ГАЛНТ1 - GALNT1

ГАЛНТ1
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1XHB
Идентификаторы
Псевдонимы	ГАЛНТ1, GALNAC-T1, полипептид N-ацетилгалактозаминилтрансфераза 1
Внешние идентификаторы	OMIM: 602273 MGI: 894693 ГомолоГен: 8469 Генные карты: ГАЛНТ1
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 18 (человек)[1] Группа 18q12.2 Начните 35,581,117 бп[1] Конец 35,711,834 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 18 (мышь)[2] Группа 18 | 18 A2 Начните 24,205,344 бп[2] Конец 24,286,818 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • трансферазная активность, перенос гликозильных групп • активность полипептида N-ацетилгалактозаминилтрансферазы • трансферазная активность • связывание ионов марганца • связывание ионов металлов • связывание углеводов Сотовый компонент • перинуклеарная область цитоплазмы • неотъемлемый компонент мембраны • внеклеточная область • Мембрана цистерны Гольджи • Мембрана Гольджи • аппарат Гольджи • мембрана • мембрана эндоплазматического ретикулума Биологический процесс • гликозилирование белков • О-связанное гликозилирование белка через серин • О-связанное гликозилирование белка через треонин • О-гликановая обработка • О-связанное гликозилирование белков Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	2589	14423
Ансамбль	ENSG00000141429	ENSMUSG00000000420
UniProt	Q10472	O08912
RefSeq (мРНК)	NM_020474	NM_001160404 NM_013814 NM_001361200
RefSeq (белок)	NP_065207	NP_001153876 NP_038842 NP_001348129
Расположение (UCSC)	Chr 18: 35,58 - 35,71 Мб	Chr 18: 24.21 - 24.29 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Полипептид N-ацетилгалактозаминилтрансфераза 1 является фермент что в люди кодируется ГАЛНТ1 ген.^[5][6][7]

Этот ген кодирует член UDP-N-ацетил-альфа-D-галактозамин:полипептид N-ацетилгалактозаминилтрансфераза Семейство ферментов (GalNAc-T). GalNAc-Ts инициировать муцин -тип O-связанный гликозилирование в аппарат Гольджи от катализирующий перенос GalNAc в серин и треонин остатки на мишени белки. Они характеризуются N-концевой трансмембранный домен, стволовая область, просвет каталитического домена, содержащий мотив GT1 и Gal / GalNAc трансфераза мотив, и С-конец рицин /лектин -подобный домен. GalNAc-Ts разные, но перекрывающиеся, особенности субстрата и образцы выражения. Варианты транскриптов, происходящие от этого гена, которые используют альтернативные сигналы полиА, описаны в литературе.^[7]

использованная литература

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000141429 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000000420 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Белый Т., Беннетт Е.П., Такио К., Соренсен Т., Бондинг Н., Клаузен Х (декабрь 1995 г.). «Очистка и клонирование кДНК человеческого UDP-N-ацетил-альфа-D-галактозамина: полипептид N-ацетилгалактозаминилтрансферазы». J Biol Chem. 270 (41): 24156–65. Дои:10.1074 / jbc.270.41.24156. PMID  7592619.
6. Тенно М., Тоба С., Кезды Ф.Дж., Эльхаммер А.П., Куросака А. (август 2002 г.). «Идентификация двух остатков цистеина, участвующих в связывании UDP-GalNAc с UDP-GalNAc: полипептид N-ацетилгалактозаминилтрансфераза 1 (GalNAc-T1)». Eur J Biochem. 269 (17): 4308–16. Дои:10.1046 / j.1432-1033.2002.03123.x. PMID  12199709.
7. «Ген Entrez: GALNT1 UDP-N-ацетил-альфа-D-галактозамин: полипептид N-ацетилгалактозаминилтрансфераза 1 (GalNAc-T1)».

дальнейшее чтение

• Полсон Дж. К., Колли К. Дж. (1989). «Гликозилтрансферазы. Структура, локализация и контроль клеточного гликозилирования». J. Biol. Chem. 264 (30): 17615–8. PMID  2681181.
• Беннетт Е.П., Хасан Х., Клаузен Х. (1996). «Клонирование кДНК и экспрессия нового человеческого UDP-N-ацетил-альфа-D-галактозамина. Полипептид N-ацетилгалактозаминилтрансферазы, GalNAc-t3». J. Biol. Chem. 271 (29): 17006–12. Дои:10.1074 / jbc.271.29.17006. PMID  8663203.
• Meurer JA, Naylor JM, Baker CA и др. (1996). «Клонирование кДНК, экспрессия и хромосомная локализация человеческого UDP-GalNAc: полипептид, N-ацетилгалактозаминилтрансфераза». J. Biochem. 118 (3): 568–74. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a124947. PMID  8690719.
• Meurer JA, Drong RF, Homa FL, et al. (1996). «Организация человеческого UDP-GalNAc: полипептид, ген N-ацетилгалактозаминилтрансферазы и родственный процессированный псевдоген». Гликобиология. 6 (2): 231–41. Дои:10.1093 / гликоб / 6.2.231. PMID  8727794.
• Такай С., Хинода Ю., Адачи Т. и др. (1997). «Человеческий UDP-GalNAc: ген полипептида N-ацетилгалактозаминилтрансферазы типа 1 расположен в хромосомной области 18q12.1». Гм. Genet. 99 (3): 293–4. Дои:10.1007 / s004390050359. PMID  9050910. S2CID  22965327.
• Wandall HH, Hassan H, Mirgorodskaya E, et al. (1997). «Субстратная специфичность трех членов человеческого UDP-N-ацетил-альфа-D-галактозамина: полипептид семейства N-ацетилгалактозаминилтрансфераз, GalNAc-T1, -T2 и -T3». J. Biol. Chem. 272 (38): 23503–14. Дои:10.1074 / jbc.272.38.23503. PMID  9295285.
• Мюллер С., Голец С., Пакер Н. и др. (1997). «Локализация сайтов O-гликозилирования на гликопептидных фрагментах из MUC1, ассоциированного с лактацией. Все предполагаемые сайты в тандемном повторе являются мишенями гликозилирования in vivo». J. Biol. Chem. 272 (40): 24780–93. Дои:10.1074 / jbc.272.40.24780. PMID  9312074.
• Röttger S, White J, Wandall HH и др. (1998). «Локализация трех человеческих полипептидных GalNAc-трансфераз в клетках HeLa предполагает инициирование О-связанного гликозилирования во всем аппарате Гольджи». J. Cell Sci. 111 (1): 45–60. PMID  9394011.
• Беннетт EP, Weghuis DO, Merkx G и др. (1998). «Геномная организация и хромосомная локализация трех членов семейства UDP-N-ацетилгалактозамин: полипептид N-ацетилгалактозаминилтрансферазы». Гликобиология. 8 (6): 547–55. Дои:10,1093 / гликоб / 8.6.547. PMID  9592121.
• Центр Сангера, The; Центр секвенирования генома Вашингтонского университета, The (1999). «К полной последовательности человеческого генома». Genome Res. 8 (11): 1097–108. Дои:10.1101 / гр. 8.11.1097. PMID  9847074.
• Тенно М., Саеки А., Кезди Ф.Дж. и др. (2003). «Лектиновый домен UDP-GalNAc: полипептид N-ацетилгалактозаминилтрансфераза 1 участвует в O-гликозилировании полипептида с несколькими акцепторными сайтами». J. Biol. Chem. 277 (49): 47088–96. Дои:10.1074 / jbc.M207369200. PMID  12364335.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
• Кинарский Л., Сурьянараянан Г., Пракаш О. и др. (2004). «Конформационные исследования гликопептидов тандемных повторов MUC1: значение для ферментативного О-гликозилирования ядра белка муцина». Гликобиология. 13 (12): 929–39. Дои:10.1093 / glycob / cwg109. PMID  12925576.
• Brokx RD, Revers L, Zhang Q и др. (2004). «Рассмотрение на основе ядерного магнитного резонанса специфичности гликозилтрансферазы для тандемного повтора муцина MUC1». Биохимия. 42 (47): 13817–25. Дои:10.1021 / bi0353070. PMID  14636048.
• Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта NIH полноразмерной кДНК: Коллекция генов млекопитающих (MGC)». Genome Res. 14 (10B): 2121–7. Дои:10.1101 / гр.2596504. ЧВК  528928. PMID  15489334.