Нечувствительность к брассиностероидам-1 - Brassinosteroid insensitive-1

Нечувствительность к брассиностероидам 1
Идентификаторы
ОрганизмArabidopsis thaliana
СимволBRI1
Entrez830095
HomoloGene91895
RefSeq (мРНК)NM_120100.3
RefSeq (Prot)NP_195650.1
UniProtO22476
Прочие данные
Номер ЕС2.7.11.1
Хромосома4: 18.32 - 18.33 Мб
Представление корецепторного комплекса BRI1-BAK1

Нечувствительность к брассиностероидам 1 (BRI1) является основным рецептор из гормон растения брассиностероид.[1][2] Он играет очень важную роль в развитии растений, особенно в контроле клетка удлинение и допуск экологические стрессы. BRI1 увеличивает удлинение клеток,[1] продвигает пыльца разработка,[3] контроль сосудистая сеть разработка[2] и способствует охлаждению и морозостойкость.[4] BRI1 - один из наиболее хорошо изученных рецепторов гормонов, и он действует как модель для изучения мембрана связанные рецепторы у растений.

Структура

BRI1 - интеграл мембранный белок. На внеклеточный сторона мембрана лежит серия из 25 лейцин -богатые повторы (LRR). LRR домен образует форму подковы. Атипичный LRR в этом домене действует как сайт связывания брассиностероида. Рядом с доменом LRR есть однопроходный трансмембранный раздел. В внутриклеточный область BRI1 функционирует как киназа и именно этот домен вызывает каскад фосфорилирования что приводит к изменению экспрессия гена.[5]

Активация

В отсутствие брассиностероида BRI1 удерживается в неактивном состоянии другим белком, Ингибитор киназы BRI1 1 (БКИ1).[6] Когда брассиностероид связывается с BRI1, он снижает стабильность комплекса BRI1: BKI1 и способствует связыванию BRI1 с другим мембранным белком, BRI1-ассоциированная рецепторная киназа 1 (BAK1).[7] В комплексе BRI1: BAK1 и BRI1, и BAK1 контактируют с молекулой брассиностероида, и по этой причине они считаются корецептором.[5][7] BRI1 и BAK1 последовательно фосфорилат друг друга в своих киназных доменах, что приводит к активации BRI1. Активированный киназный домен BRI1 фосфорилирует несколько рецептор-подобные цитоплазматические киназы (RLCK), особенно брассиностероид сигнальная киназа (BSK) и конститутивный дифференциальный рост 1 (CDG1) семьи. RLCK передают этот сигнал нижестоящим компонентам, что в конечном итоге приводит к активации или деактивации нескольких факторы транскрипции.[5]

Родственные белки

Белки семейства BRI1

В модельном плане виды Arabidopsis thaliana, BRI1 действует вместе с двумя гомологичный белки, известные как BRI1-LIKE1 (BRL1) и BRL3.[2] Функция BRL1 и BRL3, по-видимому, ограничивается развитием сосудистой системы, но даже в этом контексте BRI1 играет более доминирующую роль.[2] И BRL1, и BRL3 способны связывать брассиностероиды и действовать как рецепторы.[2][5] Четвертый белок семейства BRI1, BRL2, не может связывать брассиностероид, и его функция неизвестна.[5]

FLS2

BRI1 принадлежит к большому семейству богатых лейцином рецептор-подобных протеинкиназ. Есть много других членов этого семейства белков,[8] и одним из самых важных является FSL2.[9] FLS2 действует как детектор бактериального белка флагеллин и важно для иммунитет растений.[9] Удивительно (учитывая разные функции) сигнальные каскады BRI1 и FLS2 имеют много одинаковых компонентов.[10] Недавно было высказано предположение, что BRI1 и FLS2 локализуются в разных «нано-доменах» на клеточной мембране, и именно это пространственное разделение является причиной очень разных выходных сигналов.[11]

Рекомендации

  1. ^ а б Ван З.Й., Сето Х., Фудзиока С., Йошида С., Чори Дж. (Март 2001 г.). «BRI1 является важным компонентом рецептора плазматической мембраны для растительных стероидов». Природа. 410 (6826): 380–3. Дои:10.1038/35066597. PMID  11268216.
  2. ^ а б c d е Каньо-Дельгадо А., Инь И, Ю К., Вафеадос Д., Мора-Гарсия С., Ченг Дж. К., Нам К. Х., Ли Дж., Чори Дж. (Ноябрь 2004 г.). «BRL1 и BRL3 представляют собой новые рецепторы брассиностероидов, которые участвуют в дифференцировке сосудов у Arabidopsis». Разработка. 131 (21): 5341–51. Дои:10.1242 / dev.01403. PMID  15486337.
  3. ^ Е Цюй, Чжу В., Ли Л., Чжан С., Инь И, Ма Х, Ван Х (март 2010 г.). «Брассиностероиды контролируют мужскую фертильность, регулируя экспрессию ключевых генов, участвующих в развитии пыльников и пыльцы Arabidopsis». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 107 (13): 6100–5. Bibcode:2010ПНАС..107.6100Y. Дои:10.1073 / pnas.0912333107. ЧВК  2851861. PMID  20231470.
  4. ^ Еремина М., Унтерхольцнер С.Дж., Ратнаяке А.И., Кастелланос М., Хан М., Куглер К.Г., Мэй СТ, Майер К.Ф., Рожон В., Поппенбергер Б. (октябрь 2016 г.). «Брассиностероиды участвуют в контроле базовой и приобретенной морозостойкости растений». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 113 (40): E5982 – E5991. Дои:10.1073 / pnas.1611477113. ЧВК  5056081. PMID  27655893.
  5. ^ а б c d е Белхадир Y, Jaillais Y (апрель 2015 г.). «Молекулярная схема передачи сигналов брассиностероида». Новый Фитолог. 206 (2): 522–40. Дои:10.1111 / nph.13269. PMID  25615890.
  6. ^ Ван Дж., Цзян Дж., Ван Дж., Чен Л., Фан С.Л., Ву Дж. В., Ван Х, Ван З. X (ноябрь 2014 г.). «Структурное понимание негативной регуляции передачи сигналов BRI1 с помощью белка BKI1, взаимодействующего с BRI1». Клеточные исследования. 24 (11): 1328–41. Дои:10.1038 / cr.2014.132. ЧВК  4220157. PMID  25331450.
  7. ^ а б Нам К. Х., Ли Дж. (Июль 2002 г.). «BRI1 / BAK1, пара рецепторных киназ, опосредующая передачу сигналов брассиностероида». Клетка. 110 (2): 203–12. Дои:10.1016 / s0092-8674 (02) 00814-0. PMID  12150928.
  8. ^ Смаковска-Лузан Э., Мотт Г.А., Парис К., Стегманн М., Хоутон Т.С., Лайегифард М. и др. (Январь 2018). «Внеклеточная сеть киназ рецепторов арабидопсиса, богатых лейцином». Природа. 553 (7688): 342–346. Bibcode:2018Натура.553..342S. Дои:10.1038 / природа25184. ЧВК  6485605. PMID  29320478.
  9. ^ а б Гомес-Гомес Л., Боллер Т. (июнь 2000 г.). «FLS2: киназа, подобная рецептору LRR, участвующая в восприятии бактериального элиситора флагеллина у Arabidopsis». Молекулярная клетка. 5 (6): 1003–11. Дои:10.1016 / S1097-2765 (00) 80265-8. PMID  10911994.
  10. ^ Шиншилла Д., Ципфель С., Робацек С., Кеммерлинг Б., Нюрнбергер Т., Джонс Дж. Д., Феликс Г., Боллер Т. (июль 2007 г.). «Индуцированный флагеллином комплекс рецепторов FLS2 и BAK1 инициирует защиту растений». Природа. 448 (7152): 497–500. Bibcode:2007Натура.448..497C. Дои:10.1038 / природа05999. HDL:11858 / 00-001M-0000-0012-3840-F. PMID  17625569.
  11. ^ Bücherl CA, Jarsch IK, Schudoma C, Segonzac C, Mbengue M, Robatzek S, MacLean D, Ott T, Zipfel C (март 2017 г.). «Иммунные рецепторы растений и рецепторы роста имеют общие компоненты передачи сигналов, но локализуются в разных нанодоменах плазматической мембраны». eLife. 6. Дои:10.7554 / eLife.25114. ЧВК  5383397. PMID  28262094.