженерия подходит как материал лески. Это выгодно по сравнению с синтетические полимеры и коллаген гели по цене, воспаление, иммунная реакция, токсичность и клеточная адгезия обеспокоены.[11] Когда есть травма в организме клетки на месте запускают каскад свертывание крови и фибрин является первым каркасом, образованным нормально.[12] Для клинического использования каркаса необходимо быстрое и полное включение в ткань хозяина.[13] Регенерация ткани и деградация каркаса должны быть сбалансированы с точки зрения скорости, площади поверхности и взаимодействия, чтобы можно было достичь идеального шаблона.[14] Фибрин удовлетворяет многим требованиям функций каркаса. Биоматериалы состоит из фибрин может прикреплять многие биологические поверхности с высокой адгезией. Его биосовместимость не токсичен, аллергенный или же воспалительный.[14][15][16] С помощью фибринолиз ингибиторы[17] или сшивающие волокна, можно управлять биодеградацией.[16][18] Фибрин может быть получен от людей, которые будут проходить многократное лечение, чтобы гели из аутологичного фибрина не вызывали нежелательных иммуногенных реакций, а также были воспроизводимыми.[14][19][20] По сути, структура и биохимия фибрина играют важную роль в заживлении ран.[21] Хотя существуют ограничения из-за распространения, исключительные рост клеток и может быть достигнуто развитие ткани.[14][22] В зависимости от применения характеристики фибринового каркаса можно регулировать путем изменения концентраций компонентов. Долговечный прочный фибрин гидрогели завидуют во многих приложениях.[21][23][24]

Формирование и обогащение фибринового геля

Полимеризация время фибриноген и тромбин в первую очередь зависит от концентрации тромбина и температуры, в то время как концентрация фибриногена оказывает незначительное влияние. Характеристика геля фибрина сканирующая электронная микроскопия показывает, что толстые волокна образуют плотную структуру при более низких концентрациях фибриногена (5 мг / мл), а более тонкие волокна и более рыхлый гель могут быть получены при увеличении концентрации фибриногена (20 мг / мл), тогда как при увеличении концентрации тромбина (от 0,5 Ед / мл до 5 Ед / мл) не имеет столь значительного результата, хотя волокна постепенно истончаются.[25]

Гели фибрина могут быть обогащены добавлением других внеклеточный матрикс (ECM) компоненты, такие как фибронектин, витронектин, ламинин и коллаген. Они могут быть ковалентно связаны с фибриновым каркасом реакциями, катализируемыми трансглутаминаза.[26] Субстрат, происходящий из ламинина аминокислота последовательности трансглутаминазы могут быть IKVAV, YIGSR или RNIAEIIKDI. Последовательность, происходящая из коллагена, представляет собой DGEA и многие другие белки ЕСМ. RGD последовательность может быть приведена в качестве других примеров.[26][27] Гепарин связывающие последовательности KβAFAKLAARLYRKA, RβAFARLAARLYRRA, KHKGRDVILKKDVR, YKKIIKKL взяты из антитромбин III, модифицированный антитромбин III, молекула адгезии нервных клеток и фактор тромбоцитов 4, соответственно. Гепарин-связывающие факторы роста могут быть присоединены к гепарин-связывающим доменам через гепарин. В результате вместо пассивной диффузии может быть обеспечен резервуар путем высвобождения факторы роста в продолжительное время.[28][29] Кислый и основной фактор роста фибробластов, нейротрофин 3, трансформирующий фактор роста бета 1, трансформирующий фактор роста бета 2, фактор роста нервов, нейротрофический фактор головного мозга можно привести в качестве примеров таких факторов роста.[18][28][29][30][31][32]

Для некоторых тканей, таких как хрящ, высокоплотные полимерные каркасы, такие как полиэтиленгликоль (PEG) необходимы из-за механическое напряжение и этого можно достичь, комбинируя их с естественными биоразлагаемыми клеточно-адгезивными каркасами, поскольку клетки не могут прикрепляться к синтетическим полимерам и принимать правильные сигналы для нормального функционирования клеток. В недавнем исследовании изучаются различные комбинации каркасов с гидрогелями на основе ПЭГ для оценки хондрогенного ответа на стимуляцию динамической деформации. ПЭГ-Протеогликан, ПЭГ-Фибриноген, ПЭГ-Альбумин конъюгаты и только ПЭГ, включая гидрогели используются для оценки механического воздействия на хондроциты крупного рогатого скота с использованием системы пневматического реактора. Наиболее существенное увеличение жесткости наблюдается в гидрогеле, конъюгированном с ПЭГ-фибриноген, после 28 дней механической стимуляции.[33]

Использование в тканевой инженерии

Костная ткань

В ортопедия, желательны методы с минимальной инвазией, и улучшение инъекционных систем является главной целью. Костные полости могут быть заполнены полимеризуемыми материалами при инъекции, и может быть обеспечена адаптация к форме полости. С помощью таких систем можно получить более короткое время хирургической операции, минимальное повреждение втягивания крупных мышц, меньший размер рубца, меньшую боль после операции и, следовательно, более быстрое восстановление.[15] В исследовании для оценки эффективности инъекционного фибринового каркаса при трансплантация из стромальные клетки костного мозга (BMSC) когда Центральная нервная система (ЦНС) повреждена ткань, Yasuda et al. обнаружили, что BMSC увеличивает выживаемость, миграцию и дифференцировку после трансплантации в кортикальное поражение крыс, хотя полное разрушение фибринового матрикса происходит через четыре недели.[34] Еще одно исследование для оценки того, фибриновый клей обогащенный тромбоцит лучше, чем просто плазма, обогащенная тромбоцитами (PRP) на формирование кости. Каждый в сочетании с мезенхимальными стволовыми клетками костного мозга и костный морфогенетический белок 2 (БМП-2) вводятся в подкожное пространство. Результаты показывают, что фибриновый клей, обогащенный тромбоцитами, имеет лучшие остеогенные свойства по сравнению с PRP.[35] Для инициирования и ускорения восстановления и регенерации тканей идеально подходят богатые тромбоцитами фибриновые гели, поскольку они имеют высокую концентрацию факторов роста, высвобождающих тромбоциты, и биоактивных белков.[36] Добавление фибринового клея в фосфат кальция Гранулы дают многообещающие результаты, ведущие к более быстрому восстановлению костей за счет индукции минерализации и возможного воздействия фибрина на ангиогенез, прикрепление и пролиферацию клеток.[37]

Сердечная ткань

Пороки сердца является основной причиной смерти во всем мире. И механические клапаны, и фиксированные биологические ксенотрансплантат или гомотрансплантаты, используемые в клинической практике, имеют много недостатков.[38] Одно исследование, посвященное сердечным клапанам на основе фибрина для оценки структуры и механической прочности на овцах, показало многообещающий потенциал замены клапанов пациентами. Из аутологичных артериальных клеток и фибринового каркаса формируются тканевые сердечные клапаны, которые затем механически кондиционируются и трансплантируются в легочный ствол тех же животных. Предварительный результат потенциально обнадеживает аутологичный производство сердечного клапана.[39]

Сосудистый трансплантат

В атеросклероз, тяжелое заболевание в современном обществе, закупорка коронарных сосудов. Эти сосуды необходимо освободить и удерживать открытыми, то есть с помощью стентов. К сожалению, через некоторое время эти сосуды снова закрываются, и их приходится обходить, чтобы обеспечить поддержание кровообращения. Обычно для этого используются аутологичные сосуды пациента или синтетические полимерные трансплантаты. У обоих вариантов есть недостатки. Во-первых, в человеческом теле доступно всего несколько аутологичных сосудов, которые могут быть низкого качества, учитывая состояние здоровья пациента. С другой стороны, трансплантаты на основе синтетического полимера часто обладают недостаточной гемосовместимостью и поэтому быстро закупориваются - проблема, которая особенно характерна для трансплантатов малого калибра. В этом контексте тканевая инженерия аутологичных заменителей сосудов на основе фибрина-геля является очень многообещающим подходом для преодоления текущих проблем. Клетки и фибрин отделяются от пациента с помощью малоинвазивной процедуры и формуются в индивидуальных формах, соответствующих требуемым размерам. Дополнительное предварительное культивирование в специализированном биореакторе[40] неизбежно для обеспечения надлежащих свойств трансплантата.[41][42][43]

Глазная ткань

Буллезная кератопатия, которая характеризуется отеком стромы роговицы, связанным с потерей клеток и эндотелиальной декомпенсацией, а также субэпителиальным фиброзом и васкуляризацией роговицы в других случаях, приводит к проблемам со зрением из-за потери роговица прозрачность.[44] Фибриновый клей применяется без швов на поверхности роговицы для фиксации амниотической мембраны, криоконсервированный. Полная реэпителизация на поверхности глаза без симптомов достигается через 3 недели. Результаты показывают, что фиксация фибриновым клеем проста, надежна и эффективна на поверхности роговицы.[45]

Нервная ткань

Поскольку фибрин выполняет механические аспекты роста нейронов без инициирования глиальный пролиферации, он потенциально может быть использован для заживления нейрональных ран даже без необходимости использования факторов роста или подобных составляющих.[12] Нейроны и астроциты, два основных типа клеток Центральная нервная система, может по-разному реагировать на различия в жесткости матрицы.[46] Нейрональное развитие клеток-предшественников поддерживается гелями с низким модуль упругости.[47] Когда жесткость матрицы больше, чем у нормального мозга, расширение спинной мозг и нейроны коркового мозга подавляются, так как расширение нейритов и формирование ветвей происходит на мягких материалах (<1000 Па). В исследовании используются фибрины разных видов для сравнения влияния на рост нейритов нейронов спинного мозга мыши. Среди лосося, бычьего и человеческого фибрина в дополнение к Матригель(Р), фибрин лосося способствует нейрит рост лучший и больше протеолиз устойчивы, чем фибрины млекопитающих. Потому что до 0 ° C лосось фибриноген может свертываться, тогда как полимеризация человеческого фибриногена происходит медленно при температуре ниже 37 ° C, это можно использовать как преимущество в более прохладных хирургических условиях. Следовательно, для лечения повреждений центральной нервной системы фибрин лосося может быть полезным биоматериалом.[12][48]

За седалищный нерв При регенерации фибриновый каркас используется с нейротрофическим фактором глиального происхождения (GDNF) в недавнем исследовании. Выживанию сенсорных и моторных нейронов способствует нейротрофический фактор глиального происхождения, и его доставка в периферическую нервную систему улучшает регенерацию после травмы. GDNF и фактор роста нервов (NGF) изолируется в геле через бидоменный пептид. Этот пептид состоит из гепарин-связывающего домена и субстратного домена трансглутаминазы, которые могут быть поперечно сшиты с фибриновым матриксом путем полимеризации через трансглутаминазную активность фактор XIIIa. Многие нейротрофические факторы могут связываться с гепарином через его сульфатированные домены. Это основанная на аффинности система доставки, в которой факторы роста высвобождаются посредством клеточного контроля деградации. После создания дефекта седалищного нерва крысы диаметром 13 мм система доставки фибринового матрикса применяется к щели в качестве направляющего канала нерва. Результаты показывают, что такая система доставки эффективна для повышения зрелости и содействия организованной архитектуре регенерации нервов в присутствии GDNF, в дополнение к выражению многообещающих вариантов лечения повреждений периферических нервов.[49]

Использование в доставке генов

Использование гидрогеля фибрина в доставка генов (трансфекция ) изучается для воздействия на основные факторы, контролирующие процесс доставки, такие как фибриноген и пДНК концентрация в дополнение к значению клеточно-опосредованной деградации фибрина для реализации потенциала клеточной трансфекции микрочип инженерия или перенос генов in vivo. Перенос генов более успешен в геле, чем в геле, вероятно, из-за близости липоплексов и клеток-мишеней. Наблюдается меньшая цитотоксичность из-за меньшего использования агентов трансфекции, таких как липофектамин и устойчивое разложение фибрина. Следовательно, каждый тип клеток требует оптимизации концентраций фибриногена и пДНК для более высоких выходов трансфекции, и исследования в отношении высокопроизводительных экспериментов с микрочипами трансфекции являются многообещающими.[50]

Рекомендации

  1. ^ Фибриновые герметики - тест, кровь, осложнения, время, инфекция, риск, скорость, определение, цель, описание, приготовление, нормальные результаты
  2. ^ Атрах Х.И. (апрель 1994 г.). «Фибриновый клей». BMJ. 308 (6934): 933–4. Дои:10.1136 / bmj.308.6934.933. ЧВК  2539755. PMID  8173397.
  3. ^ Эванс Л.А., Фергюсон К.Х., Фоли Дж. П., Розанский Т.А., Мори А.Ф. (апрель 2003 г.). «Фибриновый герметик для лечения травм мочеполовой системы, свищей и хирургических осложнений». Журнал урологии. 169 (4): 1360–2. Дои:10.1097 / 01.ju.0000052663.84060.ea. PMID  12629361.
  4. ^ Файнштейн А.Дж., Варела Дж.Э., Кон С.М., Комптон Р.П., МакКенни М.Г. (2001). «Фибриновый клей исключает необходимость тампонирования после сложных травм печени». Йельский журнал биологии и медицины. 74 (5): 315–21. ЧВК  2588746. PMID  11769337.
  5. ^ Bastarache JA (март 2009 г.). «Комплексная роль фибрина в остром повреждении легких». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 296 (3): L275–6. Дои:10.1152 / ajplung.90633.2008. PMID  19118088.
  6. ^ Моди П., Рахамим Дж. (Июль 2005 г.). «Фибриновый герметик для лечения повреждений селезенки при эзофагэктомии». Европейский журнал кардио-торакальной хирургии. 28 (1): 167–8. Дои:10.1016 / j.ejcts.2005.02.045. PMID  15876541.
  7. ^ Патель Р., Карузо Р.П., Танеха С., Стифельман М. (ноябрь 2003 г.). «Использование фибринового клея и гелевой пены для восстановления повреждений собирательной системы на модели свиньи: последствия для техники лапароскопической частичной нефрэктомии». Журнал эндоурологии. 17 (9): 799–804. Дои:10.1089/089277903770802416. PMID  14642047.
  8. ^ Тода К., Йошитацу М., Изутани Х., Ихара К. (август 2007 г.). «Хирургическое лечение проникающих повреждений сердца с использованием листа фибринового клея». Интерактивная сердечно-сосудистая и торакальная хирургия. 6 (4): 577–8. Дои:10.1510 / icvts.2007.156372. PMID  17669945.
  9. ^ "AME: сердечные клапаны". www.ame.hia.rwth-aachen.de. Получено 2010-05-31.
  10. ^ «AME: сосудистые трансплантаты». www.ame.hia.rwth-aachen.de. Получено 2010-05-31.
  11. ^ Ахмед Т.А., Дэйр Э.В., Хинке М. (июнь 2008 г.). «Фибрин: универсальный каркас для тканевой инженерии». Тканевая инженерия, часть B: обзоры. 14 (2): 199–215. Дои:10.1089 / ten.teb.2007.0435. PMID  18544016.
  12. ^ а б c Уйбо Р., Лайдмяэ И., Сойер Э.С. и др. (Май 2009 г.). «Мягкие материалы для лечения повреждений центральной нервной системы: оценка пригодности фибриновых гелей не млекопитающих». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1793 (5): 924–30. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2009.01.007. ЧВК  2895977. PMID  19344675.
  13. ^ Shaikh FM, Callanan A, Kavanagh EG, Burke PE, Grace PA, McGloughlin TM (2008). «Фибрин: естественный биоразлагаемый каркас в тканевой инженерии сосудов». Клетки Ткани Органы. 188 (4): 333–46. Дои:10.1159/000139772. PMID  18552484.
  14. ^ а б c d Йе Кью, Цюнд Джи, Бенедикт П. и др. (Май 2000 г.). «Фибриновый гель как трехмерная матрица в тканевой инженерии сердечно-сосудистой системы». Европейский журнал кардио-торакальной хирургии. 17 (5): 587–91. Дои:10.1016 / S1010-7940 (00) 00373-0. PMID  10814924.
  15. ^ а б Бенсаид В., Триффит Дж. Т., Бланчат С., Удина К., Седель Л., Петит Н. (июнь 2003 г.). «Биоразлагаемый фибриновый каркас для трансплантации мезенхимальных стволовых клеток». Биоматериалы. 24 (14): 2497–502. Дои:10.1016 / S0142-9612 (02) 00618-X. PMID  12695076.
  16. ^ а б Возняк Г. (август 2003 г.). «Фибриновые герметики в поддерживающих хирургических методах: важность отдельных компонентов». Сердечно-сосудистая хирургия. 11 (Дополнение 1): 17–21. Дои:10.1016 / S0967-2109 (03) 00067-X. PMID  12869984.
  17. ^ Cholewinski E, Dietrich M, Flanagan TC, Schmitz-Rode T, Jockenhoevel S (ноябрь 2009 г.). «Транексамовая кислота - альтернатива апротинину в инженерии сердечно-сосудистой ткани на основе фибрина». Тканевая инженерия. Часть А. 15 (11): 3645–53. CiteSeerX  10.1.1.527.8956. Дои:10.1089 / ten.TEA.2009.0235. PMID  19496679.
  18. ^ а б Мол А., Ван Лисхаут М. И., Дам-де Вин К. Г. и др. (Июнь 2005 г.). «Фибрин как переносчик клеток в сердечно-сосудистой тканевой инженерии». Биоматериалы. 26 (16): 3113–21. Дои:10.1016 / j.biomaterials.2004.08.007. PMID  15603806.
  19. ^ Апер Т., Шмидт А., Духроу М., Брух HP (январь 2007 г.). «Аутологичные кровеносные сосуды, сконструированные из образца периферической крови». Европейский журнал сосудистой и эндоваскулярной хирургии. 33 (1): 33–9. Дои:10.1016 / j.ejvs.2006.08.008. PMID  17070080.
  20. ^ Jockenhoevel S, Chalabi K, Sachweh JS и др. (Октябрь 2001 г.). «Тканевая инженерия: полный аутоклапанный канал - новая технология формования». Торакальный и сердечно-сосудистый хирург. 49 (5): 287–90. Дои:10.1055 / с-2001-17807. PMID  11605139.
  21. ^ а б Роу С.Л., Ли С., Стегеманн Дж. П. (январь 2007 г.). «Влияние концентрации тромбина на механические и морфологические свойства засеянных клетками гидрогелей фибрина». Acta Biomaterialia. 3 (1): 59–67. Дои:10.1016 / j.actbio.2006.08.006. ЧВК  1852453. PMID  17085089.
  22. ^ Апер Т., Тибкен О.Е., Штайнхофф Г., Хаверих А. (сентябрь 2004 г.). «Использование препарата фибрина в разработке модели сосудистого трансплантата». Европейский журнал сосудистой и эндоваскулярной хирургии. 28 (3): 296–302. Дои:10.1016 / j.ejvs.2004.05.016. PMID  15288634.
  23. ^ Эйрих Д., Брандл Ф., Аппель Б. и др. (Январь 2007 г.). «Долгосрочные стабильные фибриновые гели для хрящевой инженерии». Биоматериалы. 28 (1): 55–65. Дои:10.1016 / j.biomaterials.2006.08.027. PMID  16962167.
  24. ^ Kjaergard HK, Weis-Fogh US (1994). «Важные факторы, влияющие на прочность аутологичного фибринового клея; концентрация фибрина и время реакции - сравнение прочности с коммерческим фибриновым клеем». Европейские хирургические исследования. 26 (5): 273–6. Дои:10.1159/000129346. PMID  7835384.
  25. ^ Чжао Х, Ма Л., Чжоу Дж, Мао З, Гао Ц., Шэнь Дж. (Март 2008 г.). «Изготовление и физические и биологические свойства геля фибрина, полученного из плазмы человека». Биомедицинские материалы. 3 (1): 015001. Дои:10.1088/1748-6041/3/1/015001. PMID  18458488.
  26. ^ а б Schense JC, Hubbell JA (1999). «Сшивка экзогенных бифункциональных пептидов в гели фибрина с фактором XIIIa». Биоконъюгат Химия. 10 (1): 75–81. Дои:10.1021 / bc9800769. PMID  9893967.
  27. ^ Schense JC, Bloch J, Aebischer P, Hubbell JA (апрель 2000 г.). «Ферментативное включение биоактивных пептидов в фибриновые матрицы увеличивает рост нейритов». Природа Биотехнологии. 18 (4): 415–9. Дои:10.1038/74473. PMID  10748522.
  28. ^ а б Сакияма-Эльберт С.Е., Хаббелл Дж. А. (апрель 2000 г.). «Разработка производных фибрина для контролируемого высвобождения гепарин-связывающих факторов роста». Журнал контролируемого выпуска. 65 (3): 389–402. Дои:10.1016 / S0168-3659 (99) 00221-7. PMID  10699297.
  29. ^ а б Ли A.C. и др., Experimental Neurology, 2003. 184 (1): p. 295-303.
  30. ^ Тейлор С.Дж., Макдональд Д.В., Сакияма-Эльберт С.Е. (август 2004 г.). «Контролируемое высвобождение нейротрофина-3 из фибриновых гелей при повреждении спинного мозга». Журнал контролируемого выпуска. 98 (2): 281–94. Дои:10.1016 / j.jconrel.2004.05.003. PMID  15262419.
  31. ^ Сакияма-Эльберт С.Е., Хаббелл Дж. А. (октябрь 2000 г.). «Контролируемое высвобождение фактора роста нервов из гепаринсодержащего фибринового матрикса врастания клеток». Журнал контролируемого выпуска. 69 (1): 149–58. Дои:10.1016 / S0168-3659 (00) 00296-0. PMID  11018553.
  32. ^ Lyon M, Rushton G, Gallagher JT (июль 1997 г.). «Взаимодействие трансформирующего фактора роста-бета с гепарином / гепарансульфатом является изоформ-специфичным». Журнал биологической химии. 272 (29): 18000–6. Дои:10.1074 / jbc.272.29.18000. PMID  9218427.
  33. ^ Аппельман Т.П., Мизрахи Дж., Элиссефф Дж. Х., Селиктар Д. (февраль 2009 г.). «Дифференциальный эффект состава и архитектуры каркаса на ответ хондроцитов на механическую стимуляцию». Биоматериалы. 30 (4): 518–25. Дои:10.1016 / j.biomaterials.2008.09.063. PMID  19000634.
  34. ^ Ясуда Х., Курода С., Шичинохе Х., Камей С., Кавамура Р., Ивасаки Ю. (февраль 2010 г.). «Влияние биоразлагаемого фибринового каркаса на выживание, миграцию и дифференцировку трансплантированных стромальных клеток костного мозга после кортикального повреждения у крыс». Журнал нейрохирургии. 112 (2): 336–44. Дои:10.3171 / 2009.2.JNS08495. PMID  19267524.
  35. ^ Zhu SJ, Choi BH, Huh JY, Jung JH, Kim BY, Lee SH (февраль 2006 г.). «Сравнительный качественный гистологический анализ тканевой инженерии кости с использованием мезенхимальных стволовых клеток костного мозга, альвеолярных костных клеток и периостальных клеток». Хирургия полости рта, Медицина полости рта, Патология полости рта, Радиология полости рта и Эндодонтия. 101 (2): 164–9. Дои:10.1016 / j.tripleo.2005.04.006. PMID  16448916.
  36. ^ Альтмеппен Дж., Хансен Э., Боннлендер Г.Л., Хорьх Р.Э., Йешке М.Г. (апрель 2004 г.). «Состав и характеристика геля аутологичных тромбоцитов». Журнал хирургических исследований. 117 (2): 202–7. Дои:10.1016 / j.jss.2003.10.019. PMID  15047124.
  37. ^ Ле Нихуаннен Д., Гуэннек Л.Л., Руийон Т. и др. (Май 2006 г.). «Микроархитектура гранул фосфата кальция и композитов фибринового клея для инженерии костной ткани». Биоматериалы. 27 (13): 2716–22. Дои:10.1016 / j.biomaterials.2005.11.038. PMID  16378638.
  38. ^ Шмидт Д., Хёрструп С.П. (сентябрь 2006 г.). «Тканевые клапаны сердца на основе человеческих клеток». Швейцарский медицинский еженедельник. 136 (39–40): 618–23. PMID  17086507.
  39. ^ Flanagan TC, Sachweh JS, Frese J, et al. (Октябрь 2009 г.). «Ремоделирование in vivo и структурная характеристика сердечных клапанов на основе фибрина на моделях взрослых овец». Тканевая инженерия. Часть А. 15 (10): 2965–76. Дои:10.1089 / десять.ЧАЙ.2009.0018. PMID  19320544.
  40. ^ AME: Биореакторные технологии
  41. ^ Tschoeke B, Flanagan TC, Koch S, et al. (Август 2009 г.). «Сосудистый трансплантат малого калибра тканевой инженерии на основе нового биоразлагаемого композитного фибрин-полилактидного каркаса». Тканевая инженерия. Часть А. 15 (8): 1909–18. Дои:10.1089 / ten.tea.2008.0499. PMID  19125650.
  42. ^ Flanagan TC, Tschoeke B, Diamantouros S, Schmitz-Rode T, Jockenhoevel S (февраль 2009 г.). «Механические свойства тканеинженерных сосудистых трансплантатов: ответ на письмо в редакцию». Искусственные органы. 33 (2): 194–6. Дои:10.1111 / j.1525-1594.2008.00708.x. PMID  19178467.
  43. ^ Koch S, Flanagan TC, Sachweh JS и др. (Июнь 2010 г.). «Фибрин-полилактидный тканевый сосудистый трансплантат в артериальном кровообращении». Биоматериалы. 31 (17): 4731–9. Дои:10.1016 / j.biomaterials.2010.02.051. PMID  20304484.
  44. ^ Гонсалвеш ЭД, Кампос М, Париж Ф, Гомеш Ж.А., Фариас СС (2008). "Ceratopatia bolhosa: etiopatogênese e tratamento" Буллезная кератопатия: этиопатогенез и лечение. Arquivos Brasileiros de Oftalmologia (на португальском). 71 (6 Прил.): 61–4. Дои:10.1590 / S0004-27492008000700012. PMID  19274413.
  45. ^ Чавла Б., Тандон Р. (2008). «Бесшовная фиксация амниотической мембраны фибриновым клеем при симптоматической буллезной кератопатии с плохим зрительным потенциалом». Европейский журнал офтальмологии. 18 (6): 998–1001. Дои:10.1177/112067210801800623. PMID  18988175.
  46. ^ Georges PC, Miller WJ, Meaney DF, Sawyer ES, Janmey PA (апрель 2006 г.). «Матрицы с податливостью, сравнимой с податливостью ткани мозга, выбирают рост нейронов, а не глиальный в смешанных кортикальных культурах». Биофизический журнал. 90 (8): 3012–8. Дои:10.1529 / biophysj.105.073114. ЧВК  1414567. PMID  16461391.
  47. ^ Саха К., Кеунг А.Дж., Ирвин Э.Ф. и др. (Ноябрь 2008 г.). «Модуль субстрата управляет поведением нервных стволовых клеток». Биофизический журнал. 95 (9): 4426–38. Дои:10.1529 / biophysj.108.132217. ЧВК  2567955. PMID  18658232.
  48. ^ Ju YE, Janmey PA, McCormick ME, Sawyer ES, Flanagan LA (апрель 2007 г.). «Усиленный рост нейритов из нейронов млекопитающих в трехмерных гелях фибрина лосося». Биоматериалы. 28 (12): 2097–108. Дои:10.1016 / j.biomaterials.2007.01.008. ЧВК  1991290. PMID  17258313.
  49. ^ Вуд MD, Мур AM, Хантер Д.А. и др. (Май 2009 г.). «Высвобождение на основе аффинности нейротрофического фактора глиального происхождения из фибриновых матриц усиливает регенерацию седалищного нерва». Acta Biomaterialia. 5 (4): 959–68. Дои:10.1016 / j.actbio.2008.11.008. ЧВК  2678870. PMID  19103514.
  50. ^ Лей П., Падмашали Р.М., Андредис С.Т. (август 2009 г.). «Контролируемая клетками и пространственно упорядоченная доставка генов из гидрогелей фибрина». Биоматериалы. 30 (22): 3790–9. Дои:10.1016 / j.biomaterials.2009.03.049. ЧВК  2692826. PMID  19395019.