Лектиновый домен L-типа - L-type lectin domain

Lectin_leg-подобный
PDB 1r1z EBI.jpg
Кристаллическая структура домена распознавания углеводов гликопротеинового рецептора сортировки p58 / ergic-53 обнаруживает новый сайт связывания металла и конформационные изменения, связанные со связыванием ионов кальция
Идентификаторы
СимволLectin_leg-подобный
PfamPF03388
Pfam кланCL0004
ИнтерПроIPR005052
SCOP21gv9 / Объем / СУПФАМ
Мембранома719

В молекулярной биологии L-подобный лектиновый домен это белковый домен нашел в лектины которые похожи на лектины зернобобовых растений.

Лектины структурно разнообразны белки который связывать к конкретным углеводы. В это семейство входят VIP36 и ERGIC-53 лектины.[1] Хотя белки, содержащие этот домен, первоначально были идентифицированы как семейство лектинов животных, существуют также дрожжи представители.[1]

ERGIC-53 представляет собой белок 53 кДа, расположенный в промежуточной области между эндоплазматический ретикулум и аппарат Гольджи (ER-Golgi-Промежуточное отделение, ERGIC). Он был идентифицирован как кальций -зависимый, манноза -специфический лектин.[2] Его дисфункция был связан с комбинированным факторы V и VIII дефицит, что предполагает важную и субстрат-специфическую роль ERGIC-53 в гликопротеин -секретный путь.[2][3]

L-подобный лектиновый домен имеет общую глобулярную форму, состоящую из бета-бутерброд двух основных витых антипараллельный бета-листы. Бета-сэндвич состоит из основных вогнутый бета-лист и несовершеннолетний выпуклый бета-лист, в варианте рулет из желе.[4][5][6][7]

Рекомендации

  1. ^ а б Фидлер К., Саймонс К. (июнь 1994 г.). «Предполагаемый новый класс лектинов животных в секреторном пути, гомологичных лектинам бобовых». Клетка. 77 (5): 625–6. Дои:10.1016/0092-8674(94)90047-7. PMID  8205612. S2CID  21111364.
  2. ^ а б Itin C, Roche AC, Monsigny M, Hauri HP (март 1996 г.). «ERGIC-53 представляет собой функциональный маннозо-селективный и кальций-зависимый гомолог бобовых лектинов человека». Мол. Биол. Клетка. 7 (3): 483–93. Дои:10.1091 / mbc.7.3.483. ЧВК  275899. PMID  8868475.
  3. ^ Николс В.К., Терри В.Х., Уитли М.А., Ян А., Зивелин А., Чаварелла Н., Стефанил С., Мацусита Т., Сайто Н., де Бош Н. Б., Руис-Саез А., Торрес А., Томпсон А. Р., Файнштейн Д. И., Уайт Г. К., Негриер С. , Винчигерра С., Актан М., Кауфман Р.Дж., Гинзбург Д., Селигсон Ю. (апрель 1999 г.). «Анализ структуры гена ERGIC-53 и мутаций в 19 комбинированных семьях с дефицитом факторов V и VIII». Кровь. 93 (7): 2261–6. PMID  10090935.
  4. ^ Веллосо Л. М., Свенссон К., Шнайдер Г., Петтерссон Р. Ф., Линдквист Ю. (май 2002 г.). «Кристаллическая структура домена распознавания углеводов p58 / ERGIC-53, белка, участвующего в экспорте гликопротеина из эндоплазматического ретикулума». J. Biol. Chem. 277 (18): 15979–84. Дои:10.1074 / jbc.M112098200. PMID  11850423.
  5. ^ Веллосо Л.М., Свенссон К., Петтерссон Р.Ф., Линдквист Ю. (декабрь 2003 г.). «Кристаллическая структура домена распознавания углеводов гликопротеинового рецептора p58 / ERGIC-53 выявляет непредсказуемый сайт связывания металла и конформационные изменения, связанные со связыванием ионов кальция». J. Mol. Биол. 334 (5): 845–51. Дои:10.1016 / j.jmb.2003.10.031. PMID  14643651.
  6. ^ Сато Т., Сато К., Канох А., Ямасита К., Ямада И., Игараси Н., Като Р., Накано А., Вакацуки С. (апрель 2006 г.). «Структуры углеводного домена узнавания Ca2 + -независимых грузовых рецепторов Emp46p и Emp47p». J. Biol. Chem. 281 (15): 10410–9. Дои:10.1074 / jbc.M512258200. PMID  16439369.
  7. ^ Сато Т., Коуисон Н.П., Хакамата В., Идео Х., Фукусима К., Курихара М., Като Р., Ямасита К., Вакацуки С. (сентябрь 2007 г.). "Структурная основа распознавания гликопротеинов высокоманнозного типа транспортным лектином VIP36 млекопитающих" (PDF). J. Biol. Chem. 282 (38): 28246–55. Дои:10.1074 / jbc.M703064200. PMID  17652092. S2CID  33042130.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR005052