Инволукрин - Involucrin
Инволюкрин N-конца плоского эпителия | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Символ | Involucrin_N | ||||||||
Pfam | PF10583 | ||||||||
ИнтерПро | IPR019571 | ||||||||
|
Инволюкрин повтор | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Символ | Инволукрин | ||||||||
Pfam | PF00904 | ||||||||
ИнтерПро | IPR000354 | ||||||||
SCOP2 | 1eu0 / Объем / СУПФАМ | ||||||||
|
Инволукрин повтор | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Символ | Инволукрин2 | ||||||||
Pfam | PF06994 | ||||||||
ИнтерПро | IPR009733 | ||||||||
|
Инволукрин это белок компонент кожи человека и человека кодируется ИВЛ ген.[3][4] В связывании белка лорикрин, инволюкрин способствует формированию клеточной оболочки, защищающей корнеоциты в коже.
Ген
Этот ген картирован в 1q21 среди кальпактин I легкая цепь, трихогиалин, профиллаггрин, лорикрин, и кальциклин.[4]
Функция
Инволукрин - это высокоактивный, растворимый, трансглутаминаза субстрат белок присутствует в кератиноциты из эпидермис и другие многослойный плоский эпителий.[5][6] Впервые он появляется в ячейка цитозоль, но в конечном итоге становится перекрестно связанным с мембранные белки трансглутаминазой, тем самым помогая в образовании нерастворимой оболочки под плазматическая мембрана функционирует как глутамил донор при сборке ороговевшего конверта.[7]
Инволукрин синтезируется в шиповидный слой и сшиты в гранулированный слой посредством трансглутаминаза фермент, который делает его очень стабильным. Таким образом, он обеспечивает структурную поддержку клетки, тем самым позволяя клетке противостоять вторжению микроорганизмов.[нужна цитата ]
Апигенин, растительный флаваноид это имеет большие перспективы как рак кожи химиопрофилактика агент, как было установлено, регулирует нормальный человек кератиноцит дифференциация подавляя инволюкрин, что связано с уменьшением пролиферации клеток без апоптоз.[8]
Клиническое значение
Как один из белков-предшественников ороговевшая клеточная оболочка, инволюкрин заметно увеличивается при воспалительных заболеваниях кожи, таких как псориаз.[9]
Ламеллярный ихтиоз влечет за собой снижение экспрессии инволюкрина. Это снижение может способствовать измененному процессу десквамации, наблюдаемому при заболевании, поскольку клиническое улучшение, связанное с лечением ретиноидами, сопровождается повышенной экспрессией инволюкрина.[10]
Структура
Инволукрин состоит из консервированный N-концевой область около 75 аминокислота остатки, за которыми следуют два сегмента чрезвычайно переменной длины, которые содержат глутамин -богатые тандем повторяет. В глутамин остатки в тандемных повторах являются субстрат для трансглутаминазы в реакции сшивания. Общий размер белка варьирует от 285 остатков (в собака ) до 835 остатков (в орангутанг ).[нужна цитата ]
использованная литература
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000163207 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ Эккерт Р.Л., Грин Х (август 1986 г.). «Структура и эволюция гена инволюкрина человека». Ячейка. 46 (4): 583–9. Дои:10.1016/0092-8674(86)90884-6. PMID 2873896. S2CID 39293076.
- ^ а б «Энтрез Ген: инволюкрин ИВЛ».
- ^ Грин Х., Джиан П. (ноябрь 1992 г.). «Последовательные действия различных генно-изменяющих механизмов в эволюции инволюкрина». Молекулярная биология и эволюция. 9 (6): 977–1017. Дои:10.1093 / oxfordjournals.molbev.a040775. PMID 1359382.
- ^ Джиан П., Филлипс М., Исли К., Хуанг Э., Саймон М., Райс Р., Грин Х. (ноябрь 1993 г.). «Гены инволюкрина мыши и крысы: изучение их общих повторов». Молекулярная биология и эволюция. 10 (6): 1136–49. Дои:10.1093 / oxfordjournals.molbev.a040069. PMID 8277848.
- ^ Эккерт Р.Л., Яффе МБ, Криш Дж.Ф., Мурти С., Рорке Е.А., Велтер Дж.Ф. (май 1993 г.). «Инволукрин - структура и роль в сборке конверта». Журнал следственной дерматологии. 100 (5): 613–7. Дои:10.1111 / 1523-1747.ep12472288. PMID 8098344.
- ^ Balasubramanian S, Zhu L, Eckert RL (ноябрь 2006 г.). «Ингибирование апигенином экспрессии гена инволюкрина связано со специфическим снижением фосфорилирования протеинкиназы Cdelta Tyr311». Журнал биологической химии. 281 (47): 36162–72. Дои:10.1074 / jbc.M605368200. PMID 16982614.
- ^ Такахаши Х., Хашимото Й., Исида-Ямамото А., Иидзука Х. (сентябрь 2005 г.). «Рокситромицин подавляет экспрессию инволюкрина путем модуляции активаторного белка-1 и ядерного фактора-каппаB активности кератиноцитов». Журнал дерматологической науки. 39 (3): 175–82. Дои:10.1016 / j.jdermsci.2005.03.006. PMID 16140218.
- ^ Пенья-Пенабад С., де Унамуно П., Гарсиа Силва Дж., Лудена, доктор медицины, Гонсалес Сармьенто Р., Перес-Арельяно Дж. Л. (1999). «Измененная экспрессия иммунореактивного инволюкрина при ламеллярном ихтиозе». Европейский журнал дерматологии. 9 (3): 197–201. PMID 10210784.
дальнейшее чтение
- Eckert RL, Crish JF, Efimova T., Dashti SR, Deucher A, Bone F, Adhikary G, Huang G, Gopalakrishnan R, Balasubramanian S (июль 2004 г.). «Регулирование экспрессии гена инволюкрина». Журнал следственной дерматологии. 123 (1): 13–22. Дои:10.1111 / j.0022-202X.2004.22723.x. PMID 15191537.
- Rice RH, Green H (ноябрь 1979 г.). «Присутствие в клетках эпидермиса человека растворимого белка-предшественника сшитой оболочки: активация сшивки ионами кальция». Ячейка. 18 (3): 681–94. Дои:10.1016/0092-8674(79)90123-5. PMID 42494. S2CID 23066704.
- Yaffe MB, Beegen H, Eckert RL (июнь 1992 г.). «Биофизическая характеристика инволюкрина показывает молекулу, идеально подходящую для функционирования в качестве межмолекулярного моста ороговевшей оболочки кератиноцитов». Журнал биологической химии. 267 (17): 12233–8. PMID 1601889.
- Саймон М., Грин Х (декабрь 1988 г.). «Остатки глутамина, реагирующие при катализируемом трансглутаминазой перекрестном связывании инволюкрина». Журнал биологической химии. 263 (34): 18093–8. PMID 2461365.
- Хеллер М., Флемингтон Э., Кифф Э., Дейнингер П. (март 1985 г.). «Массивы повторов в клеточной ДНК, связанные с повтором IR3 вируса Эпштейна-Барра». Молекулярная и клеточная биология. 5 (3): 457–65. Дои:10.1128 / mcb.5.3.457. ЧВК 366737. PMID 2985954.
- Велтер Дж. Ф., Криш Дж. Ф., Агарвал С., Экерт Р. Л. (май 1995 г.). «Связанный с Fos антиген (Fra-1), junB и junD активируют транскрипцию промотора инволюкрина человека путем связывания с проксимальными и дистальными сайтами AP1, чтобы опосредовать эффекты сложного эфира форбола на активность промотора». Журнал биологической химии. 270 (21): 12614–22. Дои:10.1074 / jbc.270.21.12614. PMID 7759510.
- Volz A, Korge BP, Compton JG, Ziegler A, Steinert PM, Mischke D (октябрь 1993 г.). «Физическое картирование функционального кластера генов эпидермальной дифференцировки на хромосоме 1q21». Геномика. 18 (1): 92–9. Дои:10.1006 / geno.1993.1430. PMID 8276421.
- Такахаши Х., Иидзука Х. (январь 1993 г.). «Анализ промоторной области 5'-выше гена инволюкрина человека: активация 12-O-тетрадеканоилфорбол-13-ацетатом». Журнал следственной дерматологии. 100 (1): 10–5. Дои:10.1111 / 1523-1747.ep12349867. PMID 8380829.
- Лопес-Байген Э., Вега А., Кадена А, Гранадос С.Е., Хаве Л.Ф., Гариглио П., Альварес-Салас Л.М. (январь 1996 г.). «Транскрипционный анализ 5'-некодирующей области гена инволюкрина человека». Журнал биологической химии. 271 (1): 512–20. Дои:10.1074 / jbc.271.1.512. PMID 8550612.
- Такахаши Х, Кобаяси Х, Мацуо С., Иидзука Х (1995). «Подавление экспрессии гена инволюкрина фактором 1 усилителя транскрипции (TEF-1)». Архив дерматологических исследований. 287 (8): 740–6. Дои:10.1007 / BF01105799. PMID 8554386. S2CID 23203303.
- Штайнерт П.М., Мареков Л.Н. (январь 1997 г.). «Прямое доказательство того, что инволюкрин является одним из основных сшитых изопептидами компонентов оболочки ороговевших клеток кератиноцитов». Журнал биологической химии. 272 (3): 2021–30. Дои:10.1074 / jbc.272.3.2021. PMID 8999895.
- Робинсон Н.А., Лапич С., Велтер Дж. Ф., Экерт Р. Л. (май 1997 г.). «S100A11, S100A10, аннексин I, десмосомальные белки, небольшие богатые пролином белки, ингибитор-2 активатора плазминогена и инволюкрин являются компонентами ороговевшей оболочки культивируемых эпидермальных кератиноцитов человека». Журнал биологической химии. 272 (18): 12035–46. Дои:10.1074 / jbc.272.18.12035. PMID 9115270.
- Нг округ Колумбия, Су М.Дж., Ким Р., Бикл Д.Д. (январь 1996 г.). «Регулирование экспрессии гена инволюкрина кальцием в нормальных кератиноцитах человека». Границы биологических наук. 1: a16-24. Дои:10.2741 / A101. PMID 9159190.
- Бэнкс Е.Б., Криш Дж. Ф., Велтер Дж. Ф., Экерт Р. Л. (апрель 1998 г.). «Характеристика элементов транскрипционного активатора дистальной регуляторной области промотора инволюкрина человека - роль сайтов связывания Sp1 и AP1». Биохимический журнал. 331 (1): 61–8. Дои:10.1042 / bj3310061. ЧВК 1219321. PMID 9512462.
- Мареков Л.Н., Штайнерт П.М. (июль 1998 г.). «Церамиды связаны со структурными белками оболочки ороговевших эпидермальных клеток крайней плоти человека». Журнал биологической химии. 273 (28): 17763–70. Дои:10.1074 / jbc.273.28.17763. PMID 9651377.
- Криш Дж. Ф., Заим Т. М., Эккерт Р. Л. (ноябрь 1998 г.). «Дистальная регуляторная область промотора инволюкрина человека необходима для экспрессии в эпидермисе». Журнал биологической химии. 273 (46): 30460–5. Дои:10.1074 / jbc.273.46.30460. PMID 9804813.
- Ли Ч., Мареков Л. Н., Ким С., Брахим Дж. С., Парк М. Х., Штайнерт П. М. (июль 2000 г.). «Малый богатый пролином белок 1 является основным компонентом клеточной оболочки нормальных кератиноцитов ротовой полости человека». Письма FEBS. 477 (3): 268–72. Дои:10.1016 / S0014-5793 (00) 01806-8. PMID 10908733. S2CID 12228606.
- Канди Э, Одди С., Терринони А., Парадиси А., Раналли М., Финацци-Агро А, Мелино Дж. (Сентябрь 2001 г.). «Трансглутаминаза 5 связывает лорикрин, инволюкрин и небольшие протеины, богатые пролином in vitro». Журнал биологической химии. 276 (37): 35014–23. Дои:10.1074 / jbc.M010157200. PMID 11443109.
- Криш Дж. Ф., Боун Ф, Бэнкс Э. Б., Экерт Р. Л. (январь 2002 г.). «Ген инволюкрина человека содержит пространственно различные регуляторные элементы, которые регулируют экспрессию во время ранней и поздней дифференцировки эпидермиса». Онкоген. 21 (5): 738–47. Дои:10.1038 / sj.onc.1205038. PMID 11850802.