Система бактериальной секреции - Bacterial secretion system

Смотрите также: Секреция

Системы бактериальной секреции присутствуют ли белковые комплексы на клеточные мембраны бактерий для секреция веществ. В частности, они представляют собой клеточные устройства, используемые патогенными бактериями для выделения факторов вирулентности (в основном белков) для вторжения в клетки-хозяева. Их можно разделить на разные типы в зависимости от их конкретной структуры, состава и активности. Эти основные различия можно выделить между Грамотрицательный и Грамположительные бактерии. Но классификация отнюдь не ясна и полна. Существует как минимум восемь типов, специфичных для грамотрицательных бактерий, четыре - для грамположительных бактерий и два общих для обоих.[1] Как правило, белки могут секретироваться двумя разными способами. Один процесс представляет собой одностадийный механизм, в котором белки из цитоплазмы бактерий транспортируются и доставляются непосредственно через клеточную мембрану в клетку-хозяин. Другой включает в себя двухэтапную активность, при которой белки сначала транспортируются из внутренней клеточной мембраны, а затем откладываются в периплазма и, наконец, через внешнюю клеточную мембрану в хозяйскую клетку.[2]

Дополнение секретома участвует в процессе колонизации монодермальных бактерий.
Системы секреции у бактерий дидерм

Система безопасности

Основная статья: Транслокон

Общая секреция (Sec) включает секрецию развернутых белков, которые сначала остаются внутри клеток. У грамотрицательных бактерий секретируемый белок направляется либо во внутреннюю мембрану, либо в периплазму. Но у грамположительных бактерий белок может оставаться в клетке или в основном выводится из бактерий с помощью других систем секреции. Среди грамотрицательных бактерий Холерный вибрион, Клебсиелла пневмонии, и Yersinia enterocolitica используйте систему Sec. Золотистый стафилококк и Listeria monocytogenes - грамположительные бактерии, использующие систему Sec.[3]

В Система безопасности использует два разных пути секреции: пути SecA и пути распознавания сигнала (SRP). SecA является моторным белком АТФазы и имеет множество родственных белков, включая SecD, SecE, SecF, SegG, SecM и SecY. SRP - это рибонуклеопротеин (комплекс белок-РНК), который распознает и нацеливает специфические белки на эндоплазматический ретикулум у эукариот и на клеточную мембрану у прокариот. Эти два пути требуют разных молекулярных шаперонов и, в конечном итоге, используют канал транспортировки белков SecYEG для транспортировки белков через внутреннюю клеточную мембрану.[4] В пути SecA SecB действует как шаперон, помогая транспорту белка в периплазму после полного синтеза пептидных цепей. В то время как в пути SRP YidC является шапероном и транспортирует белки к клеточной мембране, пока они все еще подвергаются синтезу пептидов.[5]

SecA или посттрансляционный путь

Белки синтезируются в рибосомах путем последовательного добавления аминокислот, называемого трансляцией. В пути SecA фактор запуска шаперона (TF) сначала связывается с экспонированной N-концевой сигнальной последовательностью пептидной цепи. По мере продолжения удлинения пептидной цепи ТФ заменяется на SecB. SecB специфически поддерживает пептид в развернутом состоянии и способствует связыванию SecA. Затем комплекс может связываться с SecYEG, посредством чего SecA активируется путем связывания с АТФ. Под действием энергии АТФ SecA проталкивает белок через канал secYEG. Комплекс SecD / F также помогает вытягивать белок с другой стороны клеточной мембраны.[6]

Путь SRP

На этом пути SRP конкурирует с TF и ​​связывается с N-концевой сигнальной последовательностью. Белки внутренней мембраны останавливают процесс удлинения цепи. Затем SRP связывается с мембранным рецептором FtsY. Комплекс пептидная цепь-SRP-FtsY затем транспортируется в SecY, где возобновляется удлинение пептида.[5]

Система Tat

Система двойной транслокации аргинина (Tat) похожа на Sec в процессе секреции белка, однако она отправляет белки только в их свернутом (третичном) состоянии. Его используют все виды бактерий, а также археи, хлоропласты и митохондрии растений.[7] У бактерий система Tat экспортирует белки из цитоплазмы через внутреннюю клеточную мембрану; тогда как в хлоропластах он присутствует в тилакоидной мембране, где он помогает импорту белков из стромы.[8] Белки Tat очень вариабельны у разных бактерий и подразделяются на три основных типа, а именно TatA, TatB и TatC. Например, в то время как существует только два функциональных белка Tat в Bacillus subtilis,[9] может быть больше сотни в Streptomyces coelicolor.[10] Сигнальные пептиды, которые могут распознавать белки Tat, характеризуются консенсусным мотивом Ser / Thr-Arg-Arg-X-Phe-Leu-Lys (где X может быть любой полярной аминокислотой). Это два последовательных аргинина, от которых произошло название «двойная транслокация аргинина». Замена любого из аргининов приводит к замедлению или нарушению секреции.[11]

Тип I

Система секреции типа I (T1SS или TOSS) обнаруживается у грамотрицательных бактерий. Это зависит от активности шаперона с использованием белков Hly и Tol. Система активируется, когда сигнальная последовательность HlyA связывает HlyB на клеточной мембране. Эта сигнальная последовательность является транспортером ABC. Комплекс HlyAB активирует HlyD, который разматывается и перемещается к внешней клеточной мембране. Конечный сигнал распознается TolC на внутренней мембране. HlyA секретируется из внешней мембраны через туннельный белковый канал.

T1SS транспортирует различные молекулы, включая ионы, углеводы, лекарства, белки. Секретируемые молекулы различаются по размеру от небольших кишечная палочка пептид колицин V, который составляет 10 кДа, к Pseudomonas fluorescens белок клеточной адгезии LapA, который составляет 520 кДа.[12] Среди наиболее известных молекул: RTX токсины и ферменты липазы.

Тип II

Основная статья: Система секреции типа II

Система секреции типа II (T2SS) зависит от системы Sec или Tat для начальной секреции внутри бактериальной клетки. Из периплазмы белки секретируются из секретинов внешней мембраны. Секретины представляют собой мультимерный (12–14 субъединиц) комплекс порообразующих белков. Секретин поддерживается 10-15 другими белками внутренней и внешней мембраны, составляя полный аппарат секреции.[13]

Тип III

Основная статья: Система секреции третьего типа

Система секреции типа III (T3SS или TTSS) структурно подобна и связана с базальным тельцем бактериальных жгутиков. Встречается у некоторых из самых вирулентных грамотрицательных бактерий, таких как Сальмонелла, Шигелла, Иерсиния, Вибрион, он используется для введения токсичных белков в эукариотические клетки. По своей структуре его часто описывают как инъекционные или иглы и шприцы. Обнаружен из Yersinia pestis было обнаружено, что T3SS может вводить токсины непосредственно из цитоплазмы бактерий в цитоплазму клеток-хозяев.[14]

Тип IV

Основная статья: Система секреции типа IV

Система секреции типа IV (T4SS или TFSS) связана с бактериальная конъюгация система, с помощью которой разные бактерии могут обмениваться ДНК. Участвующие бактерии могут относиться к одному или к разным грамотрицательным видам бактерий. Он может транспортировать отдельные белки, а также комплексы белок-белок и ДНК-белок. Секреция передается непосредственно от клетки-реципиента через клеточные мембраны. Agrobacterium tumefaciens, из которого он был первоначально обнаружен, использует эту систему для отправки части Т-ДНК плазмиды Ti в клетки растений, в результате чего образуется коронный галл (опухоль). Helicobacter pylori использует его для доставки CagA в эпителиальные клетки желудка, чтобы вызвать рак желудка.[15] Bordetella pertussis, возбудитель коклюша, выделяет токсин коклюша частично через T4SS. Легионелла пневмофила вызывающий легионеллез (болезнь легионеров), имеет T4SS, называемый icm / dot (яntracэллиптический мultiplication /dдействовать в оРганель тrafficking генов), которые переносят многие бактериальные белки в его эукариотического хозяина.[16] Совсем недавно было показано, что фитопатоген Xanthomonas citri использует свой T4SS для секреции эффекторов, которые являются летальными для других видов бактерий, таким образом делая эту систему главным детерминантом приспособленности межвидовой конкуренции бактерий.[17][18] Прототипом системы секреции типа IVA является комплекс VirB Agrobacterium tumefaciens.[19]

Тип V

Смотрите также: Тримерный аутотранспортер адгезина § Система секреции типа V (T5SS)

Системы секреции типа V (T5SS) отличаются от других систем секреции тем, что они секретируют сами себя и вовлекают только внешнюю клеточную мембрану. Для прохождения секретируемого белка через внутреннюю клеточную мембрану T5SS зависит от системы Sec. У них есть β-бочкообразный домен, который вставляется во внешнюю клеточную мембрану и формирует канал, по которому вместе с ним может транспортироваться секретируемый белок. Для этой деятельности их также называют системами автовозов.[20] Когда секретируемые белки выставляются наружу, аутотранспортеры отсекаются (расщепляются), высвобождая белок из домена β-бочонка. Примером автовоза является Тримерный автотранспортер адгезинов.[21]

Тип VI

Основная статья: Система секреции типа VI

Системы секреции типа VI (T6SS) были обнаружены командой Джон Мекаланос в Гарвардской медицинской школе в 2006 г. Холерный вибрион и Синегнойная палочка.[22][23] Они были распознаны, когда мутации в Холерный вибрион HCP и VrgG гены снижали вирулентность и патогенность.[24][25] Помимо своей классической роли фактора патогенности, T6SS также участвует в защите от простых эукариотических хищников и во взаимодействиях между бактериями.[26][27] Ген T6SS образует кластер генов, состоящий из более чем 15 генов. HCP и VgrG гены - самые универсальные гены. Структурное сходство T6SS с хвостовым шипом фага T4 позволяет предположить, что процесс инфицирования аналогичен процессу заражения фагом.[28]

Тип VII

Система секреции типа VII (T7SS) присутствует у грамположительных бактерий и микобактерий, таких как М. туберкулез, М. bovis, Streptomyces coelicolor и S. aureus. Его также называют системой T7b в Bacillus subtilis и S. aureus. Он состоит из двух основных компонентов: мембраносвязанной гексамерной АТФазы, которая является членом семейства белков FtsK / SpoIIIE,[29] и любой из белков, связанных с EsxA / EsxB, таких как EsaA, EsaD, EsxB, EsxD, а также системы Ess (EssA, EssB и EsxC, найденные в S. aureus).[30] EsxA и EsxB принадлежат к суперсемейству белков WXG100, которые образуют димерные спиральные шпильки. В S. aureus, T7SS выделяет большой токсин под названием EsaD, который является членом ферментов нуклеазы. EsaD обезвреживается (детоксифицируется) во время биосинтеза с помощью своего аналога антитоксина EsaG. Затем комплекс EsaD-EsaG связывается с EsaE. Часть EsaE связывается с EssC, который является ферментом АТФазой комплекса T7SS. Во время секреции EsaG остается в цитоплазме, и только EsaD и EsaE секретируются вместе. Но в некоторых штаммах S. aureus, EsaD не продуцируется, но вместо этого образуются две копии EsaG-подобных белков. Это может объяснить появление T7SS у непатогенных видов, таких как Б. subtilis и С. coelicolor.[31]

Тип IX

Системы секреции типа IX (T9SS) регулярно обнаруживаются в Fibrobacteres-Chlorobi-Bacteroidetes родословная бактерий, члены которой включают внешнюю мембрану. Система по-разному участвует в одном типе скользящей подвижности, в правильном нацеливании определенных факторов вирулентности на поверхность клетки и в разложении комплекса биополимеров.[32] T9SS также известен как секреция Por по названию орального возбудителя. Porphyromonas gingivalis. Было описано не менее шестнадцати структурных компонентов системы, включая PorU, протеин-сортировочная транспептидаза который удаляет сигнал сортировки С-конца из грузовых белков и опосредует их прикрепление вместо липополисахарид.

использованная литература

  1. ^ Green ER, Mecsas J (февраль 2016 г.). Кудва И.Т. (ред.). «Системы бактериальной секреции: обзор». Микробиологический спектр (5-е изд.). Американское общество микробиологии Press. 4 (1): 215–239. Дои:10.1128 / microbiolspec.VMBF-0012-2015. ISBN  9781555819286. ЧВК  4804464. PMID  26999395.
  2. ^ Бочан-Остжицкая К.М., Гжещук М.Ю., Банаш А.М., Ягуштын-Крыницка Е.К. (май 2017 г.). «Бактериальные тиолоксидоредуктазы - от фундаментальных исследований до новых антибактериальных стратегий». Прикладная микробиология и биотехнология. 101 (10): 3977–3989. Дои:10.1007 / s00253-017-8291-8. ЧВК  5403849. PMID  28409380.
  3. ^ Бенсинг Б.А., Сиперсауд Р., Йен Ю.Т., Саллам П.М. (август 2014 г.). «Селективный транспорт с помощью SecA2: расширяющееся семейство специализированных моторных белков». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1843 (8): 1674–86. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2013.10.019. ЧВК  4007388. PMID  24184206.
  4. ^ Крейн Дж. М., Рэндалл Л. Л. (ноябрь 2017 г.). "Кишечная палочка". EcoSal Plus. 7 (2): ESP – 0002–2017. Дои:10.1128 / ecosalplus.ESP-0002-2017. ЧВК  5807066. PMID  29165233.
  5. ^ а б Чжу Л., Кабак HR, Далби Р. Э. (сентябрь 2013 г.). «Белок YidC, молекулярный шаперон для сворачивания белка LacY с помощью белкового механизма SecYEG». Журнал биологической химии. 288 (39): 28180–94. Дои:10.1074 / jbc.M113.491613. ЧВК  3784728. PMID  23928306.
  6. ^ Lycklama A, Nijeholt JA, Driessen AJ (апрель 2012 г.). «Бактериальная Sec-транслоказа: структура и механизм». Философские труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки. 367 (1592): 1016–28. Дои:10.1098 / rstb.2011.0201. ЧВК  3297432. PMID  22411975.
  7. ^ Йен М. Р., Ценг Ю. Х., Нгуен Е. Х., Ву Л. Ф., Сайер М. Х. (июнь 2002 г.). «Последовательность и филогенетический анализ системы экспорта белка двойного аргинина (Tat)». Архив микробиологии. 177 (6): 441–50. Дои:10.1007 / s00203-002-0408-4. PMID  12029389. S2CID  25129008.
  8. ^ Ли ПА, Туллман-Эрчек Д., Георгиу Г. (2006). «Бактериальный путь транслокации двойного аргинина». Ежегодный обзор микробиологии. 60: 373–95. Дои:10.1146 / annurev.micro.60.080805.142212. ЧВК  2654714. PMID  16756481.
  9. ^ Jongbloed JD, Grieger U, Antelmann H, Hecker M, Nijland R, Bron S, van Dijl JM (декабрь 2004 г.). «Две минимальные транслоказы Tat в Bacillus». Молекулярная микробиология. 54 (5): 1319–25. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2004.04341.x. PMID  15554971.
  10. ^ Ли Х., Жак П.Е., Жинет М.Г., Бжезинский Р., Морозоли Р. (июль 2005 г.). «Определение функциональности предполагаемых Tat-зависимых сигнальных пептидов в Streptomyces coelicolor A3 (2) с использованием двух разных репортерных белков». Микробиология. 151 (Пт 7): 2189–98. Дои:10.1099 / мик. 0.27893-0. PMID  16000709.
  11. ^ Стэнли Н.Р., Палмер Т., Беркс Британская Колумбия (апрель 2000 г.). «Двойной аргининовый консенсусный мотив сигнальных пептидов Tat участвует в Sec-независимом нацеливании на белок в Escherichia coli». Журнал биологической химии. 275 (16): 11591–6. Дои:10.1074 / jbc.275.16.11591. PMID  10766774.
  12. ^ Бойд С.Д., Смит Т.Дж., Эль-Кират-Шатель С., Ньюэлл П.Д., Дюфрен Ю.Ф., О'Тул, Джорджия (август 2014 г.). «Структурные особенности адгезина LapA из биопленки Pseudomonas fluorescens, необходимые для LapG-зависимого расщепления, образования биопленок и локализации на клеточной поверхности». Журнал бактериологии. 196 (15): 2775–88. Дои:10.1128 / JB.01629-14. ЧВК  4135675. PMID  24837291.
  13. ^ Коротков К.В., Сандквист М., Хол ВГ (апрель 2012). «Система секреции типа II: биогенез, молекулярная архитектура и механизм». Обзоры природы. Микробиология. 10 (5): 336–51. Дои:10.1038 / nrmicro2762. ЧВК  3705712. PMID  22466878.
  14. ^ Бюттнер Д. (июнь 2012 г.). «Экспорт белка по графику: архитектура, сборка и регулирование систем секреции типа III из патогенных бактерий растений и животных». Обзоры микробиологии и молекулярной биологии. 76 (2): 262–310. Дои:10.1128 / MMBR.05017-11. ЧВК  3372255. PMID  22688814.
  15. ^ Хатакеяма М., Хигаси Х (декабрь 2005 г.). «Helicobacter pylori CagA: новая парадигма бактериального канцерогенеза». Наука о раке. 96 (12): 835–43. Дои:10.1111 / j.1349-7006.2005.00130.x. PMID  16367902. S2CID  5721063.
  16. ^ Cascales E, Christie PJ (ноябрь 2003 г.). «Универсальные системы секреции бактерий IV типа». Обзоры природы. Микробиология. 1 (2): 137–49. Дои:10.1038 / nrmicro753. ЧВК  3873781. PMID  15035043.
  17. ^ Соуза Д.П., Ока Г.У., Альварес-Мартинес CE, Биссон-Филхо А.В., Дангер Г., Хобейка Л. и др. (Март 2015 г.). «Убийство бактерий с помощью системы секреции типа IV». Nature Communications. 6: 6453. Bibcode:2015НатКо ... 6.6453S. Дои:10.1038 / ncomms7453. PMID  25743609.
  18. ^ Sgro GG, Costa TR, Cenens W, Souza DP, Cassago A, Coutinho de Oliveira L и др. (Декабрь 2018 г.). «Крио-ЭМ структура основного комплекса секреторной системы уничтожения бактерий типа IV из Xanthomonas citri». Природная микробиология. 3 (12): 1429–1440. Дои:10.1038 / s41564-018-0262-z. ЧВК  6264810. PMID  30349081.
  19. ^ Кристи П.Дж., Атмакури К., Кришнамурти В., Якубовски С., Каскалес Е. (2005). «Биогенез, архитектура и функция секреционных систем бактерий IV типа». Ежегодный обзор микробиологии. 59: 451–85. Дои:10.1146 / annurev.micro.58.030603.123630. ЧВК  3872966. PMID  16153176.
  20. ^ Танасси Д.Г., Статопулос К., Каркал А., Ли Х. (2005). «Секреция белка в отсутствие АТФ: аутотранспортер, секреция двух партнеров и пути шаперона / ашера грамотрицательных бактерий (обзор)». Молекулярная мембранная биология. 22 (1–2): 63–72. Дои:10.1080/09687860500063290. PMID  16092525. S2CID  2708575.
  21. ^ Герлах Р.Г., Хенсель М. (октябрь 2007 г.). «Белковые системы секреции и адгезины: молекулярный арсенал грамотрицательных патогенов». Международный журнал медицинской микробиологии. 297 (6): 401–15. Дои:10.1016 / j.ijmm.2007.03.017. PMID  17482513.
  22. ^ Пукацки С., Ма А.Т., Стертевант Д., Крастинс Б., Саррачино Д., Нельсон В.К. и др. (Январь 2006 г.). «Идентификация консервативной системы секреции бактериального белка в Vibrio cholerae с использованием модельной системы хозяина Dictyostelium». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 103 (5): 1528–33. Bibcode:2006ПНАС..103.1528П. Дои:10.1073 / pnas.0510322103. JSTOR  30048406. ЧВК  1345711. PMID  16432199.
  23. ^ Mougous JD, Cuff ME, Raunser S, Shen A, Zhou M, Gifford CA и др. (Июнь 2006 г.). «Локус вирулентности Pseudomonas aeruginosa кодирует аппарат секреции белка». Наука. 312 (5779): 1526–30. Bibcode:2006Научный ... 312.1526М. Дои:10.1126 / science.1128393. ЧВК  2800167. PMID  16763151.
  24. ^ Бингл Л.Е., Бейли С.М., Паллен М.Дж. (февраль 2008 г.). «Секреция типа VI: руководство для новичков» (PDF). Текущее мнение в микробиологии. 11 (1): 3–8. Дои:10.1016 / j.mib.2008.01.006. PMID  18289922.
  25. ^ Cascales E (август 2008 г.). «Инструментарий секреции типа VI». Отчеты EMBO. 9 (8): 735–41. Дои:10.1038 / embor.2008.131. ЧВК  2515208. PMID  18617888.
  26. ^ Шварц С., Худ Р. Д., Мугус Д. Д. (декабрь 2010 г.). «Что делает секреция типа VI у всех этих насекомых?». Тенденции в микробиологии. 18 (12): 531–7. Дои:10.1016 / j.tim.2010.09.001. ЧВК  2991376. PMID  20961764.
  27. ^ Coulthurst SJ (2013). «Система секреции типа VI - широко распространенная и универсальная система нацеливания на клетки». Исследования в области микробиологии. 164 (6): 640–54. Дои:10.1016 / j.resmic.2013.03.017. PMID  23542428.
  28. ^ Сильверман Дж. М., Брюнет Ю. Р., Каскалес Э., Мугус Дж. Д. (2012). «Строение и регуляция системы секреции VI типа». Ежегодный обзор микробиологии. 66: 453–72. Дои:10.1146 / annurev-micro-121809-151619. ЧВК  3595004. PMID  22746332.
  29. ^ Али К.А., Андерсон М., Ор Р.Дж., Миссиакас Д. (декабрь 2017 г.). «Выделение мембранного белкового комплекса для секреции типа VII у Staphylococcus aureus». Журнал бактериологии. 199 (23): e00482–17. Дои:10.1128 / JB.00482-17. ЧВК  5686593. PMID  28874412.
  30. ^ Kneuper H, Cao ZP, Twomey KB, Zoltner M, Jäger F, Cargill JS и др. (Сентябрь 2014 г.). «Неоднородность транскрипционной организации ess и вариабельный вклад системы секреции белка Ess / типа VII в вирулентность у близкородственных штаммов Staphylocccus aureus». Молекулярная микробиология. 93 (5): 928–43. Дои:10.1111 / мм. 12707. ЧВК  4285178. PMID  25040609.
  31. ^ Cao Z, Casabona MG, Kneuper H, Chalmers JD, Palmer T. (октябрь 2016 г.). «Система секреции типа VII Staphylococcus aureus выделяет токсин нуклеазы, нацеленный на бактерии-конкуренты». Природная микробиология. 2: 16183. Дои:10.1038 / nmicrobiol.2016.183. ЧВК  5325307. PMID  27723728.
  32. ^ Veith PD, Glew MD, Gorasia DG, Reynolds EC (октябрь 2017 г.). «Секреция типа IX: образование покрытий на поверхности бактериальных клеток, участвующих в вирулентности, скользящей подвижности и разложении сложных биополимеров». Молекулярная микробиология. 106 (1): 35–53. Дои:10.1111 / мм. 13752. HDL:11343/208056. PMID  28714554. S2CID  19387266.