CDC20 - CDC20

CDC20
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 4GGA, 4GGC, 4GGD, 4Н14, 5G04
Идентификаторы
Псевдонимы	CDC20, CDC20A, bA276H19.3, p55CDC, цикл клеточного деления 20
Внешние идентификаторы	OMIM: 603618 MGI: 1859866 ГомолоГен: 37459 Генные карты: CDC20
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 1 (человек)[1] Группа 1п34.2 Начинать 43,358,981 бп[1] Конец 43,363,203 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 4 (мышь)[2] Группа 4 | 4 D2.1 Начинать 118,432,901 бп[2] Конец 118,437,352 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • связывание с С-концом белка • GO: 0001948 связывание с белками • комплексное связывание, способствующее анафазе • активность активатора убиквитин-протеинтрансферазы • связывание ферментов • связывание гистондеацетилазы Сотовый компонент • центросома • полюс шпинделя • шпиндель • центр организации микротрубочек • перинуклеарная область цитоплазмы • комплекс, способствующий анафазе • цитоскелет • цитоплазма • ядро клетки • нуклеоплазма • цитозоль • макромолекулярный комплекс Биологический процесс • дифференциация клеток • регуляция мейотического деления ядра • регуляция развития дендритов • развитие нервной системы • положительная регуляция синаптической пластичности • деление клеток • положительная регуляция созревания синапсов • убиквитинирование белков • положительное регулирование пролиферации клеток • комплексно-зависимый катаболический процесс, стимулирующий анафазу • GO: 0090623, GO: 1903835, GO: 0007092, GO: 0051488 положительная регуляция активности убиквитин протеинлигазы • митотическое сцепление сестринских хроматид • деубиквитинирование белков • сборка митотического веретена • клеточный цикл • контрольная точка сборки митотического веретена • регуляция фазового перехода митотического клеточного цикла • убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	991	107995
Ансамбль	ENSG00000117399	ENSMUSG00000006398
UniProt	Q12834	Q9JJ66
RefSeq (мРНК)	NM_001255	NM_023223
RefSeq (белок)	NP_001246	NP_075712
Расположение (UCSC)	Chr 1: 43.36 - 43.36 Мб	Chr 4: 118.43 - 118.44 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

В Гомолог белка 20 цикла клеточного деления является важным регулятором клеточного деления, который кодируется CDC20 ген^[5][6] в людях. Насколько нам известно, его наиболее важной функцией является активация комплекс, способствующий анафазе (APC / C), большой комплекс из 11-13 субъединиц, который инициирует разделение хроматид и вход в анафаза. APC / C^Cdc20 Белковый комплекс имеет две основные нисходящие мишени. Во-первых, он нацелен Securin для разрушения, что делает возможным возможное разрушение когезина и, таким образом, разделение сестринских хроматид. Он также нацелен на S и M-фазу (S / M) циклины для разрушения, что инактивирует S / M циклин-зависимые киназы (Cdks) и позволяет ячейке выйти из митоз. Близкородственный белок Cdc20homologue-1 (Cdh1) играет комплементарную роль в клеточном цикле.

CDC20, по-видимому, действует как регуляторный белок, взаимодействующий со многими другими белками во многих точках клеточного цикла. Это необходимо для двух процессов, зависящих от микротрубочек: движения ядра до анафазы и разделения хромосом.^[7]

Открытие

CDC20, наряду с несколькими другими белками Cdc, был открыт в начале 1970-х годов, когда Hartwell и его коллеги создали мутанты цикла клеточного деления, которые не смогли завершить основные события клеточного цикла в штамме дрожжей. С. cerevisiae.^[8] Хартвелл обнаружил мутанты, которые не входили в анафазу и, следовательно, не могли завершить митоз; этот фенотип можно проследить до гена CDC20.^[9] Однако даже после того, как биохимия белка была в конечном итоге выяснена, молекулярная роль CDC20 оставалась неуловимой до открытия APC / C в 1995 году.^[10][11]

Структура

CDC20 - это белок, относящийся к бета-субъединице гетеротримерные G-белки. Рядом со своим C-концом он содержит семь WD40 повторяет, которые представляют собой несколько коротких структурных мотивов из примерно 40 аминокислот, которые часто играют роль в связывании с более крупными белковыми комплексами. В случае CDC20 они объединяются в семилопастной бета-винт. CDC20 человека имеет длину около 499 аминокислот и содержит по крайней мере четыре сайта фосфорилирования около N-конца. Между этими сайтами фосфорилирования, которые играют регуляторные роли, находятся C-box, KEN-box, Mad2-взаимодействующий мотив и Cry-бокс. Блок KEN, а также блок Cry являются важными последовательностями распознавания и деградации для APC / C.^Cdh1 сложный (см. ниже).

Взаимодействия

CDC20 был показан взаимодействовать с:

• ANAPC7^[12][13]
• BUB1B,^{[13][14][15][16][17][18]}
• CDC16,^{[12][13][16][19]}
• CDC27,^{[12][13][16][19][20][21][22]}
• Циклин А1,^[23]
• FBXO5,^[24]
• HDAC1,^[25]
• HDAC2,^[25] и
• MAD2L1.^{[13][16][18][19][20][21][26][27][28][29][30][31]}

Однако наиболее важным взаимодействием CDC20 является комплекс, стимулирующий анафазу. APC / C - это большая убиквитинлигаза E3, которая запускает переход от метафазы к анафазе, маркируя выбранные белки для деградации. Двумя основными мишенями APC / C являются S / M циклины и белок секурин. S / M циклины активируют циклин-зависимые киназы (Cdks), которые обладают широким спектром нисходящих эффектов, которые помогают клетке проходить митоз. Они должны быть разрушены, чтобы клетки вышли из митоза. Секурин белок, подавляющий отделить, который, в свою очередь, ингибирует когезин, белок, который скрепляет сестринские хроматиды. Следовательно, для развития анафазы секурин должен быть ингибирован, чтобы когезин мог расщепляться сепаразой. Эти процессы зависят как от APC / C, так и от CDC20: когда Cdks фосфорилирует APC / C, CDC20 может связываться и активировать его, делая возможной как деградацию Cdks, так и расщепление когезина. Активность APC / C зависит от CDC20 (и Cdh1), поскольку CDC20 часто напрямую связывает субстраты APC / C.^[32] Фактически считается, что CDC20 и Cdh1 (см. Ниже) являются рецепторами для мотивов KEN-box и D-box на субстратах.^[33] Однако этих последовательностей обычно недостаточно для убиквитинирования и деградации; Еще многое предстоит узнать о том, как CDC20 связывает свой субстрат.

Регулирование

APC / C^Cdc20 комплекс регулируется так, что он присутствует в соответствующие периоды клеточного цикла. Для того чтобы CDC20 связывался с APC / C, конкретные субъединицы APC / C должны фосфорилироваться с помощью Cdk1 (среди других Cdk). Следовательно, когда активность cdk в митозе высока и клетка должна подготовиться к входу в анафазу и выходу из митоза, APC / C^Cdc20 комплекс активируется. После активации APC / C^Cdc20 способствует деградации Cdks, инактивируя S / M циклины. Деградация Cdk вызывает более низкие скорости фосфорилирования APC / C и, следовательно, более низкие скорости связывания CDC20. Таким образом, APC / C^Cdc20 комплекс инактивируется к концу митоза.^[34] Однако, поскольку клетка не сразу входит в клеточный цикл, Cdks не может быть немедленно повторно активирован. Множественные различные механизмы ингибируют Cdks в G1: белки-ингибиторы Cdk экспрессируются, а экспрессия гена циклина подавляется. Важно отметить, что накопление циклина также предотвращается с помощью Cdh1.^[34]

Cdh1

CDC20-гомолог 1 (Cdh1) играет роль, комплементарную CDC20 в развитии клеточного цикла. Во время APC / C^Cdc20 активности, Cdh1 фосфорилируется и не может связываться с APC / C. Однако после метафазы S / M-Cdks инактивируются APC / C.^Cdc20, и Cdh1 может существовать в нефосфорилированном состоянии и связывать APC / C. Это позволяет APC / C продолжать разлагать S / M циклины (и, следовательно, S / M Cdks) до тех пор, пока они снова не потребуются в следующей S-фазе. Как могут снова появиться S / M циклины, чтобы привести клетку к митозу? APC / C^Cdc20 не распознает циклины G1 / S. Их концентрация повышается во время G1, активируя G1 / S Cdks, которые, в свою очередь, фосфорилируют Cdh1 и постепенно снимают ингибирование S / M циклинов.^[34]

Контрольная точка сборки шпинделя

CDC20 также является частью и регулируется КПП шпиндельной сборки (САК). Эта контрольная точка гарантирует, что анафаза протекает только тогда, когда центромеры всех сестринских хроматид, выстроенных в линию на метафазной пластинке, правильно прикрепляются к микротрубочкам. Контрольная точка остается активной любой непривязанной центромерой; только когда присоединятся все центромеры, начнется анафаза. APC / C^Cdc20 является важной мишенью для SAC, который состоит из нескольких различных белков, включая Mad2, Mad3 (BubR1) и Bub3. Фактически, эти три белка вместе с CDC20, вероятно, образуют комплекс митотических контрольных точек (MCC), который ингибирует APC / C^Cdc20 так что анафаза не может начаться преждевременно. Более того, Bub1 фосфорилирует и, таким образом, напрямую ингибирует CDC20, тогда как у дрожжей Mad2 и Mad3, когда он связан с CDC20, запускает его аутоубиквитинирование.^[35]

Рак

CDC20 часто повышается в раковых тканях при нескольких видах рака. Это коррелирует с агрессивностью при раке груди: более высокие уровни связаны с худшими результатами. О сверхэкспрессии CDC20 также сообщалось при раке легких, желудка и поджелудочной железы. Для рака желудка и поджелудочной железы более высокие уровни коррелируют с опухоль размер, гистологический класс (аномалия клеток) и метастазы к лимфатический узел. При колоректальном раке и немелкоклеточный рак легкого, это связано с стадия рака, и поэтому был предложен в качестве биомаркер чтобы помочь предсказать прогноз для людей с раком.^[36]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000117399 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000006398 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Вайнштейн Дж., Якобсен Ф.В., Хсу-Чен Дж., Ву Т., Баум Л.Г. (май 1994 г.). «Новый белок млекопитающих, p55CDC, присутствующий в делящихся клетках, связан с активностью протеинкиназы и имеет гомологию с белками цикла деления клеток Saccharomyces cerevisiae Cdc20 и Cdc4». Mol Cell Biol. 14 (5): 3350–63. Дои:10.1128 / MCB.14.5.3350. ЧВК  358701. PMID  7513050.
6. Вайнштейн Дж (декабрь 1997 г.). «Регулируемая клеточным циклом экспрессия, фосфорилирование и деградация p55Cdc. Гомолог CDC20 / Fizzy / slp1 у млекопитающих». J Biol Chem. 272 (45): 28501–11. Дои:10.1074 / jbc.272.45.28501. PMID  9353311.
7. «Ген Entrez: гомолог 20 цикла деления клеток CDC20 (S. cerevisiae)».
8. Хартвелл Л.Х., Кулотти Дж., Рид Б. (июнь 1970 г.). «Генетический контроль цикла деления клеток в дрожжах, I. Выявление мутантов». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 66 (2): 352–9. Bibcode:1970ПНАС ... 66..352Н. Дои:10.1073 / pnas.66.2.352. ЧВК  283051. PMID  5271168.
9. Хартвелл Л.Х., Мортимер Р.К., Кулотти Дж., Кулотти М. (июнь 1973 г.). "Генетический контроль цикла деления клеток в дрожжах: V. Генетический анализ мутантов cdc". Генетика. 74 (2): 267–286. ЧВК  1212945. PMID  17248617.
10. Кинг Р. У., Петерс Дж. М., Тугендрайх С., Рольфе М., Хитер П., Киршнер М. В. (апрель 1995 г.). «Комплекс 20S, содержащий CDC27 и CDC16, катализирует митоз-специфическую конъюгацию убиквитина с циклином B». Клетка. 81 (2): 279–88. Дои:10.1016/0092-8674(95)90338-0. PMID  7736580. S2CID  16958690.
11. Судакин В., Ганот Д., Дахан А., Хеллер Н., Хершко Дж., Лука ФК, Рудерман СП, Хершко А. (февраль 1995 г.). «Циклосома, большой комплекс, содержащий циклин-селективную убиквитинлигазную активность, нацелен на разрушение циклинов в конце митоза». Мол. Биол. Клетка. 6 (2): 185–97. Дои:10.1091 / mbc.6.2.185. ЧВК  275828. PMID  7787245.
12. Водермайер Х.С., Гифферс С., Маурер-Штро С., Айзенхабер Ф., Петерс Дж. М. (сентябрь 2003 г.). «Субъединицы TPR комплекса, способствующего анафазе, опосредуют связывание с белком-активатором CDH1». Curr. Биол. 13 (17): 1459–68. Дои:10.1016 / S0960-9822 (03) 00581-5. ISSN  0960-9822. PMID  12956947. S2CID  5942532.
13. Nilsson J, Yekezare M, Minshull J, Pines J (декабрь 2008 г.). «APC / C поддерживает контрольную точку сборки шпинделя, нацеливаясь на Cdc20 для разрушения». Nat. Cell Biol. 10 (12): 1411–20. Дои:10.1038 / ncb1799. ЧВК  2635557. PMID  18997788.
14. Fang G (март 2002 г.). «Белок Checkpoint BubR1 действует синергетически с Mad2, подавляя комплекс, стимулирующий анафазу». Мол. Биол. Клетка. 13 (3): 755–66. Дои:10.1091 / mbc.01-09-0437. ISSN  1059-1524. ЧВК  99596. PMID  11907259.
15. Ву Х, Лан З, Ли В., Ву С., Вайнштейн Дж., Сакамото К. М., Дай В. (сентябрь 2000 г.). "p55CDC / hCDC20 связан с BUBR1 и может быть нижестоящей мишенью киназы контрольной точки веретена". Онкоген. 19 (40): 4557–62. Дои:10.1038 / sj.onc.1203803. ISSN  0950-9232. PMID  11030144.
16. Каллио М.Дж., Бирдмор В.А., Вайнштейн Дж., Горбский Г.Дж. (сентябрь 2002 г.). «Быстрая независимая от микротрубочек динамика Cdc20 на кинетохорах и центросомах в клетках млекопитающих». J. Cell Biol. 158 (5): 841–7. Дои:10.1083 / jcb.200201135. ISSN  0021-9525. ЧВК  2173153. PMID  12196507.
17. Судакин В., Чан Г.К., Йен Т.Дж. (сентябрь 2001 г.). «Ингибирование контрольной точки APC / C в клетках HeLa опосредуется комплексом BUBR1, BUB3, CDC20 и MAD2». J. Cell Biol. 154 (5): 925–36. Дои:10.1083 / jcb.200102093. ISSN  0021-9525. ЧВК  2196190. PMID  11535616.
18. Скуфиас Д.А., Андреассен П.Р., Лакруа Ф. Б., Уилсон Л., Марголис Р. Л. (апрель 2001 г.). «Млекопитающие mad2 и bub1 / bubR1 распознают различные контрольные точки прикрепления веретена и натяжения кинетохор». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 98 (8): 4492–7. Bibcode:2001PNAS ... 98.4492S. Дои:10.1073 / pnas.081076898. ЧВК  31862. PMID  11274370.
19. Каллио М., Вайнштейн Дж., Даум Дж. Р., Берк Д. Д., Горбский Г. Дж. (Июнь 1998 г.). "P55CDC млекопитающих опосредует ассоциацию белка Mad2 контрольной точки веретена с комплексом, стимулирующим циклосомы / анафазу, и участвует в регуляции начала анафазы и поздних митотических событий". J. Cell Biol. 141 (6): 1393–406. Дои:10.1083 / jcb.141.6.1393. ISSN  0021-9525. ЧВК  2132789. PMID  9628895.
20. D'Angiolella V, Mari C, Nocera D, Rametti L, Grieco D (октябрь 2003 г.). «Контрольная точка веретена требует активности циклинзависимой киназы». Genes Dev. 17 (20): 2520–5. Дои:10.1101 / gad.267603. ISSN  0890-9369. ЧВК  218146. PMID  14561775.
21. Вассманн К., Бенезра Р. (сентябрь 1998 г.). «Mad2 временно связывается с комплексом APC / p55Cdc во время митоза». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 95 (19): 11193–8. Bibcode:1998PNAS ... 9511193W. Дои:10.1073 / пнас.95.19.11193. ISSN  0027-8424. ЧВК  21618. PMID  9736712.
22. Kramer ER, Gieffers C, Hölzl G, Hengstschläger M, Peters JM (ноябрь 1998 г.). «Активация комплекса, способствующего анафазе человека, белками семейства CDC20 / Fizzy». Curr. Биол. 8 (22): 1207–10. Дои:10.1016 / S0960-9822 (07) 00510-6. ISSN  0960-9822. PMID  9811605. S2CID  17181162.
23. Отоши А., Маэда Т., Хигаши Х, Ашизава С., Хатакеяма М. (февраль 2000 г.). «Человеческий p55 (CDC) / Cdc20 связывается с циклином A и фосфорилируется комплексом циклин A-Cdk2». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 268 (2): 530–4. Дои:10.1006 / bbrc.2000.2167. ISSN  0006-291X. PMID  10679238.
24. Hsu JY, Reimann JD, Sørensen CS, Lukas J, Jackson PK (май 2002 г.). «E2F-зависимое накопление hEmi1 регулирует вступление в S-фазу путем ингибирования APC / C (Cdh1)». Nat. Cell Biol. 4 (5): 358–66. Дои:10.1038 / ncb785. ISSN  1465-7392. PMID  11988738. S2CID  25403043.
25. Юн Ю.М., Пэк К.Х., Чон С.Дж., Шин Х.Дж., Ха Г.Х., Чон А.Х., Хван С.Г., Чун Дж.С., Ли CW (сентябрь 2004 г.). «Белки митотических контрольных точек, содержащие повторы WD, действуют как репрессоры транскрипции во время интерфазы». FEBS Lett. 575 (1–3): 23–9. Дои:10.1016 / j.febslet.2004.07.089. ISSN  0014-5793. PMID  15388328.
26. Чжан И, Лис Э (август 2001 г.). «Идентификация перекрывающегося связывающего домена на Cdc20 для Mad2 и комплекса, способствующего анафазе: модель регулирования контрольной точки шпинделя». Мол. Клетка. Биол. 21 (15): 5190–9. Дои:10.1128 / MCB.21.15.5190-5199.2001. ISSN  0270-7306. ЧВК  87243. PMID  11438673.
27. Sihn CR, Suh EJ, Lee KH, Kim TY, Kim SH (ноябрь 2003 г.). «Мутант p55CDC / hCDC20 вызывает митотическую катастрофу путем ингибирования MAD2-зависимой активности контрольной точки веретена в опухолевых клетках». Рак Lett. 201 (2): 203–10. Дои:10.1016 / S0304-3835 (03) 00465-8. ISSN  0304-3835. PMID  14607335.
28. Ло Х, Фанг Дж., Колдирон М., Линь И, Ю Х, Киршнер М. В., Вагнер Дж. (Март 2000 г.). «Структура белка контрольной точки сборки веретена Mad2 и его взаимодействие с Cdc20». Nat. Struct. Биол. 7 (3): 224–9. Дои:10.1038/73338. ISSN  1072-8368. PMID  10700282. S2CID  1721494.
29. Сирони Л., Меликсетиан М., Фаретта М., Просперини Е., Хелин К., Мусаккио А. (ноябрь 2001 г.). «Связывание Mad2 с Mad1 и Cdc20, а не олигомеризация, требуется для контрольной точки веретена». EMBO J. 20 (22): 6371–82. Дои:10.1093 / emboj / 20.22.6371. ISSN  0261-4189. ЧВК  125308. PMID  11707408.
30. Fang G, Yu H, Kirschner MW (июнь 1998 г.). «Белок контрольной точки MAD2 и митотический регулятор CDC20 образуют тройной комплекс с комплексом, стимулирующим анафазу, для контроля инициации анафазы». Genes Dev. 12 (12): 1871–83. Дои:10.1101 / gad.12.12.1871. ISSN  0890-9369. ЧВК  316912. PMID  9637688.
31. Privette LM, Weier JF, Nguyen HN, Yu X, Petty EM (июль 2008 г.). «Потеря CHFR в эпителиальных клетках молочной железы человека вызывает геномную нестабильность, нарушая контрольную точку сборки митотического веретена». Неоплазия. 10 (7): 643–52. Дои:10.1593 / neo.08176. ЧВК  2435002. PMID  18592005.
32. Vodermaier HC (октябрь 2001 г.). «Клеточный цикл: официанты, обслуживающие машины разрушения». Curr. Биол. 11 (20): R834–7. Дои:10.1016 / S0960-9822 (01) 00498-5. PMID  11676939. S2CID  11277828.
33. Kraft C, Vodermaier HC, Maurer-Stroh S, Eisenhaber F, Peters JM (май 2005 г.). «Пропеллерный домен WD40 Cdh1 функционирует как рецептор деструктивного бокса для субстратов APC / C». Мол. Клетка. 18 (5): 543–53. Дои:10.1016 / j.molcel.2005.04.023. PMID  15916961.
34. Морган DL (2007). Клеточный цикл: принципы контроля. Лондон: издается New Science Press совместно с Oxford University Press. ISBN  978-0-87893-508-6.
35. Ю Х (июль 2007 г.). «Cdc20: активатор WD40 для машины деградации клеточного цикла». Мол. Клетка. 27 (1): 3–16. Дои:10.1016 / j.molcel.2007.06.009. PMID  17612486.
36. Кертис, Натали Л .; Руда, Джан Филиппо; Бреннан, Пол; Боланос-Гарсия, Виктор М. (2020). «Нарушение регуляции хромосомной сегрегации и рака». Ежегодный обзор биологии рака. 4: 257–278. Дои:10.1146 / annurev-Cancebio-030419-033541.

дальнейшее чтение

• Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
• Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (1997). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Ген. 200 (1–2): 149–56. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID  9373149.
• Каллио М., Вайнштейн Дж., Даум Дж. Р., Берк Д. Д., Горбский Г. Дж. (1998). "P55CDC млекопитающих опосредует ассоциацию белка Mad2 контрольной точки веретена с комплексом, стимулирующим циклосомы / анафазу, и участвует в регуляции начала анафазы и поздних митотических событий". J. Cell Biol. 141 (6): 1393–406. Дои:10.1083 / jcb.141.6.1393. ЧВК  2132789. PMID  9628895.
• Фанг Г, Ю Х, Киршнер М. В. (1998). «Белок контрольной точки MAD2 и митотический регулятор CDC20 образуют тройной комплекс с комплексом, стимулирующим анафазу, для контроля инициации анафазы». Genes Dev. 12 (12): 1871–83. Дои:10.1101 / gad.12.12.1871. ЧВК  316912. PMID  9637688.
• Вайнштейн Дж., Карим Дж., Гешвинд Д.Х., Нельсон С.Ф., Крумм Дж., Сакамото К.М. (1998). «Геномная организация, 5'-фланкирующая область энхансера и хромосомная принадлежность гена клеточного цикла, p55Cdc». Мол. Genet. Метаб. 64 (1): 52–7. Дои:10.1006 / мг.1998.2698. PMID  9682218.
• Фанг Г, Ю Х, Киршнер М. В. (1998). «Прямое связывание членов семейства белков CDC20 активирует комплекс, способствующий анафазе в митозе и G1». Мол. Клетка. 2 (2): 163–71. Дои:10.1016 / S1097-2765 (00) 80126-4. PMID  9734353.
• Вассманн К., Бенезра Р. (1998). «Mad2 временно связывается с комплексом APC / p55Cdc во время митоза». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 95 (19): 11193–8. Bibcode:1998PNAS ... 9511193W. Дои:10.1073 / пнас.95.19.11193. ЧВК  21618. PMID  9736712.
• Kramer ER, Gieffers C, Hölzl G, Hengstschläger M, Peters JM (1999). «Активация комплекса, стимулирующего анафазу человека, белками семейства CDC20 / Fizzy». Curr. Биол. 8 (22): 1207–10. Дои:10.1016 / S0960-9822 (07) 00510-6. PMID  9811605. S2CID  17181162.
• Кэхилл Д.П., да Коста Л.Т., Карсон-Вальтер Э.Б., Кинзлер К.В., Фогельштейн Б., Ленгауэр С. (1999). «Характеристика MAD2B и других генов контрольных точек митотического веретена». Геномика. 58 (2): 181–7. Дои:10.1006 / geno.1999.5831. PMID  10366450.
• Фарруджио, округ Колумбия, Таунсли FM, Рудерман СП (1999). «Cdc20 ассоциируется с киназой aurora2 / Aik». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 96 (13): 7306–11. Bibcode:1999PNAS ... 96.7306F. Дои:10.1073 / пнас.96.13.7306. ЧВК  22081. PMID  10377410.
• Отоши А., Маэда Т., Хигаши Х, Ашизава С., Хатакеяма М. (2000). «Человеческий p55 (CDC) / Cdc20 связывается с циклином A и фосфорилируется комплексом циклин A-Cdk2». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 268 (2): 530–4. Дои:10.1006 / bbrc.2000.2167. PMID  10679238.
• Ло Х, Фанг Дж, Колдирон М, Лин И, Ю Х, Киршнер М. В., Вагнер Дж. (2000). «Структура белка контрольной точки сборки веретена Mad2 и его взаимодействие с Cdc20». Nat. Struct. Биол. 7 (3): 224–9. Дои:10.1038/73338. PMID  10700282. S2CID  1721494.
• Ву Х, Лан З, Ли В., Ву С., Вайнштейн Дж., Сакамото К.М., Дай В. (2000). "p55CDC / hCDC20 связан с BUBR1 и может быть нижестоящей мишенью киназы контрольной точки веретена". Онкоген. 19 (40): 4557–62. Дои:10.1038 / sj.onc.1203803. PMID  11030144.
• Скуфиас Д.А., Андреассен П.Р., Лакруа Ф. Б., Уилсон Л., Марголис Р. Л. (2001). «Млекопитающие mad2 и bub1 / bubR1 распознают различные контрольные точки прикрепления веретена и натяжения кинетохор». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 98 (8): 4492–7. Bibcode:2001PNAS ... 98.4492S. Дои:10.1073 / pnas.081076898. ЧВК  31862. PMID  11274370.
• Рейманн Дж. Д., Фрид Е., Сюй Дж. Й., Крамер Э. Р., Петерс Дж. М., Джексон П. К. (2001). «Emi1 - митотический регулятор, который взаимодействует с Cdc20 и ингибирует комплекс, способствующий анафазе». Клетка. 105 (5): 645–55. Дои:10.1016 / S0092-8674 (01) 00361-0. PMID  11389834. S2CID  16366514.
• Чжан И, Лис Э (2001). «Идентификация перекрывающегося связывающего домена на Cdc20 для Mad2 и комплекса, способствующего анафазе: модель регулирования контрольной точки шпинделя». Мол. Клетка. Биол. 21 (15): 5190–9. Дои:10.1128 / MCB.21.15.5190-5199.2001. ЧВК  87243. PMID  11438673.
• Чен Дж, Фанг Дж (2001). «MAD2B является ингибитором комплекса, стимулирующего анафазу». Genes Dev. 15 (14): 1765–70. Дои:10.1101 / gad.898701. ЧВК  312737. PMID  11459826.

внешняя ссылка

• Человек CDC20 расположение генома и CDC20 страница сведений о гене в Браузер генома UCSC.