Амидное кольцо - Amide ring
Эта статья поднимает множество проблем. Пожалуйста помоги Улучши это или обсудите эти вопросы на страница обсуждения. (Узнайте, как и когда удалить эти сообщения-шаблоны) (Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения)
|
Амидные кольца маленькие мотивы в белки и полипептиды. Они состоят из 9-атомных или 11-атомных колец, образованных двумя CO....HN водородные связи между амидной группой боковой цепи и атомами основной цепи короткого полипептид.[1] Они наблюдаются с глутамин или же аспарагин боковые цепи внутри белки и полипептиды. Структурно подобные кольца встречаются при связывании пурин, пиримидин и никотинамид оснований к атомам основной цепи белков. Около 4% аспарагины и глутамины образуют амидные кольца; в базах данных белковый домен структур, в среднем присутствует один каждый другой белок.
В таких кольцах полипептид имеет конформацию бета-лист или типа II полипролиновая спираль (PPII). Номер глутамины и аспарагины помогают связывать короткие пептиды (с конформацией PPII) в бороздке MHC класса II (Главный комплекс гистосовместимости ) белки [2] формируя эти мотивы. Амидное кольцо с 11 атомами, включающее остаток глутамина, находится внутри вариабельных доменов легкой цепи некоторых Иммуноглобулин G антител и помогает связать два бета-листы.
Амидное кольцо используется в специфичности адапторного белка. GRB2 он связывает определенный аспарагин в белках. GRB2 прочно связывается с пентапептидом EYINQ (когда тирозин фосфорилируется); в таких структурах 9-атомное амидное кольцо находится между амидной боковой цепью аспарагина пентапептида и атомами основной цепи остатка 109 GRB2.[3]
Рекомендации
- ^ Le Questel, JY; Моррис Д.Г. (1993). «Общие кольцевые мотивы в белках, включающие аспарагиновые или глутаминовые группы, водородно связанные с атомами основной цепи». Журнал молекулярной биологии. 231: 888–896. Дои:10.1006 / jmbi.1993.1335.
- ^ Художник, Калифорния; Негрони МП (2011). «Ответственность за соответствие требованиям класса II MHC 3/10-Helix». Proc Natl Acad Sci USA. 108: 19329–19338. Дои:10.1073 / pnas.1108074108. ЧВК 3228433.
- ^ Рахуэль, Дж; Гей Би (1996). «Структурная основа специфичности GRB-2-SH2, выявленная новым способом связывания лиганда». Нат Структ Биол. 90: 586–589.
внешняя ссылка
Эта научная статья заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |
- ^ Лидер, ДП; Милнер-Уайт (2009). «Мотивированные белки: веб-приложение для изучения небольших трехмерных белковых мотивов». BMC Bioinformatics. 10 (1): 60. Дои:10.1186/1471-2105-10-60. ЧВК 2651126. PMID 19210785.
- ^ Головин А; Хенрик (2008). «MSDmotif: изучение сайтов и мотивов белков». BMC Bioinformatics. 9 (1): 312. Дои:10.1186/1471-2105-9-312. ЧВК 2491636. PMID 18637174.