Семейство бобовых лектинов - Leguminous lectin family
| Lectin_legB | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Рентгеновская кристаллическая структура комплекса лектин-триманнозид гороха при разрешении 2,6 ангстрем | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Lectin_legB | ||||||||
| Pfam | PF00139 | ||||||||
| Pfam клан | CL0004 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR001220 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00278 | ||||||||
| SCOP2 | 1лем / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии бобовое семейство лектинов это семья из лектин белки.
Это один из крупнейших лектин семьи, у которых более 70 лектинов, сообщили в обзоре 1990 г.[1] Бобовые лектины состоят из двух или четырех подразделения, каждый из которых содержит один сайт связывания углеводов. Взаимодействие с сахара требует крепко связанного кальций и марганец ионы. Структурное сходство этих лектинов подтверждается первичным структурным анализом и Рентгеновский кристаллографический исследования.[2][3] Рентгенологические исследования показали, что складывание из полипептид цепи в области сайтов связывания углеводов также похожи, несмотря на различия в первичных последовательности. Сайты связывания углеводов этих лектинов состоят из двух консервированный аминокислоты на бета плиссированные листы. Одна из этих петель содержит переходные металлы, кальций и марганец, которые сохраняют аминокислота остатки сайта связывания сахара в требуемых положениях. Аминокислотные последовательности петли играют важную роль в специфичности этих лектинов по связыванию углеводов. Эти лектины связывать либо глюкоза, манноза или галактоза. Точная функция бобовые лектины неизвестны, но они могут участвовать в прикреплении азотфиксирующий бактерии к бобовым и в защите от патогены.[4][5]
Некоторые лектины бобовых культур протеолитически обработаны для создания двух цепочек, бета (что соответствует N-концевой ) и альфа (C-терминал ). Лектин конканавалин А (conA) от Джек Бин является исключительным в том, что две цепи транспонированный и перевязанный (путем образования нового пептид связь). Таким образом, N-конец зрелого conA соответствует таковому у альфа-цепи, а С-конец - к бета-цепи.[6]
Рекомендации
- ^ Шэрон Н., Лис Х (1990). «Лектины бобовых - большое семейство гомологичных белков». FASEB J. 4 (14): 3198–208. Дои:10.1096 / fasebj.4.14.2227211. PMID 2227211.
- ^ de Oliveira TM, Delatorre P, da Rocha BA, de Souza EP, Nascimento KS, Bezerra GA, et al. (2008). «Кристаллическая структура лектина Dioclea rostrata: понимание pH-зависимого димер-тетрамерного равновесия и структурной основы распознавания углеводов в лектинах Diocleinae». J Struct Biol. 164 (2): 177–82. Дои:10.1016 / j.jsb.2008.05.012. PMID 18682294.
- ^ Розварски Д.А., Свами Б.М., Брюер К.Ф., Саккеттини Дж.С. (1998). «Кристаллическая структура лектина из Dioclea grandiflora в комплексе с триманнозидом ядра аспарагин-связанных углеводов». J Biol Chem. 273 (49): 32818–25. Дои:10.1074 / jbc.273.49.32818. PMID 9830028.
- ^ Roopashree S, Singh SA, Gowda LR, Rao AG (2006). «Белок с двойной функцией в защите растений: лектин семян Dolichos biflorus (грамм лошади) проявляет липоксигеназную активность». Biochem J. 395 (3): 629–39. Дои:10.1042 / BJ20051889. ЧВК 1462680. PMID 16441240.
- ^ Берингер Дж. Э., Брюин Н., Джонстон А. В., Шульман Х. М., Хопвуд Д. А. (1979). «Ризобий-бобовый симбиоз». Proc R Soc Lond B Biol Sci. 204 (1155): 219–33. Дои:10.1098 / rspb.1979.0024. PMID 36624. S2CID 24965697.
- ^ Carrington DM, Auffret A, Hanke DE (1985). «Лигирование полипептидов происходит во время посттрансляционной модификации конканавалина А.». Природа. 313 (5997): 64–7. Дои:10.1038 / 313064a0. PMID 3965973. S2CID 4359482.