Тапасин - Tapasin

ТАПБП
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 3Ф8У
Идентификаторы
Псевдонимы	ТАПБП, NGS17, TAPA, TPN, TPSN, TAP-связывающий белок (тапазин), TAP-связывающий белок
Внешние идентификаторы	OMIM: 601962 MGI: 1201689 ГомолоГен: 2401 Генные карты: ТАПБП
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 6 (человек)[1] Группа 6п21.32 Начните 33,299,694 бп[1] Конец 33,314,387 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 17 (мышь)[2] Группа 17 B1 | 17 17,98 см Начните 33,915,899 бп[2] Конец 33,929,292 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • связывание пептида с антигеном • Привязка TAP2 • развернутое связывание с белками • пептидная антиген-транспортная активность АТФазы • GO: 0001948 связывание с белками • Связывание с белками MHC класса I • Привязка TAP1 • Комплексное связывание TAP Сотовый компонент • неотъемлемый компонент мембраны • мембрана эндоплазматического ретикулума • мембрана • Мембрана Гольджи • Комплекс ТАП • Комплекс загрузки пептидов MHC класса I • эндоплазматический ретикулум • неотъемлемый компонент просветной стороны мембраны эндоплазматического ретикулума • мембрана фагоцитарных везикул • эндоплазматический ретикулум - мембрана промежуточного отсека Гольджи Биологический процесс • ретроградный везикулярный транспорт, Гольджи в ER • процессинг антигена и презентация пептидного антигена через MHC класса I • процессинг антигена и презентация эндогенного пептидного антигена через MHC класса I • регуляция стабильности белкового комплекса • иммунная реакция • стабилизация пептидного антигена • регуляция экспрессии генов • процессинг антигена и презентация экзогенного пептидного антигена через MHC класса I, TAP-зависимый • слияние везикул с мембраной эндоплазматического ретикулума и промежуточного компартмента Гольджи (ERGIC) • амидный транспорт • сборка макромолекулярного комплекса • Сборка белкового комплекса MHC класса Ib • пептидный транспорт Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	6892	21356
Ансамбль	ENSG00000231925 ENSG00000236490 ENSG00000206281 ENSG00000206208 ENSG00000112493 н / д	ENSMUSG00000024308
UniProt	O15533	Q9R233
RefSeq (мРНК)	NM_003190 NM_172208 NM_172209	NM_001025313 NM_009318
RefSeq (белок)	NP_003181 NP_757345 NP_757346	NP_001020484 NP_033344
Расположение (UCSC)	Chr 6: 33,3 - 33,31 Мб	Chr 17: 33.92 - 33.93 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

ТАР-ассоциированный гликопротеин также известен как тапасин или ТАПБП это белок^[5][6] что у людей кодируется ТАПБП ген.^[7]

Функция

Этот ген кодирует трансмембранный гликопротеин который опосредует взаимодействие между вновь собранным главным комплексом гистосовместимости (MHC ) класс I молекулы и переносчик, связанный с процессингом антигена (TAP), который необходим для транспорта антигенных пептидов через эндоплазматический ретикулум мембрана. Это взаимодействие способствует оптимальной загрузке пептида на молекулу MHC класса I. До четырех комплексов MHC класса I и тапазина могут быть связаны с одной молекулой TAP. Тапасин содержит C-терминал мотив двойного лизина (KKKAE), как известно, поддерживает мембранные белки в эндоплазматическом ретикулуме. У человека ген тапазина находится в главном комплексе гистосовместимости на хромосоме 6. Альтернативный сплайсинг приводит к трем вариантам транскрипта, кодирующим разные изоформы.^[7]

Тапасин - это MHC класс I антиген -обработка молекула присутствует в просвете эндоплазматический ретикулум. Он играет важную роль в созревании молекул MHC класса I в просвете ER. Тапазин является одним из компонентов комплекса загрузки пептидов и может быть обнаружен связанным с молекулами MHC класса I после того, как тяжелая цепь MHC класса I связана с бета₂ микроглобулин. Пептидный загрузочный комплекс состоит из TAP, тапазина, MHC класса I, кальретикулин, и ERp57. Тапасин привлекает молекулы MHC класса I к транспортеру пептида TAP, а также увеличивает загрузку MHC класса I с высокой аффинностью. пептиды. После загрузки MHC класса I высокоаффинным лигандом взаимодействие между тапазином и MHC класса I исчезает.^[8]

Взаимодействия

Тапасин был показан взаимодействовать с участием:

• HLA-A,^[9] и
• TAP1^[9][10]

Смотрите также

• Транспортер, связанный с процессингом антигена ("НАЖМИТЕ")

использованная литература

1. ENSG00000236490, ENSG00000206281, ENSG00000206208, ENSG00000112493 GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000231925, ENSG00000236490, ENSG00000206281, ENSG00000206208, ENSG00000112493 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024308 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Садасиван Б., Ленер П.Дж., Ортманн Б., Шпион Т., Крессвелл П. (август 1996 г.). «Роли кальретикулина и нового гликопротеина, тапазина, во взаимодействии молекул MHC класса I с TAP». Иммунитет. 5 (2): 103–14. Дои:10.1016 / S1074-7613 (00) 80487-2. PMID  8769474.
6. Ли С., Сьегрен Х.О., Хеллман У., Петтерссон РФ, Ван П. (август 1997 г.). «Клонирование и функциональная характеристика субъединицы переносчика, связанной с процессингом антигена». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 94 (16): 8708–13. Bibcode:1997PNAS ... 94.8708L. Дои:10.1073 / пнас.94.16.8708. ЧВК  23091. PMID  9238042.
7. «Ген Entrez: TAPBP TAP-связывающий белок (тапазин)».
8. Чжан Ю., Уильямс ДБ (2006). «Сборка молекул MHC класса I в эндоплазматическом ретикулуме». Иммунологические исследования. 35 (1–2): 151–62. Дои:10.1385 / ИК: 35: 1: 151. PMID  17003517. S2CID  27816994.
9. Полссон К.М., Клеймер М.Дж., Гриффит Дж., Джевон М., Чен С., Андерсон П.О., Сьогрен Х.О., Ли С., Ван П. (май 2002 г.). «Ассоциация тапазина и COPI обеспечивает механизм ретроградного транспорта молекул класса I главного комплекса гистосовместимости (MHC) из комплекса Гольджи в эндоплазматический ретикулум». Журнал биологической химии. 277 (21): 18266–71. Дои:10.1074 / jbc.M201388200. PMID  11884415.
10. Рагураман Г., Лапинский П.Е., Рагхаван М. (ноябрь 2002 г.). «Тапазин взаимодействует с мембранными доменами обеих субъединиц TAP и увеличивает структурную стабильность комплексов TAP1 x TAP2». Журнал биологической химии. 277 (44): 41786–94. Дои:10.1074 / jbc.M207128200. PMID  12213826.

дальнейшее чтение

• Бейли А., Далчау Н., Картер Р., Эммотт С., Филлипс А., Вернер Дж. М., Эллиот Т. (октябрь 2015 г.). «Селекторная функция молекул MHC I определяется пластичностью белка». Научные отчеты. 5: 14928. Bibcode:2015НатСР ... 514928Б. Дои:10.1038 / srep14928. ЧВК  5224517. PMID  26482009.
• Williams AP, Peh CA, Purcell AW, McCluskey J, Elliott T. (апрель 2002 г.). «Оптимизация груза пептида MHC класса I зависит от тапазина». Иммунитет. 16 (4): 509–20. Дои:10.1016 / с1074-7613 (02) 00304-7. PMID  11970875.
• Ховарт М., Уильямс А., Толструп А.Б., Эллиотт Т. (август 2004 г.). «Тапазин усиливает представление пептида MHC класса I в соответствии с периодом полужизни пептида». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (32): 11737–42. Bibcode:2004PNAS..10111737H. Дои:10.1073 / pnas.0306294101. ЧВК  511045. PMID  15286279.
• Schneeweiss C, Garstka M, Smith J, Hütt MT, Springer S (июнь 2009 г.). «Механизм действия тапазина в пептидном обмене на молекулы MHC класса I, определенный на основе исследований кинетического моделирования». Молекулярная иммунология. 46 (10): 2054–63. Дои:10.1016 / j.molimm.2009.02.032. PMID  19362740.
• Turnquist HR, Vargas SE, Schenk EL, McIlhaney MM, Reber AJ, Solheim JC (2002). «Интерфейс между тапазином и MHC класса I: идентификация аминокислотных остатков в обоих белках, которые влияют на их взаимодействие». Иммунологические исследования. 25 (3): 261–9. Дои:10.1385 / ИК: 25: 3: 261. PMID  12018464. S2CID  42534968.
• Момбург Ф., Тан П. (октябрь 2002 г.). «Тапазин - краеугольный камень загрузочного комплекса, оптимизирующего связывание пептидов молекулами MHC класса I в эндоплазматическом ретикулуме». Молекулярная иммунология. 39 (3–4): 217–33. Дои:10.1016 / S0161-5890 (02) 00103-7. PMID  12200052.
• Диссемонд Дж., Котен Т., Мёрс Дж., Вейманн Т.К., Линдеке А., Гус М., Вагнер С.Н. (июнь 2003 г.). «Снижение экспрессии тапасина при прогрессирующей злокачественной меланоме человека». Архив дерматологических исследований. 295 (2): 43–9. Дои:10.1007 / s00403-003-0393-8. PMID  12682852. S2CID  6496902.
• Паулссон К., Ван П. (июнь 2003 г.). «Шапероны и сворачивание молекул MHC класса I в эндоплазматическом ретикулуме». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1641 (1): 1–12. Дои:10.1016 / S0167-4889 (03) 00048-X. PMID  12788224.
• Андерссон Б., Вентланд М.А., Рикафренте Ю.Ю., Лю В., Гиббс Р.А. (апрель 1996 г.). «Метод« двойного адаптера »для улучшения конструкции библиотеки дробовиков». Аналитическая биохимия. 236 (1): 107–13. Дои:10.1006 / abio.1996.0138. PMID  8619474.
• Садасиван Б., Ленер П.Дж., Ортманн Б., Шпион Т., Крессвелл П. (август 1996 г.). «Роли кальретикулина и нового гликопротеина, тапазина, во взаимодействии молекул MHC класса I с TAP». Иммунитет. 5 (2): 103–14. Дои:10.1016 / S1074-7613 (00) 80487-2. PMID  8769474.
• Льюис Дж. У., Нейзиг А., Нифджес Дж., Эллиот Т. (июль 1996 г.). «Точечные мутации в альфа-2-домене HLA-A2.1 определяют функционально релевантное взаимодействие с TAP». Текущая биология. 6 (7): 873–83. Дои:10.1016 / S0960-9822 (02) 00611-5. PMID  8805302.
• Ю. В., Андерссон Б., Уорли К. К., Музни Д. М., Дин Й., Лю В., Рикафренте Д. Ю., Вентланд М. А., Леннон Г., Гиббс Р. А. (апрель 1997 г.). «Крупномасштабное конкатенационное секвенирование кДНК». Геномные исследования. 7 (4): 353–8. Дои:10.1101 / гр. 7.4.353. ЧВК  139146. PMID  9110174.
• Ли С., Сьегрен Х.О., Хеллман У., Петтерссон РФ, Ван П. (август 1997 г.). «Клонирование и функциональная характеристика субъединицы переносчика, связанной с процессингом антигена». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 94 (16): 8708–13. Bibcode:1997PNAS ... 94.8708L. Дои:10.1073 / пнас.94.16.8708. ЧВК  23091. PMID  9238042.
• Ортманн Б., Копман Дж., Ленер П.Дж., Садасиван Б., Херберг Дж. А., Грандеа А.Г., Ридделл С.Р., Тампе Р., Шпион Т., Троусдейл Дж., Крессвелл П. (август 1997 г.). «Важнейшая роль тапасина в сборке и функционировании мультимерных комплексов MHC класса I-TAP». Наука. 277 (5330): 1306–9. Дои:10.1126 / science.277.5330.1306. PMID  9271576.
• Herberg JA, Sgouros J, Jones T., Copeman J, Humphray SJ, Sheer D, Cresswell P, Beck S, Trowsdale J (февраль 1998 г.). «Геномный анализ гена Tapasin, расположенного рядом с локусами TAP в MHC». Европейский журнал иммунологии. 28 (2): 459–67. Дои:10.1002 / (SICI) 1521-4141 (199802) 28:02 <459 :: AID-IMMU459> 3.0.CO; 2-Z. PMID  9521053.
• Линдквист Дж. А., Йенсен О. Н., Манн М., Хэммерлинг Г. Дж. (Апрель 1998 г.). «ER-60, шаперон с тиол-зависимой редуктазной активностью, участвующий в сборке MHC класса I». Журнал EMBO. 17 (8): 2186–95. Дои:10.1093 / emboj / 17.8.2186. ЧВК  1170563. PMID  9545232.
• Херберг Дж. А., Бек С., Троусдейл Дж. (Апрель 1998 г.). «TAPASIN, DAXX, RGL2, HKE2 и четыре новых гена (BING 1, 3–5) образуют плотный кластер на центромерном конце MHC». Журнал молекулярной биологии. 277 (4): 839–57. Дои:10.1006 / jmbi.1998.1637. PMID  9545376.
• Фурукава Х, Касивасе К., Ябэ Т., Исикава Ю., Аказа Т., Тадокоро К., Тохма С., Иноуэ Т., Токунага К., Ямамото К., Джуджи Т. (сентябрь 1998 г.). «Полиморфизм TAPASIN и его неравновесие по сцеплению с генами HLA класса II в популяции Японии». Тканевые антигены. 52 (3): 279–81. Дои:10.1111 / j.1399-0039.1998.tb03044.x. PMID  9802609.
• El Ouakfaoui S, Heitz D, Paquin R, Beaulieu AD (февраль 1999 г.). «Гранулоцитарно-макрофагальный колониестимулирующий фактор модулирует экспрессию тапазина в нейтрофилах человека». Журнал биологии лейкоцитов. 65 (2): 205–10. Дои:10.1002 / jlb.65.2.205. PMID  10088603. S2CID  31764268.
• Бангиа Н., Ленер П.Дж., Хьюз Е.А., Сурман М., Крессвелл П. (июнь 1999 г.). «N-концевой участок тапасина необходим для стабилизации комплекса нагрузки MHC класса I». Европейский журнал иммунологии. 29 (6): 1858–70. Дои:10.1002 / (SICI) 1521-4141 (199906) 29:06 <1858 :: AID-IMMU1858> 3.0.CO; 2-C. PMID  10382748.
• Knittler MR, Alberts P, Deverson EV, Howard JC (сентябрь 1999 г.). «Связывание нуклеотидов с помощью TAP опосредует ассоциацию с пептидом и высвобождение собранных молекул MHC класса I». Текущая биология. 9 (18): 999–1008. Дои:10.1016 / S0960-9822 (99) 80448-5. PMID  10508608. S2CID  18539813.
• Ли С., Паульссон К.М., Чен С., Сьёгрен Х.О., Ван П. (январь 2000 г.). «Тапазин необходим для эффективного связывания пептида с переносчиком, связанным с процессингом антигена». Журнал биологической химии. 275 (3): 1581–6. Дои:10.1074 / jbc.275.3.1581. PMID  10636848.
• Tan P, Kropshofer H, Mandelboim O, Bulbuc N, Hämmerling GJ, Momburg F (февраль 2002 г.). «Рекрутирование молекул MHC класса I тапазином в транспортер, связанный с комплексом, связанным с процессингом антигена, имеет важное значение для оптимальной загрузки пептидов». Журнал иммунологии. 168 (4): 1950–60. Дои:10.4049 / jimmunol.168.4.1950. PMID  11823531.
• Mayer WE, Klein J (декабрь 2001 г.). «Является ли тапасин модифицированной молекулой Mhc класса I?». Иммуногенетика. 53 (9): 719–23. Дои:10.1007 / s00251-001-0403-y. PMID  11862402. S2CID  43163810.

внешние ссылки

• тапасин в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
• PDBe-KB предоставляет обзор всей структурной информации, доступной в PDB для Human Tapasin