Дигидрофолатсинтаза - Dihydrofolate synthase
дигидрофолатсинтаза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 6.3.2.12 | ||||||||
Количество CAS | 37318-62-0 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
В энзимология, а дигидрофолатсинтаза (EC 6.3.2.12 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- АТФ + 7,8-дигидроптероат + L-глутамат АДФ + фосфат + 7,8-дигидроптероилглутамат
3 субстраты этого фермента АТФ, 7,8-дигидроптероат, и L-глутамат, а его 3 товары находятся ADP, фосфат, и 7,8-дигидроптероилглутамат.
Этот фермент принадлежит к семейству лигазы особенно те, которые образуют связи углерод-азот в виде лигаз кислота-D-аминокислота (пептидные синтазы). В систематическое название этого класса ферментов 7,8-дигидроптероат: L-глутаматлигаза (АДФ-образующая). Другие широко используемые имена включают дигидрофолат синтетаза, 7,8-дигидрофолат синтетаза, Н2-фолат синтетаза, 7,8-дигидроптероат: L-глутаматлигаза (АДФ), дигидрофолатсинтетаза-фолилполиглутаматсинтетаза, фолилполи- (гамма-глутамат) синтетаза-дигидрофолатсинтаза, FHFS, FHFS / FPGS, дигидроптероат: L-глутаматлигаза (АДФ-образующая), и DHFS. Этот фермент участвует в биосинтез фолиевой кислоты.
Структурные исследования
На конец 2007 г. 3 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1W78, 1W7K, и 2БМБ.
Рекомендации
- ГРИФФИН MJ, БРАУН GM (1964). «Биосинтез фолиевой кислоты. III. Ферментативное образование дигидрофолиевой кислоты из дигидроптероевой кислоты и соединений тетрагидроптероилполиглутаминовой кислоты из тетрагидрофолиевой кислоты». J. Biol. Chem. 239: 310–6. PMID 14114858.
- Богнар А.Л., Осборн С., Шейн Б., Зингер СК, Фероне Р. (1985). «Клонирование фолилполи-гамма-глутаматсинтетазы-дигидрофолатсинтетазы и высокая экспрессия гена folC Escherichia coli, очистка и свойства продукта гена». J. Biol. Chem. 260 (9): 5625–30. PMID 2985605.
- R, Rebeille F; Cherest, H; Жабрин, S; Grunwald, D; Сурдин-Керян, У; Douce, R; Rébeillé, F (2001). «Биосинтез тетрагидрофолата в растениях: молекулярная и функциональная характеристика дигидрофолатсинтетазы и трех изоформ фолилполиглутаматсинтетазы в Arabidopsis thaliana». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 98 (26): 15360–5. Bibcode:2001PNAS ... 9815360R. Дои:10.1073 / pnas.261585098. ЧВК 65034. PMID 11752472.
- Cherest H, Thomas D, Surdin-Kerjan Y (2000). «Полиглутамилирование коферментов фолиевой кислоты необходимо для биосинтеза метионина и поддержания целостности митохондриального генома у Saccharomyces cerevisiae». J. Biol. Chem. 275 (19): 14056–63. Дои:10.1074 / jbc.275.19.14056. PMID 10799479.
- Коссинс Э.А., Чен Л. (1997). «Фолаты и одноуглеродный обмен в растениях и грибах». Фитохимия. 45 (3): 437–52. Дои:10.1016 / S0031-9422 (96) 00833-3. PMID 9190084.
Этот EC 6.3 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |