HEPN домен - HEPN domain
| HEPN домен | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура tt1696 из thermus thermophilus hb8 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | HEPN | ||||||||
| Pfam | PF05168 | ||||||||
| Pfam клан | CL0291 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR007842 | ||||||||
| SCOP2 | 1o3u / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии HEPN домен (выше эукариоты и прокариоты нуклеотид переплет домен ) составляет примерно 110 аминокислоты найдено в Конечная точка C из сакцин, а шаперонин вовлечены в раннее начало нейродегенеративное заболевание в человеке и во многих бактериальный и археи белки. Существует три класса белков с доменами HEPN:
- Однодоменный HEPN белки содержится во многих бактериях.
- Двухдоменный белки с N-выводом нуклеотидилтрансфераза (NT) и C-концевой HEPN домены. Этот N-концевой домен NT принадлежит к большому семейству NT, которое включает несколько классов ферменты которые несут ответственность за некоторые типы бактериальный сопротивление аминогликозиды. Эти ферменты дезактивируют различные антибиотики путем передачи нуклеотидил группа к препарату.
- Мультидоменный белок сакцин в геномы из рыбы и млекопитающие. Домен HEPN расположен на С-конце белка, сразу после домена DnaJ. В Кристальная структура домена HEPN из белка TM0613 Thermotoga маритима указывает, что это структурно аналогично C-терминалу все-альфа-спиральный домен канамициновые нуклеотидилтрансферазы (КНТазы). Он состоит из пяти альфа-спиралей, три из которых образуют спиральный пучок, направленный вверх и вниз, с парой коротких спиралей. спирали на стороне. Отдаленное структурное сходство предполагает, что домен HEPN может участвовать в связывании нуклеотидов.[1]
Рекомендации
- ^ Гринберг М., Эрландсен Х, Годзик А. (май 2003 г.). «HEPN: общий домен бактериальной лекарственной устойчивости и нейродегенеративных белков человека». Trends Biochem. Наука. 28 (5): 224–6. Дои:10.1016 / S0968-0004 (03) 00060-4. PMID 12765831.