Комплекс Фенна-Мэтьюз-Олсон - Fenna-Matthews-Olson complex

Рисунок 1. Тример белка FMO.[1] БХл а молекулы изображены зеленым цветом, центральный атом магния - красным, а белок - серым (изображение из мультфильмов). Каждый мономер содержит бактериохлорофиллы.

В Комплекс Фенна-Мэтьюз-Олсон (FMO) представляет собой водорастворимый комплекс и был первым пигмент -белок комплекс (PPC) для структурного анализа рентгеновская спектроскопия.[2] Он появляется в зеленые серные бактерии и опосредует передачу энергии возбуждения от светособирающих хлоросомы в мембрану бактериальных центр реакции (bRC). Его структура тримерная (C3-симметрия). Каждый из трех мономеров содержит восемь бактериохлорофилл а (БХл а) молекул. Они связаны с белковым каркасом через хелатирование своего центрального атома магния либо с аминокислоты белка (в основном гистидин ) или атомов кислорода с водным мостиком (только один БХл а каждого мономера).

Поскольку структура доступна, расчет оптических спектров на основе структуры возможен для сравнения с экспериментальными оптическими спектрами.[3][4] В простейшем случае только экситонный Учитывается сцепление БХЛ.[5] Более реалистичные теории рассматривают связывание пигмента и белка.[6] Важным свойством является локальная энергия перехода (энергия сайта) BChls, разная для каждого из-за их индивидуального локального белкового окружения. Энергии сайтов BChls определяют направление потока энергии.

Имеется некоторая структурная информация о суперкомплексе FMO-RC, полученная электронная микроскопия[7][8] и линейный дихроизм спектры, измеренные на тримерах FMO и комплексах FMO-RC. По этим измерениям возможны две ориентации комплекса FMO относительно RC. Ориентация с BChl 3 и 4 близко к RC и BChl 1 и 6 (согласно исходной нумерации Fenna и Matthews), ориентированная на хлоросомы, полезна для эффективной передачи энергии.[9]

Тестовый объект

Комплекс - это простейший PPC, встречающийся в природе, и поэтому подходящий тестовый объект для разработки методов, которые могут быть перенесены в более сложные системы, такие как фотосистема И. Энгель и его сотрудники отметили, что комплекс FMO демонстрирует удивительно длинные квантовая когерентность,[10] но после десятилетних дебатов Уилкинс и Даттани показали, что эта квантовая когерентность не имеет значения для функционирования комплекса.[11] Кроме того, было показано, что зарегистрированные долгоживущие колебания, наблюдаемые в спектрах, обусловлены исключительно колебательной динамикой основного состояния и не отражают динамику передачи энергии.[12]

Сбор квантового света

Сбор света в фотосинтезе использует как классический, так и квантово-механический процессы с энергоэффективностью почти 100%.[нужна цитата ] Чтобы свет вырабатывал энергию в классических процессах, фотоны должны достичь реакционных центров, прежде чем их энергия рассеется менее чем за одну наносекунду. В фотосинтетических процессах это невозможно. Поскольку энергия может существовать в суперпозиция состояний, он может перемещаться по всем маршрутам в материале одновременно. Когда фотон находит правильное место назначения, суперпозиция схлопывается, освобождая энергию. Однако ни один чисто квантовый процесс не может быть полностью ответственным, потому что некоторые квантовые процессы замедляют движение квантованных объектов через сети. Локализация Андерсона предотвращает распространение квантовых состояний в случайных средах. Поскольку состояние действует как волна, оно уязвимо для разрушительных помех. Другой вопрос - это квантовый зено-эффект, в котором нестабильное состояние никогда не меняется, если оно постоянно измеряется / отслеживается, потому что наблюдение постоянно подталкивает состояние, предотвращая его коллапс.[13][14]

Взаимодействия между квантовыми состояниями и окружающей средой действуют как измерения. Классическое взаимодействие с окружающей средой изменяет волнообразную природу квантового состояния ровно настолько, чтобы предотвратить локализацию Андерсона, в то время как квантовый зено-эффект увеличивает время жизни квантового состояния, позволяя ему достичь реакционного центра.[13] Предлагаемое долгое время существования квантовой когерентности в FMO побудило многих ученых исследовать квантовую когерентность в системе, при этом статью Энгеля 2007 года цитировали более 1500 раз в течение 5 лет после ее публикации. Предложение Энгеля до сих пор обсуждается в литературе с предположением, что первоначальные эксперименты были интерпретированы неправильно, связывая спектральные колебания с электронными когерентностями вместо колебательных когерентностей в основном состоянии, которые, естественно, будут жить дольше из-за более узкой спектральной ширины колебательной переходы.

Вычисление

Проблема поиска реакционного центра в белковой матрице формально эквивалентна многим вычислительным задачам. Сопоставление вычислительных проблем с поиском в реакционном центре может позволить собирать свет для работы в качестве вычислительного устройства, повышая скорость вычислений при комнатной температуре, обеспечивая эффективность в 100-1000 раз.[13]

Рекомендации

  1. ^ Tronrud, D.E .; Schmid, M.F .; Мэтьюз, Б.В. (Апрель 1986 г.). «Структура и рентгеновская аминокислотная последовательность белка бактериохлорофилла а из Prosthecochloris aestuarii уточняется в разрешении 1,9 А ». Журнал молекулярной биологии. 188 (3): 443–54. Дои:10.1016/0022-2836(86)90167-1. PMID  3735428.
  2. ^ Fenna, R.E .; Мэтьюз, Б. У. (1975). «Расположение хлорофилла в белке бактериохлорофилла из Chlorobium limicola". Природа. 258 (5536): 573–7. Bibcode:1975Натура.258..573F. Дои:10.1038 / 258573a0.
  3. ^ Vulto, Simone I.E .; Нееркен, Зиглинде; Louwe, Robert J. W .; De Baat, Michiel A .; Амес, Ян; Аартсма, Тийс Дж. (1998). "Структура возбужденного состояния и динамика в антенных комплексах FMO фотосинтетических зеленых серных бактерий". Журнал физической химии B. 102 (51): 10630–5. Дои:10.1021 / jp983003v.
  4. ^ Вендлинг, Маркус; Przyjalgowski, Milosz A .; Гюлен, Демет; Vulto, Simone I.E .; Aartsma, Thijs J .; Ван Гронделл, Риенк ван; Ван Амеронген, Герберт ван (2002). «Количественная связь между структурой и поляризованной спектроскопией в комплексе FMO Prosthecochloris aestuarii: уточняющие эксперименты и моделирование ». Фотосинтез Исследования. 71 (1–2): 99–123. Дои:10.1023 / А: 1014947732165. PMID  16228505.
  5. ^ Перлштейн, Роберт М. (1992). «Теория оптических спектров тримерного белка бактериохлорофилла и антенного белка из Prosthecochloris aestuarii". Фотосинтез Исследования. 31 (3): 213–226. Дои:10.1007 / BF00035538. PMID  24408061.
  6. ^ Ренгер, Томас; Маркус, Р.А. (2002). «О связи динамики белков и экситонной релаксации в пигмент-белковых комплексах: оценка спектральной плотности и теория для расчета оптических спектров» (PDF). Журнал химической физики. 116 (22): 9997–10019. Bibcode:2002ЖЧФ.116.9997Р. Дои:10.1063/1.1470200.
  7. ^ Ремижи, Эрве-В; Штальберг, Хеннинг; Фотиадис, Димитриос; Мюллер, Ширли А.; Вольпенсингер, Беттина; Энгель, Андреас; Хауска, Гюнтер; Циотис, Георгиос (июль 1999 г.). «Комплекс реакционного центра из зеленой серной бактерии. Хлоробиум тепидум: структурный анализ методом растровой просвечивающей электронной микроскопии ». Журнал молекулярной биологии. 290 (4): 851–8. Дои:10.1006 / jmbi.1999.2925. PMID  10398586.
  8. ^ Rémigy, Hervé -W .; Хауска, Гюнтер; Мюллер, Ширли А .; Циотис, Георгиос (2002). «Реакционный центр зеленых серных бактерий: прогресс в направлении выяснения структуры». Фотосинтез Исследования. 71 (1–2): 91–8. Дои:10.1023 / А: 1014963816574. PMID  16228504.
  9. ^ Адольф, Джулиан; Ренгер, Томас (октябрь 2006 г.). «Как белки запускают передачу энергии возбуждения в комплексе FMO зеленых серных бактерий». Биофизический журнал. 91 (8): 2778–97. Bibcode:2006BpJ .... 91.2778A. Дои:10.1529 / biophysj.105.079483. ЧВК  1578489. PMID  16861264.
  10. ^ Энгель, Грегори С .; Calhoun, Tessa R .; Прочтите, Элизабет Л .; Ан, Таэ-Гю; Манкал, Томаш; Ченг, Юань-Чунг; Бланкеншип, Роберт Э .; Флеминг, Грэм Р. (2007). «Доказательства волновой передачи энергии через квантовую когерентность в фотосинтетических системах». Природа. 446 (7137): 782–786. Bibcode:2007Натура.446..782E. Дои:10.1038 / природа05678. PMID  17429397.
  11. ^ Уилкинс, Дэвид М .; Даттани, Никеш С. (2015). «Почему квантовая когерентность не важна в комплексе Фенна – Мэтьюз – Олсен». Журнал химической теории и вычислений. 11 (7): 3411–3419. arXiv:1411.3654. Дои:10.1021 / ct501066k. PMID  26575775.
  12. ^ Р. Темпелаар; Т. Л. К. Янсен; Дж. Кнестер (2014). «Вибрационные биения скрывают доказательства электронной когерентности в светоуборочном комплексе FMO». J. Phys. Chem. B. 118 (45): 12865–12872. Дои:10.1021 / jp510074q. PMID  25321492.
  13. ^ а б c Массачусетский технологический институт (25 ноября 2013 г.). «Сбор квантового света намекает на совершенно новую форму вычислений». Technologyreview.com. Получено 2013-12-06.
  14. ^ Ваттай, Габор; Кауфман, Стюарт А. (2013). «Эволюционный дизайн в биологических квантовых вычислениях». arXiv:1311.4688 [cond-mat.dis-nn ].