Фредерик М. Ричардс - Frederic M. Richards

Для других людей с таким же именем см. Фред Ричардс (значения).
Фредерик Миддлбрук Ричардс
фото Фреда Ричардса
Фред Ричардс
Родившийся(1925-08-19)19 августа 1925 г.
Нью-Йорк, Нью-Йорк
Умер11 января 2009 г.(2009-01-11) (83 года)
Гилфорд, Коннектикут[1]
ГражданствоСоединенные Штаты
Альма-матерМассачусетский технологический институт (BS) 1948 г.
Гарвардский университет (Доктор философии) 1952 г.
ИзвестенРешение третьей в истории кристаллической структуры белка - рибонуклеаза S; определение поверхность, доступная для растворителей
Супруг (а)Хайди Кларк Ричардс; Сара (Салли) Уитленд Ричардс
НаградыНациональная Академия Наук
Американская академия искусств и наук
Guggenheim Fellowship
Научная карьера
ПоляБиофизика, Биохимия
УчрежденияЙельский университет
ТезисИсследования плотности и состава некоторых кристаллов протеина, включая предварительное исследование кристаллической структуры моногидрата диглицината цинка[2] (1952)
ДокторантБарбара Лоу[3]
Другие научные консультантыЭдвин Джозеф Кон
Кай Ульрик Линдерстрём-Ланг[3]
ДокторантыХорхе Альенде[3]
Другие известные студентыСайрус Чотия
Луиза Джонсон
Венделл Лим[3]
ВлиянияКристиан Б. Анфинсен, Ханс Т. Кларк
Под влияниемТомас А. Стейтц, Джейн С. Ричардсон

Фредерик Миддлбрук Ричардс (19 августа 1925 - 11 января 2009), обычно называемый Фред Ричардс, был американцем биохимик и биофизик известен решением новаторских Кристальная структура из рибонуклеаза S фермент в 1967 г. и за определение концепции поверхность, доступная для растворителей. Он внес множество ключевых экспериментальных и теоретических результатов и разработал новые методы, получив более 20 000 ссылок в журналах в нескольких совершенно разных областях исследований. Помимо кристаллографии белков и биохимии рибонуклеазы S, они включали доступность растворителя и внутреннюю упаковку белков, первую боковую цепь ротамер библиотека, кристаллография высокого давления, новые типы химических меток, такие как биотин /авидин, то ядерный магнитный резонанс (ЯМР) химический сдвиг индекс, а также структурно-биофизическая характеристика эффектов мутации.

Ричардс провел всю свою академическую исследовательскую карьеру в Йельский университет, где он стал Стерлинг профессор из молекулярной биофизики и биохимии в отделе, который он создал и возглавил, «в одном из крупнейших мировых центров по изучению биофизики и структурной биологии».[4] Он был избран в Национальная Академия Наук США и Американская академия искусств и наук и получил множество других научных наград. Он был главой Мемориальный фонд медицинских исследований Джейн Коффин Чайлдс и был избран президентом Американского общества биохимии и молекулярной биологии (ASBMB) и Биофизическое общество.

Трехмерная структура рибонуклеазы S, изображенная в качестве обложки для раннего обзора структуры белка[5]

Личная биография

Ричардс родился 19 августа 1925 года в г. Нью-Йорк Джорджу Х. Ричардсу и Марианне Миддлбрук Ричардс. Оба родителя были старыми Новая Англия семьи, которые поселились в Fairfield и Нью-Лондон, Коннектикут в 1600-х гг. Семья обычно проводила лето в Коннектикут, давая Ричардсу раннюю близость к этой области, которая продолжалась на протяжении его карьеры в Йельский университет.[6] У него было две старшие сестры, Марианна и Сара. Марианна стала биохимиком и была важным образцом для подражания для Фреда, который восхищался запахами и взрывами, производимыми химическими наборами того времени.[7] Он учился в средней школе в Филлипс Эксетер Академия, а позже напомнил, что «отличный научный факультет даже разрешал некоторым студентам бесконтрольно работать в лабораториях в неурочное время. Такое отношение сыграло сильную роль ... в укреплении нашей приверженности научной карьере».[6] Он выучил выдувание стекла и электроника там, и попытался измерить универсальная гравитационная постоянная используя 100-фунтовые пушечные ядра.[6]

Обладая сильными научными интересами, Ричардс не оправдал ожиданий своей семьи, выбрав MIT (Массачусетский Институт Технологий ), а не Йельский колледж в 1943 году по специальности химия. Его обучение в бакалавриате было прервано двумя годами службы в армии, которые он назвал «без происшествий».[6] Затем он поступил на кафедру биохимии в Гарвардская медицинская школа и лаборатория Барбары Лоу. Она работала с Дороти Кроуфут Ходжкин решить рентгеновскую кристаллическую структуру пенициллин, а позже активно занимался кристаллографией белков. В фазовая проблема еще не было решено, чтобы позволить определить структуру белка, поэтому его доктор философии. В диссертации (завершена в 1952 г.) изучалась плотность и содержание растворителя в кристаллах, чтобы помочь очень точно определить молекулярная масса для белков. В 1954 году он ушел в Лаборатория Carlsberg в Копенгагене, чтобы провести постдокторское исследование с Кай Линдерстрём-Ланг, где он начал свою классическую работу по ферменту рибонуклеазе.[7] Он также впитал научный и наставнический стиль Лэнга, которого Ричардс назвал «восхитительным человеком, полным веселья и шуток, а также науки», примером которого являются «простые, недорогие, гениальные и проницательные эксперименты».[8] В 1955 году Ричардс поступил на факультет Йельского университета, где оставался до конца своей карьеры.

Салли и Фред Ричардс на вершине горы Вашингтон, около 1980 года.

Ричардс был заядлым и увлеченным моряком. Помимо плавания на Лонг-Айленд Саунд, он плавал на север вдоль побережья Канады, на юг к Бермудским островам и даже несколько раз пересек Атлантику с небольшой командой из семьи и друзей.[4][9] У него и его жены были парусные лодки (Hekla 1 и 2) и служебное судно с подвесным мотором, известное как «Sally's Baage».[10] (правописание предположительно является комментарием к ее акценту в штате Мэн), которое он построил сам.[9] Крис Анфинсен, Друг Ричардса и его коллега как редакторы журнала Advances in Protein Chemistry[9] и кто порекомендовал ему лабораторию Carlsberg,[6] был также заядлым моряком, и иногда они объединяли усилия.[9] Венделл Лим писал, что «преданный моряк с детства, Фред почти всегда каждое лето брал отпуск на месяц, чтобы провести большую морскую экскурсию, а затем возвращался в лабораторию, отдохнув и готовый к работе. Его морские приключения включали несколько трансатлантических путешествий. хоккей на льду игрок ".[7]

Ричардс жил в Гилфорд, Коннектикут, прибрежный город примерно в 10 милях к востоку от Новый рай, расположенный между хребтом Метакомет и проливом Лонг-Айленд. Фред был дважды женат на Хайди Кларк Ричардс, дочери биохимика. Ханс Кларк,[11][12] и в 1959 году Саре (Салли) Уитленд Ричардс, морскому биологу.[10] У него было трое детей - Сара, Рут и Джордж - и четверо внуков.[10] Его дочь Сара описывала его как «пожизненного ученого и моряка ... Его главными увлечениями были его научная работа, которую он закончил в Йельском университете, плавание, работа в своей мастерской и помощь в обществе».[11] Фред и Салли активно участвовали в местных усилиях по сохранению земель, как в комитетах, так и в рабочих проектах по земле и воде.[10][13] Он пожертвовал участок береговой линии площадью 41 акр природным территориям Йельского музея Пибоди, которые они описали как «одну из немногих природных лесных территорий, оставшихся в штате». Теперь собственность имеет долгосрочную охрану для использования в биологических и геологических исследованиях.[14]

Исследовательская карьера

Двухкомпонентная система рибонуклеазы S

2 декабря 1957 года в Йельском университете Ричардс провел простой эксперимент с белком. Рибонуклеаза А (RNase A), которая помогла изменить взгляд научного сообщества на физическую природу белок молекулы.[6] Используя конкретный протеаза (Субтилизин ), РНКаза А была преобразована в расщепленный белок (РНКаза S ), который состоит из двух частей, называемых S-пептидом и S-белком (Ричардс и Витаятил 1959 ). Ричардс разработал эту систему расщепления в качестве постдока в Лаборатория Carlsberg в Копенгагене, Дания, с использованием очищенного белка рибонуклеазы, переданного в дар Кристиан Анфинсен компанией Armor Company, которой Анфинсен поделился с Ричардсом и другими исследователями.[4][8] Ричардс обнаружил, что при разделении S-белок и S-пептид не обладали активностью РНКазы, но ферментативная активность РНКазы восстанавливалась, когда части были рекомбинированы в пробирке.[15] В автобиографической статье Ричардс написал, что «это открытие стало неожиданностью для научного сообщества в то время ... Оглядываясь назад, я могу сказать, что это был пик моей карьеры с точки зрения волнения».[6] Этот эксперимент показал, что белки поддерживают трехмерный порядок и плотно привязка между их взаимодействующими частями и что структурная информация присуща самому белку, что предвещает обе более поздние работы Анфинсена, показывающие, что последовательность определяет структуру[16] а также идея, что гормоны или другие небольшие молекулы могут прочно и специфично связываться с белками,[6] основная концепция того, как Фармацевтические компании разрабатывают лекарства сегодня. Два года спустя белковая структура миоглобин подтвердили такие специфические трехмерные отношения.[17] Позже, вместе с Мэрилин Дошер и Фло Куиочо, Ричардс продемонстрировал, что рибонуклеаза S, а также карбоксипептидаза были ферментативно активны в кристаллах, что является важным доказательством, чтобы заглушить сомнения в том, что конформации белков в кристаллах имеют прямое отношение к их биологической активности в клетках.[7][18][19]

Кристаллическая структура рибонуклеазы

Рибонуклеаза S, наложенная на нерасщепленную рибонуклеазу A, демонстрирует совпадение общей складки и His 12 и His 119 (ярко-розовый) в активном сайте

Вместе с коллегой Гарольдом В. Вайкоффом, который работал над ранними исследованиями структуры миоглобина,[20] Попытки решить трехмерную структуру РНКазы S были инициированы Ричардсом. Проведенные в 1966 г. и опубликованные в 1967 г. анализы РНКазы S [21] и РНКаза А[22] совместно образованная рибонуклеаза - третья отдельная структура белка, определяемая дифракция рентгеновских лучей кристаллов, после миоглобин /гемоглобин и куриное яйцо лизоцим,[23] и первое, что будет сделано в Соединенных Штатах. Позже группа Йельского университета собрала больше дифракционных данных, а в 1970 году опубликовала детальную структуру РНКазы S при 2,0 Å. разрешающая способность (Вайкофф и др., 1970 ). Координаты рибонуклеазы S депонированы в международный Банк данных белков в 1973 году как PDB: 1RNS, Среди первого небольшого набора макромолекулярных структур.[24]

Черно-белый рисунок ленты выше показан большой скрученный бета-лист (стрелки) рибонуклеазы в окружении нескольких альфа-спирали (спирали). Более короткий фрагмент S-пептида находится сзади, начиная со спирали вверху слева и заканчивая разрывом цепи (между остатками 20-21) внизу справа.[5] Активный сайт расщепления РНК (в бороздке в центре спереди на этом рисунке) включает один гистидин боковая цепь от фрагмента S-пептида, а другая - от части S-белка.[21] На компьютерном изображении показаны наложенные друг на друга структуры рибонуклеазы S и A, причем S-пептид выделен золотом, а гистидины активного центра - ярко-розовым. Тесное совпадение трехмерных структур показывает, что 2-фрагментная S-система действительно сворачивается в активную форму (Вайкофф и др., 1970 ).

Оригинальная коробка Ричардса, построенная Ричардсом в 1968 году в Оксфорде. Фотография Ричардса, предоставленная Эрику Марцу для бесплатного публичного доступа.

«Коробка Ричардса»

В 1968 г. творческий отпуск с Дэвид Филлипс в Оксфорде Ричардс разработал большой оптический компаратор устройство под названием «ящик Ричардса» (или «безумие Фреда»), которое позволяло кристаллографам строить физические модели белковых структур, просматривая сложенные листы электронной плотности через наполовину посеребренное зеркало (Смотри фото).[25][26] Как только «Безумие» было построено, он довольно быстро построил полностью атомную латунную модель РНКазы S.[6] Этот метод был предпочтительным для построения кристаллографических моделей белков по электронной плотности до конца 1970-х годов, когда его заменили молекулярная компьютерная графика такие программы, как Grip-75[27] а затем Фродо.[28]

Ричардс продемонстрировал свое чувство юмора в более позднем обзоре разработок в использовании и строительстве ящиков Ричардса.[29] Он представил «исправление к оригинальным библиографическим цитатам» вместе со схемами для техники театральной сцены, в которой использовалось избирательное освещение и лист пластинчатого стекла, наклоненный под 45 °, чтобы создать иллюзию нимфы. Амфитрит поднимающийся из моря и плавающий в воздухе, или доброволец из аудитории, превращающийся в скелет и обратно. Ричардс закончил этот раздел, отметив, что «если бы эта ссылка была известна автору в 1968 году, не потребовалось бы никакого дальнейшего описания« глупости »».[нужна цитата ]

Доступная для растворителя поверхность и молекулярная упаковка

Самый устойчивый долгосрочный научный интерес Ричардса был в сворачивание белка и упаковка, изученная как экспериментально, так и теоретически, и в основном с геометрической точки зрения. Как резюмировал Джордж Роуз, «белковые папки можно разделить на« минимизаторы »и« упаковщики ». Первые стремятся минимизировать энергию взаимодействия между атомами или группами атомов, тогда как вторые концентрируются на вероятной геометрии, руководствуясь обоими исключенными ограничениями объема. и структурные мотивы, наблюдаемые в белках известной структуры ». Фред оказал огромное влияние на упаковщиков, которые основывались на его наблюдениях относительно плотности упаковки, площадей и объемов.[9]

Диаграмма, показывающая определение Доступная для растворителя поверхность (SAS), желтыми точками

В 1971 году вместе с Бюнгкуком Ли Ричардс представил концепцию и количественную меру для поверхность, доступная для растворителей (SAS) из аминокислота остатки в свернутых белковых структурах (Ли и Ричардс, 1971 г. ). Поверхность строится путем отслеживания центра воображаемого шара, его радиус равен радиусу молекулы воды (принимаемый равным 1,4 Å), когда он катится по поверхности Ван-дер-Ваальса белков. Таким образом определенная поверхность является непрерывной, и каждая точка на ней однозначно связана с конкретным атомом белка (ближайшим). Определение Ли и Ричардса было широко принято в качестве стандартной меры доступности растворителей, например, для оценки воздействия на остаток в процентах от доступной площади к общей площади поверхности,[30] и в качестве основы метода скрытой поверхности для оценки энергетики белок / белковых контактов.[31]

Ричардс 1974 представил Многогранники Вороного строительство в химию белков, вклад, недавно рассмотренный Герштейном и Ричардсом.[32] Этот подход был принят многими другими[33][34] и получил прочную математическую основу благодаря работе Герберт Эдельсбруннер.[35]Вместе с Джеем Пондером в 1987 году, в рамках исследования использования внутренней упаковки боковых цепей для перечисления возможных последовательностей, совместимых с данной структурой белкового каркаса (предвестник белковой инженерии и дизайна), Ричардс разработал первую боковую цепь. ротамер библиотека. (Ponder & Richards, 1987 г. С тех пор другие исследовательские группы создали все более подробные библиотеки ротамеров, некоторые из которых использовались в основном для проверка структуры[36] и другие для моделирование гомологии или же белковый дизайн.[37]Вместе с Крейгом Кундротом Ричардс исследовал эффекты высокого давления (1000 атмосферы ) на структуру белка, используя куриное яйцо лизоцим кристаллы[38] обнаружив, что конструкция была устойчива к такому давлению, за исключением довольно скромного уплотнения по размеру. В 1990-х Ричардс и его сотрудники использовали сочетание теории и эксперимента, чтобы исследовать, как хорошо упакованная внутренняя часть белков может, тем не менее, вместить мутации.[39][40][41]

Другие направления исследований

В 1970-х годах, после смены студентов и постдоков, лаборатория разработала серию химических, фотохимический, и метки сшивки для определения положения и взаимоотношений белков в биологические мембраны (Питерс и Ричардс 1977 ),[42] включая глутаральдегид[43] и что было одним из двух первых общих применений исключительно тесного взаимодействия биотин с авидин,[6] привязанный к ферритин для использования в электронная микроскопия.[44][45][46] Система биотин-авидин быстро стала центральным методом клеточной биологии, иммунологии и белковой инженерии, а также электронной микроскопии.[47]

Вместе с Дэвидом Уишартом и Брайаном Сайксом он разработал химический сдвиг индекс для определения ЯМР белка вторичная структура (Уишарт, Сайкс и Ричардс 1991 & Уишарт, Сайкс и Ричардс 1992 ). Это до сих пор считается стандартным инструментом в области ЯМР.[48] Отдельно, примерно в 1990 году Homme Hellinga вместе с Ричардсом разработали вычислительные инструменты для дизайн сайты связывания металлов в белки,[49] и использовал их, чтобы построить новую металлическую площадку в тиоредоксин.[50]

Ричардс назван депонентом 27 записей о кристаллической структуре в Банк данных белков, включая устаревшую рибонуклеазу S (PDB: 1RNS), Куриное яйцо лизоцим (PDB: 2LYM​), SH3 домены (PDB: 1SEM), формирование ионных каналов аламетицин (PDB: 1AMT​) (Фокс и Ричардс 1982 ), и мутанты рибонуклеазы S (например, PDB: 1RBD​;PDB: 1RBI), Из Стафилококковый нуклеаза (например., PDB: 1NUC​;PDB: 1A2T) И лямбда-репрессора в комплексе с ДНК (PDB: 1LLI​).

Администрирование, наставничество и внешняя деятельность

Кафедра молекулярной биофизики и биохимии («MB&B»)[51] то, что Ричардс основал и возглавил Йельский университет, который объединил факультеты биохимии медицинской школы и университетские факультеты молекулярной биофизики, считалось, что «быстро приобрело выдающийся статус».[9] Многие из этих преподавателей стали членами Национальная Академия Наук,[4][9] и Том Стейтц поделился Нобелевская премия в 2009 г. для кристаллических структур рибосомы.[52] По словам Джима Староса, Ричардс был известен как высоко ценимый наставник и друг студентов, преподавателей и коллег, в том числе очень благосклонный подход к женщинам и афроамериканцам.[12] Его коллега Джордж Д. Роуз писал, что лекции Ричардса были содержательными, ясными и юмористическими и часто преднамеренно провокационными, и что Ричардс работал над улучшением научного сообщества в целом.[9] Например, в конце 1980-х годов он был основным автором и первым из многих подписавших широко распространенное письмо, в котором успешно настаивал на политике внесения трехмерных координат атомов в научные журналы, на Национальные институты здравоохранения США, и на отдельных кристаллографов.[6][53] Он также лоббировал, хотя и менее успешно, ослабление общего давления со стороны публикаций, но усиление акцента на нескольких первоклассных статьях, заставляя комитеты по продвижению рассматривать только список из 12 ключевых статей.[6]

Резюме карьерных событий

Часто цитируемые статьи

Статьи с более чем 500 цитированием по данным Web of Science на 18 июня 2012 г .:[58]

  • Ли, Б .; Ричардс, Ф. (1971). «Интерпретация белковых структур: оценка статической доступности». Журнал молекулярной биологии. 55 (3): 379–400. Дои:10.1016 / 0022-2836 (71) 90324-Х. PMID  5551392.CS1 maint: ref = harv (связь)
  • Ричардс, Ф. (1977). «Площади, объемы, упаковка и структура белка». Ежегодный обзор биофизики и биоинженерии. 6: 151–176. Дои:10.1146 / annurev.bb.06.060177.001055. PMID  326146.CS1 maint: ref = harv (связь)
  • Wishart, D.S .; Sykes, B.D .; Ричардс, Ф. (1992). «Индекс химического сдвига: быстрый и простой метод определения вторичной структуры белка с помощью ЯМР-спектроскопии». Биохимия. 31 (6): 1647–1651. CiteSeerX  10.1.1.539.2952. Дои:10.1021 / bi00121a010. PMID  1737021.CS1 maint: ref = harv (связь)
  • Wishart, D.S .; Sykes, B.D .; Ричардс, Ф. (1991). «Связь между химическим сдвигом ядерного магнитного резонанса и вторичной структурой белка». Журнал молекулярной биологии. 222 (2): 311–333. Дои:10.1016 / 0022-2836 (91) 90214-К. PMID  1960729.CS1 maint: ref = harv (связь)
  • Ponder, J.W .; Ричардс, Ф. (1987). «Третичные шаблоны для белков. Использование критериев упаковки при перечислении разрешенных последовательностей для различных структурных классов». Журнал молекулярной биологии. 193 (4): 775–791. Дои:10.1016/0022-2836(87)90358-5. PMID  2441069.CS1 maint: ref = harv (связь)
  • Ричардс, Ф. (1974). «Интерпретация белковых структур: общий объем, распределение группового объема и плотность упаковки». Журнал молекулярной биологии. 82 (1): 1–14. Дои:10.1016/0022-2836(74)90570-1. PMID  4818482.CS1 maint: ref = harv (связь)
  • Richards, F.M .; Vithayathil, P.J. (1959). «Получение субтилизин-модифицированной рибонуклеазы и разделение пептидного и белкового компонентов». Журнал биологической химии. 234 (6): 1459–1465. PMID  13654398.CS1 maint: ref = harv (связь)
  • Fox, R.O .; Ричардс, Ф. (1982). «Модель потенциалзависимого ионного канала, выведенная из кристаллической структуры аламетицина с разрешением 1,5 Å». Природа. 300 (5890): 325–330. Bibcode:1982Натура. 300..325F. Дои:10.1038 / 300325a0. PMID  6292726. S2CID  4278453.CS1 maint: ref = harv (связь)
  • Peters, K .; Ричардс, Ф. М. (1977). «Химическое сшивание: реагенты и проблемы исследования структуры мембран». Ежегодный обзор биохимии. 46: 523–551. Дои:10.1146 / annurev.bi.46.070177.002515. PMID  409338.CS1 maint: ref = harv (связь)
  • Wyckoff, H.W .; Церноглова, Д .; Hanson, A.W .; Knox, J.R .; Ли, Б .; Ричардс, Ф. (1970). «Трехмерная структура рибонуклеазы-S. Интерпретация карты электронной плотности при номинальном разрешении 2 Å». Журнал биологической химии. 245 (2): 305–328. PMID  5460889.

Рекомендации

  1. ^ [1]
  2. ^ Доктор философии Фреда Ричарда. Тезис. OCLC  76995296.
  3. ^ а б c d [2]
  4. ^ а б c d е Steitz, TA (2009). «Ретроспектива. Фредерик М. Ричардс (1925–2009)». Наука. 323 (5918): 1181. Дои:10.1126 / science.1171157. PMID  19251620. S2CID  29807609.
  5. ^ а б Ричардсон, Дж. С. (1981). Анатомия и систематика белков. Достижения в химии белков. 34. стр. 167–339 [3]. Дои:10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3. ISBN  9780120342341. PMID  7020376.
  6. ^ а б c d е ж грамм час я j k л м п о Ричардс FM (1997). «Что случилось с забавой? Автобиографическое расследование». Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул. 26: 1–25. Дои:10.1146 / annurev.biophys.26.1.1. PMID  9241411.
  7. ^ а б c d Лим WA (2009). "Фредерик М. Ричардс 1925–2009". Структурная и молекулярная биология природы. 16 (3): 230–232. Дои:10.1038 / nsmb0309-230. PMID  19259121. S2CID  20332421.
  8. ^ а б c Ричардс FM (1992). «Линдерстрём-Ланг и лаборатория Карлсберга: взгляд научного сотрудника в 1954 году». Белковая наука. 1 (12): 1721–1730. Дои:10.1002 / pro.5560011221. ЧВК  2142135. PMID  1304902.
  9. ^ а б c d е ж грамм час Роза Г.Д. (2009). «In Memoriam: Фредерик М. Ричардс (1925–2009)». Белки. 75 (3): 535–539. Дои:10.1002 / prot.22400. PMID  19226638. S2CID  29462414.
  10. ^ а б c d «Вспомнила Салли Ричардс». Guilford Land Conservation Trust. Получено 9 июля, 2012.
  11. ^ а б "Фредерик М. Ричардс". Получено 2009-01-14.
  12. ^ а б c d Старос СП. «Ретроспектива: Фредерик М. Ричардс (1925–2009)» (PDF). ASBMB сегодня. Апрель 2009 г.: 16–18.
  13. ^ «Несравненная пара». Guilford Land Conservation Trust. Получено 9 июля, 2012.
  14. ^ «Природные территории Йельского музея Пибоди: собственность Ричардса». Йельский музей Пибоди. Получено 10 июля, 2012.
  15. ^ Ричардс FM (1958). «О ферментативной активности рибонуклеазы, модифицированной субтилизином».. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 44 (2): 162–166. Bibcode:1958ПНАС ... 44..162Р. Дои:10.1073 / пнас.44.2.162. ЧВК  335382. PMID  16590160.
  16. ^ Фокс РО (февраль 2009 г.). «Некролог: Фредерик Ричардс (1925–2009)». Природа. 457 (7232): 976. Bibcode:2009Натура.457..976F. Дои:10.1038 / 457976a. PMID  19225517. S2CID  4422217.
  17. ^ Кендрю JC, Дикерсон RE, Страндберг Б. Е., Харт Р. Г., Дэвис Д. Р., Филипс, округ Колумбия, Шор В.К. (1960). «Структура миоглобина: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2 Å.». Природа. 185 (4711): 422–427. Bibcode:1960Натура.185..422K. Дои:10.1038 / 185422a0. PMID  18990802. S2CID  4167651.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  18. ^ Дошер М.С., Ричардс Ф.М. (1963). «Активность фермента в кристаллическом состоянии: рибонуклеаза-S». Журнал биологической химии. 238: 2399–2406.
  19. ^ Quiocho FA, Ричардс FM (1964). «Межмолекулярное сшивание белка в кристаллическом состоянии: карбоксипептидаза-а». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 52 (3): 833–839. Bibcode:1964ПНАС ... 52..833Q. Дои:10.1073 / пнас.52.3.833. ЧВК  300354. PMID  14212562.
  20. ^ Бодо Дж., Динцис Х.М., Кендрю JC, Вайкофф HW (1959). "Кристаллическая структура миоглобина. V. Трехмерный синтез Фурье низкого разрешения кристаллов миоглобина кашалота". Труды Королевского общества А. 253 (1272): 70–102. Bibcode:1959RSPSA.253 ... 70B. Дои:10.1098 / rspa.1959.0179. S2CID  53682417.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  21. ^ а б Wyckoff HW, Hardman KD, Allewell NM, Inagami T, Джонсон LN, Ричардс FM (1967). «Структура рибонуклеазы-S при разрешении 3,5 Å». Журнал биологической химии. 242 (17): 3984–3988. PMID  6037556.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  22. ^ Карта Дж., Белло Дж., Harker D (1967). «Третичная структура рибонуклеазы». Природа. 213 (5079): 862–865. Bibcode:1967Натура.213..862K. Дои:10.1038 / 213862a0. PMID  6043657. S2CID  4183721.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  23. ^ Блейк CCF, Koenig DF, Mair GA, North ACT, Филипс, округ Колумбия, Сарма В.Р. (1965). «Структура лизоцима куриного яичного белка: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2 Å». Природа. 206 (4986): 757–761. Bibcode:1965Натура.206..757Б. Дои:10.1038 / 206757a0. PMID  5891407. S2CID  4161467.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  24. ^ Bernstein FC, Koetzle T. F, Williams, GJB, Meyer EF, Brice MD, Rodgers JR, Кеннард О, Шиманоути Т., Тасуми М. (1977). «Банк данных о белках: компьютерный архивный файл для макромолекулярных структур». Журнал молекулярной биологии. 112 (3): 535–542. Дои:10.1016 / S0022-2836 (77) 80200-3. PMID  875032.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  25. ^ Эвертс, Сара (2016). "Информационная перегрузка". Дистилляции. 2 (2): 26–33. Получено 20 марта 2018.
  26. ^ Ричардс FM (1968). «Согласование физических моделей с трехмерными картами электронной плотности: простое оптическое устройство». Журнал молекулярной биологии. 37 (1): 225–230. Дои:10.1016/0022-2836(68)90085-5. PMID  5760491.
  27. ^ Брукс Ф. П. младший (1977). "Компьютерный" ученый "как инструментальщик: исследования в области интерактивной компьютерной графики". Материалы конгресса IFIP (Международная федерация обработки информации). Северная Голландия: 625–634.
  28. ^ Джонс Т.А. (1978). «Система построения и уточнения графических моделей для макромолекул». Журнал прикладной кристаллографии. 11 (4): 268–272. Дои:10.1107 / S0021889878013308.
  29. ^ Ричардс FM (1985). «Оптическое согласование физических моделей и карт электронной плотности: первые разработки». Методы дифракции биологических макромолекул Часть B. Методы в энзимологии. 115. стр.145–154. Дои:10.1016/0076-6879(85)15012-3. ISBN  9780121820152. PMID  3908881.
  30. ^ Шрейк А., Рупли Дж. А. (1973). «Окружающая среда и воздействие растворителя на атомы белка. Лизоцим и инсулин». Журнал молекулярной биологии. 79 (2): 351–71. Дои:10.1016/0022-2836(73)90011-9. PMID  4760134.
  31. ^ Chothia C (1976). «Природа доступных и заглубленных поверхностей в белках». Журнал молекулярной биологии. 105 (1): 1–12. Дои:10.1016/0022-2836(76)90191-1. PMID  994183.
  32. ^ М. Герштейн; Ф. М. Ричардс (2001). Геометрия белка: объемы, площади и расстояния. Международные таблицы для кристаллографии. F. С. 531–539. Дои:10.1107/97809553602060000710. ISBN  978-0-7923-6857-1.
  33. ^ Герштейн М., Цай Дж, Левитт М. (1995). «Объем атомов на поверхности белка: рассчитан из моделирования с использованием многогранников Вороного». Журнал молекулярной биологии. 249 (5): 955–966. Дои:10.1006 / jmbi.1995.0351. PMID  7540695.
  34. ^ Пупон А (2004). «Тесселяции Вороного и Вороного в изучении структуры и взаимодействия белков». Текущее мнение в структурной биологии. 14 (2): 233–41. Дои:10.1016 / j.sbi.2004.03.010. PMID  15093839.
  35. ^ Эдельсбруннер H, Mucke EP (1994). «Трехмерные альфа-формы». Транзакции ACM на графике. 13: 43–72. arXiv:математика / 9410208. Bibcode:1994математика ..... 10208E. Дои:10.1145/174462.156635.
  36. ^ Read RJ, Adams PD, Arendall WB III, Brunger AT, Emsley P, Joosten RP, Kleywegt GJ, Krissinel EB, Lütteke T, Otwinowski Z, Perrakis A, Ричардсон Дж. С., Шеффлер WH, Смит JL, Tickle IJ, Vriend G, Zwart PH (2011). «Новое поколение инструментов кристаллографической проверки для банка данных белков». Структура. 19 (10): 1395–1412. Дои:10.1016 / j.str.2011.08.006. ЧВК  3195755. PMID  22000512.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  37. ^ Данбрак Р.Л. младший (2002). «Библиотеки ротамеров в 21 веке». Текущее мнение в структурной биологии. 12 (4): 431–40. Дои:10.1016 / S0959-440X (02) 00344-5. PMID  12163064.
  38. ^ Кундрот CE, Ричардс FM (1987). «Кристаллическая структура лизоцима куриного яичного белка при гидростатическом давлении 1000 атмосфер». Журнал молекулярной биологии. 193: 157–170. Дои:10.1016/0022-2836(87)90634-6. PMID  3586017.
  39. ^ Варадараджан Р., Ричардс, ФМ (1992). «Кристаллографические структуры вариантов рибонуклеазы S с неполярным замещением в положении 13: упаковка и полости». Биохимия. 31 (49): 12315–12327. Дои:10.1021 / bi00164a005. PMID  1463720.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  40. ^ Лим В.А., Ходель А., Зауэр RT, Ричардс FM (1994). «Кристаллическая структура мутантного белка с измененной, но улучшенной упаковкой гидрофобного ядра». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 91 (1): 423–427. Bibcode:1994ПНАС ... 91..423Л. Дои:10.1073 / пнас.91.1.423. ЧВК  42960. PMID  8278404.
  41. ^ Винн Р., Харкинс ПК, Ричардс ФМ, Фокс РО (1996). «Подвижные боковые цепи неприродных аминокислот в ядре стафилококковой нуклеазы». Белковая наука. 5 (6): 1026–1031. Дои:10.1002 / pro.5560050605. ЧВК  2143447. PMID  8762134.
  42. ^ Staros JV, Richards FM (1974). «Фотохимическое мечение поверхностных белков эритроцитов человека». Биохимия. 13 (13): 2720–2726. Дои:10.1021 / bi00710a010. PMID  4847541.
  43. ^ Ричардс FM, Ноулз-младший (1968). «Глутаральдегид как сшивающий белок реагент». Журнал молекулярной биологии. 37 (1): 231–233. Дои:10.1016/0022-2836(68)90086-7. PMID  5760492.
  44. ^ Хайцманн Х., Ричардс Ф.М. (1974). «Использование комплекса авидин-биотин для специфического окрашивания биологических мембран в электронной микроскопии». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 71 (9): 3537–3541. Bibcode:1974PNAS ... 71.3537H. Дои:10.1073 / пнас.71.9.3537. ЧВК  433809. PMID  4139715.
  45. ^ Manning, J. E .; Hershey, N.D .; Broker, T. R .; Pellegrini, M .; Mitchell, H.K .; Дэвидсон, Н. (1975). «Новый метод гибридизации in situ». Хромосома. 53 (2): 107–117. Дои:10.1007 / bf00333039. PMID  172297. S2CID  29595419.
  46. ^ Ричардс FM (1990). «[1] Размышления». Размышления. Методы в энзимологии. 184. С. 3–5. Дои:10.1016 / 0076-6879 (90) 84255-Ф. ISBN  9780121820855. PMID  2201877.
  47. ^ Diamandis EP, Christopoulos TK (1991). «Система биотин- (стрепт) авидин: принципы и применение в биотехнологии». Клиническая химия. 37 (5): 625–636. Дои:10.1093 / Clinchem / 37.5.625. PMID  2032315.
  48. ^ Кавана, Джон; Fairbrother, Уэйн Дж .; Палмер, Артур Г. III; Скелтон, Николас Дж. (2006). ЯМР-спектроскопия белков: принципы и практика (2-е изд.). Академическая пресса. ISBN  978-0-12-164491-8.
  49. ^ Хеллинга HW, Ричардс FM (1991). «Создание новых сайтов связывания лигандов в белках известной структуры. 1. Компьютерное моделирование сайтов с заданной геометрией». Журнал молекулярной биологии. 222 (3): 763–785. Дои:10.1016 / 0022-2836 (91) 90510-Д. PMID  1749000.
  50. ^ Хеллинга HW, Каррадона JP, Ричардс FM (1991). «Создание новых сайтов связывания лигандов в белках известной структуры. 2. Прививка скрытого сайта связывания переходного металла в тиоредоксин E. coli». Журнал молекулярной биологии. 222 (3): 787–803. Дои:10.1016/0022-2836(91)90511-4. PMID  1660933.
  51. ^ «Архивная копия». Архивировано из оригинал на 2019-02-16. Получено 2012-06-25.CS1 maint: заархивированная копия как заголовок (связь)
  52. ^ «Нобелевская премия по химии 2009 г.». Nobelprize.org. Получено 21 мая 2012.
  53. ^ Ричардс FM (1988). «Открытый доступ к данным дифракции рентгеновских лучей». Журнал компьютерного молекулярного дизайна. 2 (1): 3–4. Bibcode:1988JCAMD ... 2 .... 3R. Дои:10.1007 / BF01532048. PMID  3199147. S2CID  6084669.
  54. ^ "Р" (PDF). Члены Американской академии искусств и наук: 1780–2011 гг.. Американская академия искусств и наук. 2012. с. 500.
  55. ^ "Прошлые офицеры". Биофизическое общество. Получено 19 июн 2012.
  56. ^ «Премия ASBMB-Merck». ASBMB. Получено 18 июн 2012.
  57. ^ «Прошлые лауреаты». Белковое общество. Архивировано из оригинал 13 мая 2008 г.. Получено 18 июн 2012.
  58. ^ "Web of Science". Thomson Reuters. Архивировано из оригинал 1 июля 2011 г.. Получено 18 июн 2012.

дальнейшее чтение

Подкаст

внешняя ссылка