STUB1 - STUB1

STUB1
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 4 КБК
Идентификаторы
Псевдонимы	STUB1, CHIP, HSPABP2, NY-CO-7, SCAR16, SDCCAG7, UBOX1, гомология STIP1 и U-бокс, содержащий белок 1, SCA48
Внешние идентификаторы	OMIM: 607207 MGI: 1891731 ГомолоГен: 4281 Генные карты: STUB1
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 16 (человек)[1] Группа 16p13.3 Начинать 680,224 бп[1] Конец 682,870 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 17 (мышь)[2] Группа 17 A3.3 | 17 12,93 см Начинать 25,830,505 бп[2] Конец 25,833,404 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Онтология генов Молекулярная функция • Связывание с белком Hsp90 • связывание с белками, мостик • активность гомодимеризации белков • связывание неправильно свернутого белка • GO: 1904264, GO: 1904822, GO: 0090622, GO: 0090302 активность убиквитин-протеинлигазы • активность убиквитин-протеинтрансферазы • активность убиквитин-убиквитинлигазы • связывание киназы • GO: 0001948 связывание с белками • связывание ферментов • Привязка домена TPR • Связывание с рецептором, сопряженным с G-белком • связывание убиквитин-протеин-лигазы • трансферазная активность • Связывание с белком Hsp70 • Привязка SMAD • связывание с белками теплового шока • связывание тау-белка • привязка шаперона Сотовый компонент • цитоплазма • убиквитинлигазный комплекс • нуклеоплазма • Z диск • эндоплазматический ретикулум • ядерное тело включения • внеклеточная экзосома • комплекс ферментов, конъюгированных с убиквитином • ядро клетки • цитозоль • шаперонный комплекс Биологический процесс • положительная регуляция сборки белковых комплексов, опосредованной шаперонами • регулирование стабильности белка • убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс • регуляция глюкокортикоидного метаболического процесса • Убиквитинирование, связанное с белком K63 • созревание белка • полиубиквитинирование белков • контроль качества белков для неправильно свернутых или неполностью синтезированных белков • отрицательная регуляция связывания белков • убиквитин-зависимый катаболический процесс белка SMAD • клеточный ответ на стимул повреждения ДНК • эндоплазматический ретикулум развернутый белковый ответ • положительная регуляция активности убиквитин-протеинтрансферазы • убиквитинирование белков • положительная регуляция убиквитинирования белков • положительная регуляция протеасомного убиквитин-зависимого белкового катаболического процесса • Ремонт ДНК • протеасомный убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс • аутоубиквитинирование белков • клеточный ответ на неправильно свернутый белок • Путь передачи сигналов ERBB2 • отрицательная регуляция сигнального пути бета-рецептора трансформирующего фактора роста • убиквитин-зависимый путь ERAD • ответ на ишемию • клеточный ответ на тепло • шаперон-опосредованная аутофагия • клеточный ответ на гипоксию Источники:Амиго / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	10273	56424
Ансамбль	ENSG00000103266	ENSMUSG00000039615
UniProt	Q9UNE7	Q9WUD1
RefSeq (мРНК)	NM_005861 NM_001293197	NM_019719
RefSeq (белок)	NP_001280126 NP_005852	NP_062693
Расположение (UCSC)	Chr 16: 0,68 - 0,68 Мб	Chr 17: 25,83 - 25,83 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

STUB1 (STГомология IP1 и U-Bбык, содержащий белок 1) - человеческий ген, кодирующий белок ЧИП (C конец ЧАСSC70-явзаимодействие пRotein).^[5][6]

Функция

Белок CHIP, кодируемый этим геном, связывается и ингибирует АТФаза деятельность белки-шапероны HSC70 и HSP70 и блокирует прямую реакцию цикла связывания субстрата HSC70-HSP70.^[6] Кроме того, ЧИП обладает Убиквитинлигаза E3 активность и продвигает убиквитилирование^[7], в основном из неправильно свернутых белков, связанных шаперонами.

ЧИП усиливает индукцию HSP70 во время острого стресса, а также опосредует его обмен во время процесса восстановления после стресса. Следовательно, CHIP, по-видимому, поддерживает гомеостаз белка, контролируя уровни шаперонов во время стресса и восстановления.^[8]

Мутации в STUB1 вызывают спиноцеребеллярныйатаксиатип 16.^[9]

Взаимодействия

STUB1 показан взаимодействовать с:

• C-Raf,^[10]
• ДНКJB1,^[6]
• HSPA1A,^[6][11]
• HSPA4,^[6]
• HSPA8,^[6]
• Паркин (лигаза),^[11] и
• RUNX2.^[12]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000103266 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000039615 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. «Ген Entrez: STUB1, гомология STIP1 и белок 1, содержащий U-бокс».
6. Баллинджер CA, Коннелл П., Ву И, Ху З., Томпсон Л.Дж., Инь Л.Й., Паттерсон С. (июнь 1999 г.). «Идентификация CHIP, нового белка, содержащего тетратрикопептидные повторы, который взаимодействует с белками теплового шока и отрицательно регулирует функции шаперонов». Молекулярная и клеточная биология. 19 (6): 4535–45. Дои:10.1128 / mcb.19.6.4535. ЧВК  104411. PMID  10330192.
7. Jiang J, Ballinger CA, Wu Y, Dai Q, Cyr DM, Höhfeld J, Patterson C (ноябрь 2001 г.). «CHIP представляет собой U-бокс-зависимую убиквитинлигазу E3: идентификация Hsc70 как мишени для убиквитилирования». Журнал биологической химии. 276 (46): 42938–44. Дои:10.1074 / jbc.M101968200. PMID  11557750.
8. Qian SB, McDonough H, Boellmann F, Cyr DM, Patterson C (март 2006 г.). «CHIP-опосредованное восстановление стресса путем последовательного убиквитинирования субстратов и Hsp70». Природа. 440 (7083): 551–5. Дои:10.1038 / природа04600. ЧВК  4112096. PMID  16554822.
9. Synofzik M, Schüle R, Schulze M, Gburek-Augustat J, Schweizer R, Schirmacher A, Krägeloh-Mann I, Gonzalez M, Young P, Züchner S, Schöls L, Bauer P (2014). «Фенотип и частота мутаций STUB1: скрининг нового поколения в когортах кавказской атаксии и спастической параплегии». Журнал редких заболеваний Orphanet. 9 (1): 57. Дои:10.1186/1750-1172-9-57. ЧВК  4021831. PMID  24742043.
10. Доган Т., Хармс Г.С., Хекман М., Карреман С., Оберой Т.К., Алнемри Е.С., Рапп У.Р., Раджалингам К. (декабрь 2008 г.). «Х-сцепленные и клеточные IAP модулируют стабильность киназы C-RAF и подвижность клеток». Природа клеточной биологии. 10 (12): 1447–55. Дои:10.1038 / ncb1804. PMID  19011619. S2CID  6553549.
11. Имаи Ю., Сода М., Хатакеяма С., Акаги Т., Хашикава Т., Накаяма К.И., Такахаши Р. (июль 2002 г.). «CHIP связан с паркином, геном, ответственным за семейную болезнь Паркинсона, и усиливает его активность убиквитинлигазы». Молекулярная клетка. 10 (1): 55–67. Дои:10.1016 / с1097-2765 (02) 00583-х. PMID  12150907.
12. Ли Х, Хуанг М., Чжэн Х, Ван Й, Рен Ф, Шан Й, Чжай Й, Ирвин Д., Ши Й, Чен Д., Чанг З. (июнь 2008 г.). «ЧИП способствует деградации Runx2 и негативно регулирует дифференцировку остеобластов». Журнал клеточной биологии. 181 (6): 959–72. Дои:10.1083 / jcb.200711044. ЧВК  2426947. PMID  18541707.

дальнейшее чтение

• Паттерсон С. (январь 2002 г.). «Новый пистолет в городе: U-бокс - это домен убиквитинлигазы». STKE науки. 2002 (116): pe4. Дои:10.1126 / stke.2002.116.pe4. PMID  11805346. S2CID  31977936.
• Scanlan MJ, Chen YT, Williamson B, Gure AO, Stockert E, Gordan JD, Türeci O, Sahin U, Pfreundschuh M, Old LJ (май 1998 г.). «Характеристика антигенов рака толстой кишки человека, распознаваемых аутологичными антителами». Международный журнал рака. 76 (5): 652–8. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-0215 ​​(19980529) 76: 5 <652 :: AID-IJC7> 3.0.CO; 2-P. PMID  9610721.
• Баллинджер CA, Коннелл П., Ву И, Ху З., Томпсон Л.Дж., Инь Л.Й., Паттерсон С. (июнь 1999 г.). «Идентификация CHIP, нового белка, содержащего тетратрикопептидные повторы, который взаимодействует с белками теплового шока и отрицательно регулирует функции шаперонов». Молекулярная и клеточная биология. 19 (6): 4535–45. Дои:10.1128 / mcb.19.6.4535. ЧВК  104411. PMID  10330192.
• Коннелл П., Баллинджер К.А., Цзян Дж., Ву И, Томпсон Л.Дж., Хёфельд Дж., Паттерсон С. (январь 2001 г.). «Ко-шаперон CHIP регулирует решения о сортировке белков, опосредованные белками теплового шока». Природа клеточной биологии. 3 (1): 93–6. Дои:10.1038/35050618. PMID  11146632. S2CID  19161960.
• Дэниэлс Р.Дж., Педен Дж.Ф., Ллойд С., Хорсли С.В., Кларк К., Туфарелли С., Кирни Л., Бакл В.Дж., Доггетт Н.А., Флинт Дж., Хиггс Д.Р. (февраль 2001 г.). «Последовательность, структура и патология полностью аннотированного терминала 2 Mb короткого плеча хромосомы 16 человека». Молекулярная генетика человека. 10 (4): 339–52. Дои:10.1093 / hmg / 10.4.339. PMID  11157797.
• Jiang J, Ballinger CA, Wu Y, Dai Q, Cyr DM, Höhfeld J, Patterson C (ноябрь 2001 г.). «ЧИП представляет собой U-бокс-зависимую убиквитинлигазу Е3: идентификация Hsc70 как мишени для убиквитилирования». Журнал биологической химии. 276 (46): 42938–44. Дои:10.1074 / jbc.M101968200. PMID  11557750.
• Спрос Дж., Альберти С., Паттерсон С., Хёфельд Дж. (Октябрь 2001 г.). «Взаимодействие белка домена убиквитина и лигазы убиквитина E3 во время связывания шаперона / протеасомы». Текущая биология. 11 (20): 1569–77. Дои:10.1016 / S0960-9822 (01) 00487-0. PMID  11676916. S2CID  2021754.
• Имаи Ю., Сода М., Хатакеяма С., Акаги Т., Хашикава Т., Накаяма К.И., Такахаши Р. (июль 2002 г.). «CHIP связан с паркином, геном, ответственным за семейную болезнь Паркинсона, и усиливает его активность убиквитинлигазы». Молекулярная клетка. 10 (1): 55–67. Дои:10.1016 / S1097-2765 (02) 00583-X. PMID  12150907.
• Krackhardt AM, Witzens M, Harig S, Hodi FS, Zauls AJ, Chessia M, Barrett P, Gribben JG (сентябрь 2002 г.). «Идентификация опухолевых антигенов при хроническом лимфолейкозе с помощью SEREX». Кровь. 100 (6): 2123–31. Дои:10.1182 / кровь-2002-02-0513. PMID  12200376.
• Cardozo CP, Michaud C, Ost MC, Fliss AE, Yang E, Patterson C, Hall SJ, Caplan AJ (февраль 2003 г.). «С-концевой белок, взаимодействующий с Hsp, замедляет синтез рецептора андрогена и снижает скорость его распада». Архивы биохимии и биофизики. 410 (1): 134–40. Дои:10.1016 / S0003-9861 (02) 00680-X. PMID  12559985.
• Чжоу П., Фернандес Н., Додж И.Л., Редди А.Л., Рао Н., Сафран Х., ДиПетрилло Т.А., Вазер Д.Е., Band V, Band H (апрель 2003 г.). «Распад ErbB2, опосредованный ко-шаперонным белком CHIP». Журнал биологической химии. 278 (16): 13829–37. Дои:10.1074 / jbc.M209640200. PMID  12574167.
• Шимура Х., Шварц Д., Гиги С.П., Косик К.С. (февраль 2004 г.). «Комплекс CHIP-Hsc70 убиквитинатирует фосфорилированный тау-белок и увеличивает выживаемость клеток». Журнал биологической химии. 279 (6): 4869–76. Дои:10.1074 / jbc.M305838200. PMID  14612456.
• Ли Л., Синь Х, Сюй Х, Хуанг М., Чжан Х, Чен И, Чжан С., Фу XY, Чанг З. (январь 2004 г.). «CHIP опосредует деградацию белков Smad и потенциально регулирует транскрипцию, индуцированную Smad». Молекулярная и клеточная биология. 24 (2): 856–64. Дои:10.1128 / MCB.24.2.856-864.2004. ЧВК  343794. PMID  14701756.
• Петручелли Л., Диксон Д., Кехо К., Тейлор Дж., Снайдер Х., Гровер А., Де Люсия М., Макгоуэн Э, Льюис Дж., Прихар Дж., Ким Дж., Диллманн WH, Браун С.Э., Холл А, Воэлми Р., Цубой Ю. ТМ, Волозин Б, Харди Дж., Хаттон М. (апрель 2004 г.). «ЧИП и Hsp70 регулируют убиквитинирование, деградацию и агрегацию тау». Молекулярная генетика человека. 13 (7): 703–14. Дои:10.1093 / hmg / ddh083. PMID  14962978.
• Galigniana MD, Харрелл JM, Housley PR, Patterson C, Fisher SK, Pratt WB (апрель 2004 г.). «Ретроградный транспорт глюкокортикоидного рецептора в нейритах требует динамической сборки комплексов с белком-шапероном hsp90 и связан с компонентом CHIP механизма протеасомной деградации». Исследование мозга. Молекулярные исследования мозга. 123 (1–2): 27–36. Дои:10.1016 / j.molbrainres.2003.12.015. PMID  15046863.
• He B, Bai S, Hnat AT, Kalman RI, Minges JT, Patterson C, Wilson EM (июль 2004 г.). «Консервативный мотив NH2-конца андрогенного рецептора взаимодействует с COOH-концом белка, взаимодействующего с Hsp70 (CHIP)». Журнал биологической химии. 279 (29): 30643–53. Дои:10.1074 / jbc.M403117200. PMID  15107424.
• Альберти С., Бёзе К., Арндт В., Шмитц А., Хёфельд Дж. (Сентябрь 2004 г.). «Кохаперон HspBP1 ингибирует убиквитинлигазу CHIP и стимулирует созревание регулятора трансмембранной проводимости при муковисцидозе». Молекулярная биология клетки. 15 (9): 4003–10. Дои:10.1091 / mbc.E04-04-0293. ЧВК  515335. PMID  15215316.
• Босолей С.А., Едриховски М., Шварц Д., Элиас Дж. Э., Виллен Дж., Ли Дж., Кон М.А., Кантли Л.С., Гиги С.П. (август 2004 г.). «Широкомасштабная характеристика ядерных фосфопротеинов клеток HeLa». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (33): 12130–5. Дои:10.1073 / pnas.0404720101. ЧВК  514446. PMID  15302935.

внешняя ссылка

• STUB1 расположение человеческого гена в Браузер генома UCSC.
• STUB1 детали человеческого гена в Браузер генома UCSC.