Фосфолипаза А1 внешней мембраны - Outer membrane phospholipase A1
| Фосфолипаза A1 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | PLA1 | ||||||||
| Pfam | PF02253 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR003187 | ||||||||
| SCOP2 | 1qd6 / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| OPM суперсемейство | 29 | ||||||||
| Белок OPM | 1qd6 | ||||||||
| CDD | cd00541 | ||||||||
| |||||||||
Фосфолипаза A1 внешней мембраны (OMPLA) является ацил гидролаза с широкой субстратной специфичностью (EC: 3.1.1.32.) от бактериальной внешней мембраны. Было высказано предположение, что Ser164 является активным сайтом белка (UniProt P00631) [1]
Эта интегральная мембрана фосфолипаза был найден во многих Грамотрицательные бактерии и имеет широкую субстратную специфичность ЕС 3.1.1.32. Роль OMPLA наиболее подробно изучена в кишечная палочка, где он участвует в секреции бактериоцины. Высвобождение бактериоцина запускается белком лизиса (белок высвобождения бактериоцина или BRP), за которым следует фосфолипазозависимое накопление лизофосфолипидов и свободных жирных кислот во внешней мембране.[2] Продукты реакции увеличивают проницаемость внешней мембраны, что позволяет полуспецифичную секрецию бактериоцинов. Одна из предполагаемых функций OMPLA связана с устойчивостью бактерий к органическим растворителям.
Конструктивно он состоит из 12-ти нитевого антипараллельного бета-баррель с выпуклой и плоской стороной. Остатки активного центра обнажены на внешней стороне плоской поверхности бета-цилиндра. Активность фермента регулируется обратимой димеризацией. Взаимодействия димеров происходят исключительно во встроенных в мембрану частях плоской стороны бета-ствола, с полярными остатками, встроенными в аполярную среду, формирующую ключевые взаимодействия. Активные остатки His и Ser расположены на внешней стороне бета-ствола, на внешней стороне створки мембраны. Это расположение указывает на то, что в нормальных условиях субстрат и активный центр физически разделены, поскольку в Кишечная палочка фосфолипиды расположены исключительно во внутреннем листке наружной мембраны.[3]
Рекомендации
- ^ Хорревоц А.Дж., Верхей Х.М., де Хаас Г.Х. (май 1991 г.). «Инактивация фосфолипазы A внешней мембраны Escherichia coli с помощью аффинной метки гексадекансульфонилфторид. Доказательства серина активного сайта». Европейский журнал биохимии. 198 (1): 247–53. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1991.tb16008.x. PMID 2040286.
- ^ Snijder HJ, Timmins PA, Kalk KH, Dijkstra BW (февраль 2003 г.). «Детергентная организация в кристаллах мономерной фосфолипазы А внешней мембраны» (PDF). Журнал структурной биологии. 141 (2): 122–31. Дои:10.1016 / S1047-8477 (02) 00579-8. PMID 12615538.
- ^ ИнтерПро: IPR003187