Фибрилла - Fibril

Иерархическая структура волосы в коре и кутикуле, выделяя чешуйку, определяющую фибриллы.

Фибриллы (от латинский волокно[1]) представляют собой структурные биологические материалы, обнаруженные почти во всех живых организмах. Не путать с волокна или же нити, фибриллы обычно имеют диаметр в диапазоне от 10 до 100 нанометров (тогда как волокна представляют собой структуры от микро до миллиметров, а волокна имеют диаметр приблизительно 10-50 нанометров). Фибриллы обычно обнаруживаются не по отдельности, а скорее являются частями более крупных иерархических структур, обычно встречающихся в биологических системах. В связи с преобладанием фибрилл в биологических системах их изучение имеет большое значение в областях микробиология, биомеханика, и материаловедение.

Конструкция и механика

Фибриллы состоят из линейных биополимеры, и характеризуются стержневой структурой с высоким отношением длины к диаметру. Часто они самопроизвольно образуют спиральные структуры. В биомеханика проблем, фибриллы можно охарактеризовать как классические пучки с примерно круглой площадью поперечного сечения в нанометровом масштабе. Таким образом, простой изгиб балки уравнения могут применяться для расчета прочности фибрилл на изгиб в условиях сверхнизкой нагрузки. Как и для большинства биополимеров, соотношение напряжения и деформации фибрилл имеет тенденцию показывать характерную область между пальцами и пятками перед линейной, эластичная область.[2] В отличие от биополимеров, фибриллы не ведут себя как гомогенные материалы, поскольку было показано, что предел текучести зависит от объема, что указывает на структурные зависимости.[3]

Различия в структуре между фибриллами разного происхождения обычно определяют с помощью дифракции рентгеновских лучей.[2] А растровый электронный микроскоп (СЭМ) можно использовать для наблюдения конкретных деталей на более крупных видах фибрилл, таких как характерные полосы 67 нм в коллагене, но часто этого недостаточно для определения полной структуры.

Гидратация было показано, что оказывает заметное влияние на механические свойства фибриллярных материалов. Было показано, что присутствие воды снижает жесткость коллагеновых фибрилл, а также увеличивает скорость их релаксации и прочности.[4] С биологической точки зрения, содержание воды действует как механизм упрочнения фибрилл, обеспечивая более высокое поглощение энергии и большую способность к деформации.

Фибриллогенез

Основная статья: Фибриллогенез

Фибриллогенез расширение тонких фибрилл, обычное для коллаген волокна соединительная ткань. Определенные механизмы фибриллогенеза до сих пор неизвестны, хотя многие гипотезы, вытекающие из фундаментальных исследований, помогают обнаружить множество возможных механизмов. В ранних экспериментах коллаген I можно было выделять из тканей и рекомбинировать в фибриллы, контролируя растворы. Более поздние исследования помогают понять состав и структуру сайтов связывания мономеров коллагена. Коллаген синтезируется в виде растворимого предшественника проколлагена, который поддерживает самосборку коллагена. Поскольку коллагеновые фибриллы имеют почти 50 связывающих компонентов in vivo, определенная потребность в генерации фибриллогенеза in vivo все еще остается загадкой.[5]

С помощью кислого или физиологического раствора коллаген может быть извлечен из тканей и преобразован в фибриллы путем изменения температуры или значения pH.[6] Эксперименты обнаружили силу притяжения между мономерами коллагена, которая помогает перегруппировке.[7] Коллаген служит предшественником проколлагена в реакции синтеза, которая определяет самополимеризацию коллагена.

Естественные процессы

В природе существует более 30 коллагенов, которые похожи по химическому составу, но различаются по кристаллической структуре. Безусловно, коллаген I и II - самые распространенные. Они инициативно образуют фибриллы in vitro, в то время как фибронектин, фибронектин-связывающие, связывающие коллаген интегрины и коллаген V необходимы для образования коллагена I, а коллаген XI - для образования коллагена II. Следовательно, клеточные механизмы играют ключевую роль в процессе самосборки белка.

У животных

Коллаген

Основная статья: Коллаген
Структура фибрилл коллагена I

Коллаген является основным структурным белком вне клеток во многих соединительных тканях животных.[8] Как основной компонент соединительной ткани, он содержит наибольшее количество белка среди млекопитающих, занимая от 25% до 35% всего содержания белка в организме.

Фибриллы в коллагене упакованы в извитую структуру. Кривая напряжения / деформации коллагена, такого как сухожилие, может быть подразделена на несколько областей. Область малых деформаций, область «пальца», соответствует удалению макроскопической извитости в фибриллах коллагена, видимой в световой микроскоп. При более высоких деформациях, в «пятке» и «линейной» области, дальнейших структурных изменений не наблюдается.

Тропоколлаген представляет собой молекулярный компонент волокна, состоящий из трех левых полипептидных цепей (красной, зеленой, синей), намотанных друг на друга, образуя правую тройную спираль.

Актин и миозин

Мышцы сокращаются и растягиваются благодаря управляемому скольжению / захвату миозин взаимодействуя с актин волокна. Актин состоит из двух полипептидов, образующих спираль, а миозин имеет небольшую сердцевидную структуру, поперечный мостик. Процессы связывания и развязывания поперечного мостика на актиновой нити помогают относительному перемещению этих коллагенов и, следовательно, всей мышцы.

Эластин и кератин

Эластин представляет собой волокнистый белок, распространенный в различных мягких тканях, таких как кожа, кровеносные сосуды и ткань легких. Каждый мономер соединяется друг с другом, образуя трехмерную сеть, способную выдерживать более 200% деформации перед деформацией.[9]

Кератин структурный белок, который в основном содержится в волосах, ногтях, копытах, рогах, перьях.[10] В основном кератин образован полипептидными цепями, которые скручиваются в α-спирали с поперечными связями серы или связываются в β-слои, связанные водородными связями. β-кератин, более жесткий, чем α-конформация, чаще встречается у птиц и рептилий.

Ресилин и паучий шелк

Ресилин представляет собой эластомерный белок насекомых, состоящий как из α-спиралей, так и из β-листовых структур.[11] Это один из самых устойчивых белков в природе. Он имеет низкую жесткость ~ 0,6 МПа, но высокий процент восстановления энергии ~ 98%, и эффективно помогает летающим насекомым махать крыльями или блохам прыгать.

Паучий шелк Фибрилла состоит из жесткой кристаллизованной структуры β-листов, отвечающих за прочность, и аморфной матрицы, окружающей их, улучшающей ударную вязкость и способность к удлинению.[12] По сравнению с другими натуральными волокнами, он имеет исключительно высокую прочность на разрыв и пластичность при соответственно низкой плотности. Его особенность варьируется от разных видов пауков для разной полезности.

В растениях

Целлюлоза

Основная статья: Целлюлоза
Модель целлюлозы, заполненная пространством, до намотки на фибриллы

Первичная клеточная стенка приобретает значительную прочность на разрыв за счет молекул целлюлозы или длинных цепочек остатков глюкозы, стабилизированных водородная связь.[13] Цепи целлюлозы выстраиваются в перекрывающиеся параллельные массивы с одинаковой полярностью, образуя микрофибриллы целлюлозы. У растений эти микрофибриллы целлюлозы располагаются в слоях, официально известных как ламели, и стабилизируются в клеточной стенке за счет поверхности, длинной поперечной сшивки молекулы гликана. Молекулы гликана усложняют потенциальные сети, в которые может формировать себя целлюлоза на растительной основе. В первичной клеточной стенке одновременно присутствуют как микрофибриллы целлюлозы, так и комплементарные гликановые сети. пектин который представляет собой полисахарид, содержащий множество отрицательно заряженных единиц галактуроновой кислоты.[13]Кроме того, микрофибриллы целлюлозы также вносят вклад в форму растения посредством контролируемого роста клеток. Стереоскопическое расположение микрофибрилл в клеточной стенке создает системы тургорное давление что в конечном итоге приводит к росту и расширению клеток. Микрофибриллы целлюлозы представляют собой уникальные макромолекулы матрикса, поскольку они собраны ферментами синтазы целлюлозы, расположенными на внеклеточной поверхности плазматической мембраны.[13] Считается, что растение может «предвидеть свою будущую морфологию, контролируя ориентацию микрофибрилл» с помощью механизма, при котором микрофибриллы целлюлозы располагаются поверх кортикального массива микротрубочек.

Амилоза

Основная статья: Амилоза

Говорят, что перемешивание данного образца амилозы формирует фибриллярные кристаллы которые, как говорят, осаждаются из маточного раствора. Эти длинные фибриллы можно визуализировать с помощью электронной микроскопии, выявляя поперечные полосы, похожие на шашлык.[нужна цитата ] Фибриллы амилозы подразделяются на одну из двух морфологий: фибриллы с небольшими стержневидными фибриллами и фибриллы с решетчатыми кристаллами.

Дерево

Считается, что волокнистая структура древесины играет важную роль как в механической стабильности, так и в способности древесины иметь каналы для транспортировки минералов и воды. Сообщается, что ель (Picea abies), среди прочего, обладает целлюлозными фибриллами с нормализованным диаметром 2,5 нм. Также сообщается о связи между возрастом древесины и углом спирали фибрилл по отношению к продольному направлению. Утверждается, что эрливуд имеет постоянный угол покоя 4,6 ± 0,6 °, в то время как у поздней древесины диапазон перехода от 4,6 ° до 19,8 ± 0,7 °.[14] В поздней древесине две спиральные угловые области фибрилл целлюлозы не являются непрерывными, что означает, что у «старых» деревьев есть две независимые трахеидные структуры, отвечающие различным механическим требованиям. Кроме того, продольно ориентированные фибриллы улучшают прочность на разрыв, тогда как добавление фибрилл, наклоненных под углом 20 °, исключительно к трахеидам поздней древесины, обеспечивает стабильность против сжатия.[14]

Биомимикрия и фибриллы

Самоочищающиеся свойства

Чтобы имитировать прочную адгезию, легкое отслаивание и самоочищающиеся свойства подушечка для пальцев геккона может быть создан клей на фибриллярной основе. Эти характеристики производительности проистекают из базовой иерархической структуры, которая состоит из миллиона микрофибрилл, называемых щетинки который также состоит из миллиардов наноразмерных ветвей, называемых шпатели.

Имитация этого явления включает четыре различных этапа проектирования:[15]

  1. Изготовление вертикально ориентированных массивов микро- / нано-фибрилл
  2. Создание наконечников различной формы
  3. Включая анизотропную геометрию
  4. Построение иерархии.

Зрелый костный матрикс

Чтобы имитировать зрелый костный матрикс, можно использовать самоорганизованные фибриллы для выравнивания данного минерального матрикса. Это достигается с помощью самособирающейся молекулы с гидрофобным алкильным хвостом и гидрофильной олигопептидной головкой. Эти молекулы образуют мицеллярные структуры in situ и дисульфидные мостики при низких значениях pH, что приводит к образованию и кристаллизации полимерных нанофибрилл 200 кДа.[нужна цитата ] Минеральная матрица в конечном итоге взаимодействует с синтетическими фибриллами через остаток фосфосерина, что приводит к зарождению и росту минералов.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ «Интернет-этимологический словарь». www.etymonline.com. Получено 2017-03-31.
  2. ^ а б Фратцл, Питер (1998). «Фибриллярная структура и механические свойства коллагена». Журнал структурной биологии. 122 (1–2): 119–122. Дои:10.1006 / jsbi.1998.3966. PMID  9724612.
  3. ^ Шен, Чжилей Л .; Додж, Мохаммад Реза; Кан, Гарольд; Балларини, Роберто; Эппелл, Стивен Дж. (2008-10-15). «Эксперименты по напряжению и напряжению на отдельных фибриллах коллагена». Биофизический журнал. 95 (8): 3956–3963. Bibcode:2008BpJ .... 95.3956S. Дои:10.1529 / biophysj.107.124602. ISSN  0006-3495. ЧВК  2553131. PMID  18641067.
  4. ^ Чимич, Д. (1992). «Содержание воды изменяет вязкоупругое поведение медиальной коллатеральной связки здорового подростка кролика». Журнал биомеханики. 25 (8): 831–837. Дои:10.1016 / 0021-9290 (92) 90223-Н.
  5. ^ Кадлер, Карл Э; Хилл, Адель; Кэнти-Лэрд, Элизабет Дж. (2017-05-02). «Коллагеновый фибриллогенез: фибронектин, интегрины и минорные коллагены как организаторы и нуклеаторы». Текущее мнение в области клеточной биологии. 20 (5–24): 495–501. Дои:10.1016 / j.ceb.2008.06.008. ISSN  0955-0674. ЧВК  2577133. PMID  18640274.
  6. ^ Gross, J .; Кирк, Д. (1958-08-01). «Тепловое осаждение коллагена из нейтральных солевых растворов: некоторые факторы, регулирующие скорость». Журнал биологической химии. 233 (2): 355–360. ISSN  0021-9258. PMID  13563501.
  7. ^ Прокоп, Д. Дж .; Фертала, А. (19.06.1998). «Ингибирование самосборки коллагена I в фибриллы с помощью синтетических пептидов. Демонстрация того, что сборка осуществляется за счет специфических сайтов связывания мономеров». Журнал биологической химии. 273 (25): 15598–15604. Дои:10.1074 / jbc.273.25.15598. ISSN  0021-9258. PMID  9624151.
  8. ^ Кадлер, Карл Э; Хилл, Адель; Кэнти-Лэрд, Элизабет Дж. (31 марта 2017 г.). «Фибриллогенез коллагена: фибронектин, интегрины и минорные коллагены как организаторы и нуклеаторы». Текущее мнение в области клеточной биологии. 20 (5–24): 495–501. Дои:10.1016 / j.ceb.2008.06.008. ISSN  0955-0674. ЧВК  2577133. PMID  18640274.
  9. ^ Госилин, J.M .; Аарон, Б. Б. (1981). «Эластин как эластомер со случайной сеткой, механический и оптический анализ отдельных эластиновых волокон». Биополимеры. 20 (6): 1247–1260. Дои:10.1002 / bip.1981.360200611.
  10. ^ Мейерс, М.А. (2014). Биология в материаловедении. Кембридж, Великобритания: Издательство Кембриджского университета.
  11. ^ Weis-Fough, Т. (1961). «Молекулярная интерпретация эластичности резилина, резиноподобного белка». J. Mol. Биол. 3 (5): 648–667. Дои:10.1016 / с0022-2836 (61) 80028-4.
  12. ^ Денни, М. В .; Гослайн, Дж. М. (1986). «Структура и свойства паучьего шелка». Стараться. 10: 37–43. Дои:10.1016/0160-9327(86)90049-9.
  13. ^ а б c Альбертс, Брюс (2002). «Молекулярная биология клетки, 4-е издание». Наука о гирляндах. 4: 1–43.
  14. ^ а б Альбертс, Брюс; Джонсон, Александр; Льюис, Джулиан; Рафф, Мартин; Робертс, Кейт; Уолтер, Питер (01.01.2002). «Клеточная стенка растений». Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  15. ^ Ху, Шихао (2012). «Рациональный дизайн и нанофабрикация фибриллярных адгезивов на основе гекконов». Нано Микро Малый. 8 (16): 2464–2468. Дои:10.1002 / smll.201200413. PMID  22641471.