ALAS1 - ALAS1

ALAS1
Идентификаторы
Псевдонимы	ALAS1, ALAS, ALAS3, ALASH, MIG4, ALAS-H, 5'-аминолевулинатсинтаза 1
Внешние идентификаторы	OMIM: 125290 MGI: 87989 ГомолоГен: 55478 Генные карты: ALAS1
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 3 (человек)[1] Группа 3п21.2 Начинать 52,198,086 бп[1] Конец 52,214,327 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 9 (мышь)[2] Группа 9 | 9 F1 Начинать 106,233,455 бп[2] Конец 106,248,654 бп[2]
Генная онтология Молекулярная функция • трансферазная активность • пиридоксальфосфатное связывание • трансферазная активность, перенос ацильных групп • GO: 0001948 связывание с белками • каталитическая активность • Активность 5-аминолевулинатсинтазы • идентичное связывание с белками Сотовый компонент • митохондриальный матрикс • митохондрия • нуклеоплазма • цитозоль Биологический процесс • процесс биосинтеза гема • митохондриальная организация • метаболизм • биосинтетический процесс протопорфириногена IX • биосинтетический процесс • процесс биосинтеза тетрапирролов • метаболический процесс порфиринсодержащих соединений • регуляция липидного обмена Источники:Амиго / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	211	11655
Ансамбль	ENSG00000023330	ENSMUSG00000032786
UniProt	P13196	Q8VC19
RefSeq (мРНК)	NM_000688 NM_001304443 NM_001304444 NM_199166	NM_001291835 NM_020559
RefSeq (белок)	NP_000679 NP_001291372 NP_001291373 NP_954635	NP_001278764 NP_065584
Расположение (UCSC)	Chr 3: 52.2 - 52.21 Мб	Chr 9: 106.23 - 106.25 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Дельта-аминолевулинатсинтаза 1 также известный как ALAS1 это белок что у людей кодируется ALAS1 ген.^[5][6] ALAS1 - это синтаза аминолевулиновой кислоты.

Дельта-аминолевулинатсинтаза катализирует конденсацию глицин с сукцинил-КоА формировать дельта-аминолевулиновая кислота. Это закодированное ядром митохондриальный Фермент является первым и ограничивающим скорость ферментом в пути биосинтеза гема у млекопитающих. Существует 2 тканеспецифичных изофермента: хозяйственный фермент, кодируемый геном ALAS1, и тканеспецифический эритроидный фермент, кодируемый ALAS2.^[6]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000023330 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032786 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Епископ Д.Ф., Хендерсон А.С., Астрин К.Х. (июнь 1990 г.). «Дельта-аминолевулинатсинтаза человека: отнесение гена домашнего хозяйства к 3p21 и эритроид-специфического гена к X-хромосоме». Геномика. 7 (2): 207–14. Дои:10.1016/0888-7543(90)90542-3. PMID  2347585.
6. «Энтрез Ген: дельта-аминолевулинатсинтаза 1».

внешняя ссылка

• Человек ALAS1 расположение генома и ALAS1 страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.

дальнейшее чтение

• Гудфеллоу Б.Дж., Диас Дж.С., Феррейра Г.К. и др. (2001). «Структура раствора и связывание гема предпоследовательности мышиной 5-аминолевулинатсинтазы». FEBS Lett. 505 (2): 325–31. Дои:10.1016 / S0014-5793 (01) 02818-6. PMID  11566198. S2CID  34879759.
• Cortesão E, Vidan J, Pereira J, et al. (2004). «Начало Х-сцепленной сидеробластной анемии в четвертом десятилетии». Haematologica. 89 (10): 1261–3. PMID  15477213.
• Мэй Б.К., Бхаскер С.Р., Бауден М.Дж., Кокс Т.С. (1990). «Молекулярная регуляция 5-аминолевулинатсинтазы. Заболевания, связанные с биосинтезом гема». Мол. Биол. Med. 7 (5): 405–21. PMID  2095458.
• Дуайер Б. Э., Смит М. А., Ричардсон С. Л. и др. (2009). «Снижение регуляции аминолевулинатсинтазы, фермента, ограничивающего скорость биосинтеза гема при болезни Альцгеймера». Neurosci. Латыш. 460 (2): 180–4. Дои:10.1016 / j.neulet.2009.05.058. ЧВК  2743886. PMID  19477221.
• Фуруяма К., Сасса С. (2002). «Множественные механизмы наследственной сидеробластной анемии». Клетка. Мол. Биол. (Шумный-ле-гран). 48 (1): 5–10. PMID  11929048.
• Губерман А.С., Скасса М.Э., Канепа Е.Т. (2005). «Репрессия гена 5-аминолевулинатсинтазы мощным опухолевым промотором TPA включает множественные пути передачи сигнала». Arch. Biochem. Биофизы. 436 (2): 285–96. Дои:10.1016 / j.abb.2005.02.011. PMID  15797241.
• Робертс А.Г., старейшина Г.Х. (2001). «Альтернативный сплайсинг и тканеспецифическая транскрипция повсеместных генов 5-аминолевулинатсинтазы (ALAS1) человека и грызунов». Биохим. Биофиз. Acta. 1518 (1–2): 95–105. Дои:10.1016 / s0167-4781 (01) 00187-7. PMID  11267664.
• Шафрански К., Шиндлер С., Таудиен С. и др. (2007). «Нарушение правил сплайсинга: динуклеотиды TG функционируют как альтернативные 3'-сайты сплайсинга в U2-зависимых интронах». Геном Биол. 8 (8): R154. Дои:10.1186 / gb-2007-8-8-r154. ЧВК  2374985. PMID  17672918.
• Скасса М.Э., Губерман А.С., Церути Дж. М., Канепа Э. Т. (2004). «Ядерный фактор 3 печени и ядерный фактор 1 регулируют экспрессию гена 5-аминолевулинатсинтазы и участвуют в репрессии инсулина». J. Biol. Chem. 279 (27): 28082–92. Дои:10.1074 / jbc.M401792200. PMID  15123725.
• Имабаяси Х., Мори Т., Годзё С. и др. (2003). «Повторная дифференцировка дедифференцированных хондроцитов и хондрогенез стромальных клеток костного мозга человека посредством образования хондросфер с профилированием экспрессии с помощью крупномасштабного анализа кДНК». Exp. Cell Res. 288 (1): 35–50. Дои:10.1016 / S0014-4827 (03) 00130-7. PMID  12878157.
• Фуджи Х., Такахаши Т., Мацуми М. и др. (2004). «Повышение гемоксигеназы-1 и снижение экспрессии дельта-аминолевулинатсинтазы в печени пациентов с острой печеночной недостаточностью». Int. J. Mol. Med. 14 (6): 1001–5. Дои:10.3892 / ijmm.14.6.1001. PMID  15547665.
• Zheng J, Shan Y, Lambrecht RW и др. (2008). «Дифференциальная регуляция уровней мРНК и белка ALAS1 человека с помощью протопорфирина гема и кобальта». Мол. Клетка. Биохим. 319 (1–2): 153–61. Дои:10.1007 / s11010-008-9888-0. PMID  18719978. S2CID  33770538.
• Робертс А.Г., Реддинг С.Дж., Ллевеллин Д.Х. (2005). «Альтернативно сплайсированный экзон в 5'-UTR мРНК человеческого ALAS1 ингибирует трансляцию и делает ее устойчивой к опосредованному гемом распаду». FEBS Lett. 579 (5): 1061–6. Дои:10.1016 / j.febslet.2004.12.080. PMID  15710391. S2CID  32462861.
• Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). "Статус, качество и расширение проекта NIH полноразмерной кДНК: Коллекция генов млекопитающих (MGC)". Genome Res. 14 (10B): 2121–7. Дои:10.1101 / гр.2596504. ЧВК  528928. PMID  15489334.
• Юнг М., Ол Ф., Стефан С. и др. (2007). «[Количественная оценка экспрессии генов при раке простаты. Какие эндогенные эталонные гены подходят?]». Уролог А. 46 (9): 1083–4. Дои:10.1007 / s00120-007-1436-0. PMID  17628775. S2CID  11640176.
• Губерман А.С., Скасса М.Э., Гионо Л.Е. и др. (2003). «Ингибирующее действие комплекса AP-1 на экспрессию гена 5-аминолевулинатсинтазы за счет секвестрации коактиватора белка элемента цАМФ (CRE) -связывающего белка (CBP)». J. Biol. Chem. 278 (4): 2317–26. Дои:10.1074 / jbc.M205057200. PMID  12433930.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2002). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
• Феррейра ГК, Чельцов А.В. (2002). «Круговая перестановка 5-аминолевулинатсинтазы как инструмент для оценки складывания, структуры и функции». Клетка. Мол. Биол. (Шумный-ле-гран). 48 (1): 11–6. PMID  11929042.
• Цанг Х. Т., Коннелл Дж. У., Браун С. Е. и др. (2006). «Систематический анализ человеческих взаимодействий с белками CHMP: дополнительные белки, содержащие домен MIT, связываются с множеством компонентов человеческого комплекса ESCRT III». Геномика. 88 (3): 333–46. Дои:10.1016 / j.ygeno.2006.04.003. PMID  16730941.

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.