CDC37 - CDC37

CDC37
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1US7, 2К5Б, 2W0G, 2N5X, 2NCA, 5FWM, 5FWL, 5FWK
Идентификаторы
Псевдонимы	CDC37, P50 цикл деления клеток 37, цикл деления клеток 37, коаперон HSP90
Внешние идентификаторы	OMIM: 605065 MGI: 109531 ГомолоГен: 38268 Генные карты: CDC37
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 19 (человек)[1] Группа 19p13.2 Начинать 10,391,133 бп[1] Конец 10,420,121 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 9 (мышь)[2] Группа 9 | 9 A3 Начинать 21,133,222 бп[2] Конец 21,149,982 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • развернутое связывание с белками • Связывание с белком Hsp90 • связывание киназы • привязка шаперона • GO: 0001948 связывание с белками • связывание протеинкиназы • связывание с белками теплового шока • активность регулятора протеинкиназы • активность протеинтирозинкиназы • связывание с белками каркаса Сотовый компонент • внеклеточная экзосома • Шаперонный комплекс HSP90-CDC37 • цитоплазма • цитозоль • шаперонный комплекс Биологический процесс • посттранскрипционная регуляция экспрессии генов • нацеливание на белок • стабилизация белка • регуляция циклин-зависимой активности серин / треонинкиназы • регуляция опосредованного интерфероном сигнального пути I типа • регуляция интерферон-гамма-опосредованного сигнального пути • положительная регуляция митофагии в ответ на митохондриальную деполяризацию • регуляция активности протеинкиназы • сворачивание белка • фосфорилирование пептидил-тирозина • Путь передачи сигналов ERBB2 Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	11140	12539
Ансамбль	ENSG00000105401	ENSMUSG00000019471
UniProt	Q16543	Q61081
RefSeq (мРНК)	NM_007065	NM_016742 NM_001378796
RefSeq (белок)	NP_008996	NP_058022 NP_001365725
Расположение (UCSC)	Chr 19: 10.39 - 10.42 Мб	Chr 9: 21.13 - 21.15 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Связывание N-концевой киназы Cdc37
Идентификаторы
Символ	CDC37_N
Pfam	PF03234
ИнтерПро	IPR013855
SCOP2	1us7 / Объем / СУПФАМ
Доступные белковые структуры: Pfam   структуры / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum резюме структуры

Cdc37 Hsp90 связывающий домен
комплекс hsp90 и p50
Идентификаторы
Символ	CDC37_M
Pfam	PF08565
ИнтерПро	IPR013874
SCOP2	1us7 / Объем / СУПФАМ
Доступные белковые структуры: Pfam   структуры / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum резюме структуры

Cdc37 C-концевой домен
комплекс hsp90 и p50
Идентификаторы
Символ	CDC37_C
Pfam	PF08564
ИнтерПро	IPR013873
SCOP2	1us7 / Объем / СУПФАМ
Доступные белковые структуры: Pfam   структуры / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum резюме структуры

Ко-шаперон Hsp90 Cdc37 это белок что у людей кодируется CDC37 ген.^[5][6]

Белок, кодируемый этим геном, очень похож на Cdc 37, a цикл деления клеток контролировать белок Saccharomyces cerevisiae. Этот белок является молекулярным сопровождающий со специфической функцией в ячейке преобразование сигнала. Было показано, что он образует комплекс с Hsp90 и множество протеинкиназы включая CDK4, CDK6, SRC, RAF1, МОК, а также eIF-2 альфа-киназы. Считается, что он играет решающую роль в направлении Hsp90 к его киназам-мишеням.^[7]

Взаимодействия

CDC37 был показан взаимодействовать с:

• CDK4,^[5][6][8][9]
• HSP90AA1^[10][11]
• ИКБКГ,^[12][13]
• IKK2,^[13] и
• STK11.^[14]

Доменная архитектура

CDC37 состоит из трех структурных домены. В N-концевой домен привязывается к протеинкиназы.^[15] Центральная область - это Hsp90 сопровождающий (белок теплового шока 90) связывающий домен.^[16] Функция С-концевого домена неясна.

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000105401 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000019471 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Дай К., Кобаяши Р., Пляж Д. (октябрь 1996 г.). «Физическое взаимодействие CDC37 млекопитающих с CDK4». J Biol Chem. 271 (36): 22030–4. Дои:10.1074 / jbc.271.36.22030. PMID  8703009.
6. Степанова Л., Ленг Х, Паркер С.Б., Харпер Дж. У. (август 1996 г.). «P50Cdc37 млекопитающих представляет собой нацеленную на протеинкиназу субъединицу Hsp90, которая связывает и стабилизирует Cdk4». Genes Dev. 10 (12): 1491–502. Дои:10.1101 / gad.10.12.1491. PMID  8666233.
7. «Ген Entrez: гомолог 37 цикла деления клеток CDC37 (S. cerevisiae)».
8. Юинг Р.М., Чу П., Элизма Ф, Ли Х, Тейлор П., Клими С., МакБрум-Цераевски Л., Робинсон, доктор медицины, О'Коннор Л., Ли М., Тейлор Р., Дхарси М., Хо Й, Хейлбут А., Мур Л., Чжан S, Орнатски O, Бухман YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams С.Л., Моран М.Ф., Морин Г.Б., Топалоглоу Т., Фигейз Д. (2007). «Крупномасштабное картирование белок-белковых взаимодействий человека с помощью масс-спектрометрии». Мол. Syst. Биол. 3 (1): 89. Дои:10.1038 / msb4100134. ЧВК  1847948. PMID  17353931.
9. Lamphere L, Fiore F, Xu X, Brizuela L, Keezer S, Sardet C, Draetta GF, Gyuris J (1997). «Взаимодействие между Cdc37 и Cdk4 в клетках человека». Онкоген. 14 (16): 1999–2004. Дои:10.1038 / sj.onc.1201036. PMID  9150368.
10. Роу С.М., Али М.М., Мейер П., Воган С.К., Панарету Б., Пайпер П.В., Продромоу С., Перл Л.Х. (2004). «Механизм регуляции Hsp90 с помощью протеинкиназы-специфичного кохаперона p50 (cdc37)». Клетка. 116 (1): 87–98. Дои:10.1016 / S0092-8674 (03) 01027-4. PMID  14718169. S2CID  797232.
11. Сильверштейн А.М., Грамматикакис Н., Кокран Б.Х., Чинкерс М., Пратт В.Б. (1998). «p50 (cdc37) связывается непосредственно с каталитическим доменом Raf, а также с сайтом на hsp90, который топологически примыкает к сайту связывания тетратрикопептидного повтора». J. Biol. Chem. 273 (32): 20090–5. Дои:10.1074 / jbc.273.32.20090. PMID  9685350.
12. Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand PO, Bergamini G, Croughton K, Cruciat C, Eberhard D, Gagneur J, Ghidelli S, Hopf C, Huhse B, Mangano R, Michon AM, Schirle M, Schlegl J, Schwab M , Штейн М.А., Бауэр А., Касари Дж., Дрюс Дж., Гэвин А.С., Джексон Д. Б., Джоберти Дж., Нойбауэр Дж., Рик Дж., Кустер Б., Суперти-Фурга Г. (2004). «Физическая и функциональная карта пути передачи сигнала TNF-альфа / NF-каппа B человека». Nat. Cell Biol. 6 (2): 97–105. Дои:10.1038 / ncb1086. PMID  14743216. S2CID  11683986.
13. Чен Г, Цао П, Геддел Д.В. (2002). «TNF-индуцированное рекрутирование и активация комплекса IKK требует Cdc37 и Hsp90». Мол. Клетка. 9 (2): 401–10. Дои:10.1016 / S1097-2765 (02) 00450-1. PMID  11864612.
14. Будо Дж, Деак М., Лоулор М.А., Моррис Н.А., Алесси Д.Р. (2003). «Белок теплового шока 90 и Cdc37 взаимодействуют с LKB1 и регулируют его стабильность». Biochem. J. 370 (Pt 3): 849–57. Дои:10.1042 / BJ20021813. ЧВК  1223241. PMID  12489981.
15. Кимура Ю., Резерфорд С.Л., Мията Ю., Яхара И., Фриман BC, Юэ Л., Моримото Р.И., Линдквист С. (июль 1997 г.). «Cdc37 - это молекулярный шаперон со специфическими функциями в передаче сигнала». Genes Dev. 11 (14): 1775–85. Дои:10.1101 / gad.11.14.1775. PMID  9242486.
16. Тернбулл Е.Л., Мартин IV, Фантес ПА (август 2005 г.). «Cdc37 поддерживает жизнеспособность клеток у Schizosaccharomyces pombe независимо от взаимодействия с белком теплового шока 90». FEBS J. 272 (16): 4129–40. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2005.04825.x. PMID  16098195. S2CID  23442218.

дальнейшее чтение

• Дей Б., Лайтбоди Дж. Дж., Боскелли Ф (1997). «CDC37 необходим для активности p60v-src в дрожжах». Мол. Биол. Клетка. 7 (9): 1405–17. Дои:10.1091 / mbc.7.9.1405. ЧВК  275990. PMID  8885235.
• Lamphere L, Fiore F, Xu X и ​​др. (1997). «Взаимодействие между Cdc37 и Cdk4 в клетках человека». Онкоген. 14 (16): 1999–2004. Дои:10.1038 / sj.onc.1201036. PMID  9150368.
• Кимура Ю., Резерфорд С.Л., Мията Ю. и др. (1997). «Cdc37 - это молекулярный шаперон со специфическими функциями в передаче сигнала». Genes Dev. 11 (14): 1775–85. Дои:10.1101 / gad.11.14.1775. PMID  9242486.
• Silverstein AM, Grammatikakis N, Cochran BH, et al. (1998). «p50 (cdc37) связывается непосредственно с каталитическим доменом Raf, а также с сайтом на hsp90, который топологически примыкает к сайту связывания тетратрикопептидного повтора». J. Biol. Chem. 273 (32): 20090–5. Дои:10.1074 / jbc.273.32.20090. PMID  9685350.
• Grammatikakis N, Lin JH, Grammatikakis A, et al. (1999). «p50 (cdc37), действующий совместно с Hsp90, необходим для функции Raf-1». Мол. Клетка. Биол. 19 (3): 1661–72. Дои:10.1128 / mcb.19.3.1661. ЧВК  83960. PMID  10022854.
• О'Киф Б., Фонг Й., Чен Д. и др. (2000). «Потребность в киназно-специфическом шаперонном пути в производстве гетеродимера Cdk9 / циклин T1, ответственного за P-TEFb-опосредованную стимуляцию tat транскрипции ВИЧ-1». J. Biol. Chem. 275 (1): 279–87. Дои:10.1074 / jbc.275.1.279. PMID  10617616.
• Хартсон С.Д., Ирвин А.Д., Шао Дж. И др. (2000). «p50 (cdc37) представляет собой неэксклюзивную когорту Hsp90, которая непосредственно участвует в Hsp90-опосредованном сворачивании незрелых молекул киназы». Биохимия. 39 (25): 7631–44. Дои:10.1021 / bi000315r. PMID  10858314.
• Шао Дж., Грамматикакис Н., Скроггинс Б.Т. и др. (2001). «Hsp90 регулирует функцию p50 (cdc37) во время биогенеза активной конформации гем-регулируемой альфа-киназы eIF2». J. Biol. Chem. 276 (1): 206–14. Дои:10.1074 / jbc.M007583200. PMID  11036079.
• Хартли Дж. Л., Темпл Г. Ф., Браш Массачусетс (2001). «Клонирование ДНК с использованием сайт-специфической рекомбинации in vitro». Genome Res. 10 (11): 1788–95. Дои:10.1101 / гр.143000. ЧВК  310948. PMID  11076863.
• Рао Дж., Ли П., Бензено С. и др. (2001). «Функциональное взаимодействие человеческого Cdc37 с рецептором андрогенов, но не с рецептором глюкокортикоидов». J. Biol. Chem. 276 (8): 5814–20. Дои:10.1074 / jbc.M007385200. PMID  11085988.
• Симпсон Дж. К., Велленройтер Р., Поустка А. и др. (2001). «Систематическая субклеточная локализация новых белков, идентифицированных с помощью крупномасштабного секвенирования кДНК». EMBO Rep. 1 (3): 287–92. Дои:10.1093 / embo-reports / kvd058. ЧВК  1083732. PMID  11256614.
• Шольц GM, Картледж К., Холл NE (2001). "Идентификация и характеристика Harc, нового Hsp90-ассоциированного родственника Cdc37". J. Biol. Chem. 276 (33): 30971–9. Дои:10.1074 / jbc.M103889200. PMID  11413142.
• Чен Г, Цао П, Геддел Д.В. (2002). «TNF-индуцированное рекрутирование и активация комплекса IKK требует Cdc37 и Hsp90». Мол. Клетка. 9 (2): 401–10. Дои:10.1016 / S1097-2765 (02) 00450-1. PMID  11864612.
• Силигарди Г., Панарету Б., Мейер П. и др. (2002). «Регулирование активности АТФазы Hsp90 с помощью ко-шаперона Cdc37p / p50cdc37». J. Biol. Chem. 277 (23): 20151–9. Дои:10.1074 / jbc.M201287200. PMID  11916974.
• Basso AD, Solit DB, Chiosis G и др. (2002). «Akt образует внутриклеточный комплекс с белком теплового шока 90 (Hsp90) и Cdc37 и дестабилизируется ингибиторами функции Hsp90». J. Biol. Chem. 277 (42): 39858–66. Дои:10.1074 / jbc.M206322200. PMID  12176997.
• Аббас-Терки Т., Бриан П.А., Донзе О, Пикар Д. (2003). «Ко-шапероны Hsp90 Cdc37 и Sti1 взаимодействуют физически и генетически». Биол. Chem. 383 (9): 1335–42. Дои:10.1515 / BC.2002.152. PMID  12437126. S2CID  9277739.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
• Boudeau J, Deak M, Lawlor MA и др. (2003). «Белок теплового шока 90 и Cdc37 взаимодействуют с LKB1 и регулируют его стабильность». Biochem. J. 370 (Pt 3): 849–57. Дои:10.1042 / BJ20021813. ЧВК  1223241. PMID  12489981.

внешняя ссылка

• Человек CDC37 расположение генома и CDC37 страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR013855

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR013874

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR013873