FAM83H - FAM83H

FAM83H
Идентификаторы
Псевдонимы	FAM83H, AI3, семейство со сходством последовательностей 83 члена H, AI3A
Внешние идентификаторы	OMIM: 611927 MGI: 2145900 ГомолоГен: 15890 Генные карты: FAM83H
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 8 (человек)[1] Группа 8q24.3 Начинать 143,723,933 бп[1] Конец 143,738,234 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 15 (мышь)[2] Группа 15 | 15 D3 Начинать 76,001,093 бп[2] Конец 76,014,336 бп[2]
Онтология генов Молекулярная функция • связывание протеинкиназы • кератиновое связывание Сотовый компонент • цитоплазма • кератиновая нить • цитоскелет Биологический процесс • развитие биоминеральной ткани • локализация белка в цитоскелете • организация цитоскелета промежуточных филаментов • положительное регулирование миграции клеток Источники:Амиго / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	286077	105732
Ансамбль	ENSG00000180921 ENSG00000273889	ENSMUSG00000046761
UniProt	Q6ZRV2	Q148V8
RefSeq (мРНК)	NM_198488	NM_001168253 NM_134087
RefSeq (белок)	NP_940890	NP_001161725 NP_598848
Расположение (UCSC)	Chr 8: 143,72 - 143,74 Мб	Chr 15:76 - 76.01 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

FAM83H это ген у людей кодирует белок известный как FAM83H (не охарактеризованный белок FAM83H). FAM83H предназначен для ядро и предполагается, что он будет играть роль в структурном развитии и кальцификации зубной эмали.

Ген

Место расположения

расположение FAM83H на 8 хромосоме

FAM83H расположен на длинном плече хромосома 8 (8q24.3), начиная с 143723933 и заканчивая 143738030. Ген FAM83H охватывает 14097 пар оснований и ориентирован на -цепь. Кодирующая область состоит из 5 604 пар оснований и 5 экзонов.^[5]

Выражение

Ткань, в которой был обнаружен FAM83H, а также его концентрация

FAM83H повсеместно экспрессируется в организме человека на относительно низких уровнях.^[6][7]

Варианты стенограммы

У людей известен только один основной продукт гена FAM83H.^[8][9][10]

Гомология

Паралоги

Нет паралоги из FAM83H^[11]

Ортологи

Ниже приведена таблица различных ортологи человеческого FAM83H. В таблицу включены близкие, средние и отдаленные ортологи.

ортологи гена FAM83H человека

Ортологи человеческого белка FAM83H перечислены выше в порядке убывания или по дате расхождения, а затем в порядке возрастания процентной идентичности. FAM83H является высококонсервативным для всех ортологов, это продемонстрировано с 40% идентичностью в наименее сходном ортологе. FAM83H со временем эволюционировал медленно и равномерно.^[12][13]

Протеин

Общие свойства

В молекулярный вес FAM83H составляет 127,1 кД и содержит 1179 аминокислоты. В изоэлектрическая точка составляет 6,52. В белке нет значительных кластеров положительного или отрицательного заряда. Есть участок 21 0 от 254 до 275 и участок 24 0 от 420 до 444,1. ^[14]

Сочинение

FAM83H - это пролин богатый, содержащий 10,32% белка, и аспарагин дефицит всего 1,1%. Процентный состав каждой аминокислоты довольно постоянен во всех ортологах белка. Самый отдаленный ортолог показывает наибольшее разброс в аминокислотном составе.

Домены

FAM83H имеет два известных домена. PLDc_FAM83H (фосфолипаза like domain) домен простирается с 17 по 281 на FAM83H. В нем отсутствует функционально важный гистидин, поэтому, хотя он может иметь аналогичную структуру, ему, скорее всего, не хватает активности PLD. Связывающий домен микротрубочек MIP-T3 простирается от 909 до 1176.^[15]

Посттрансляционные модификации

FAM83H является сильно фосфорилированной пост-модификацией. Есть 11 предсказанных фосфорилированных сайтов. Есть два мотива с высокой вероятностью посттрансляционной модификации сумоилирование места. Сайты сумоилирования участвуют в ряде клеточных процессов, включая ядерно-цитозольный транспорт, регуляцию транскрипции и стабильность белков. FAM83H не имеет сигнального пептида.

Предсказанные сайты фосфорилирования

Вторичная структура

Fam83H в основном состоит из альфа спирали и случайные катушки. Альфа-спирали составляют большую часть белка. Есть трансмембранный домен из 231–252.^[16][17]

трансмембранный домен

Прогнозируемая частичная структура FAM83H

Субклеточная локализация

Белок FAM83H нацелен на ядро.^[18]

Взаимодействующие белки

Обнаружено, что белки взаимодействуют с FAM83H. Чем толще линия, тем сильнее взаимодействие.

Было обнаружено, что FAM83H взаимодействует с WDR72 и MMP20.^[19] MMP20 отвечает за разрушение внеклеточного матрикса и играет роль в ремоделировании тканей в амелобласты. мутации в WDR72, как полагают, играют роль в несовершенный амелогенез

Клиническое значение

Ассоциация болезней

Люди, страдающие несовершенным амелогенезом, утратили функцию FAM83H.^[20][21]

Рекомендации

1. ENSG00000273889 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000180921, ENSG00000273889 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000046761 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. «База данных генов NCBI». NCBI.
6. «Профили ГЕО». Географические профили NCBI.
7. «Профили EST». Профили NCBI EST.
8. "Эмсембл". Вега.
9. "Генкарты". База данных генов человека.
10. "Aceview". NCBI.
11. "Генкарты". База данных генов человека.
12. "ВЗРЫВ". NCBI.
13. Hedges, SB. "TimeTree". Биоинформатика.
14. «САПС». Статистический анализ белковой последовательности, Biology Workbench.^{[постоянная мертвая ссылка ]}
15. «Структура NCBI». База данных генов человека.
16. "ПЕЛЕ". Суперкомпьютерный центр Сан-Диего.
17. «CHOFAS (Прогноз вторичной структуры PS»). Чоу-Фасман. Архивировано из оригинал на 2003-08-11. Получено 2015-05-09.
18. «ПСОРТ II». Expasy.
19. "Нетронутый". EMNL-EBI.
20. «База данных генов NCBI». NCBI.
21. "Генкарты". База данных генов человека.

дальнейшее чтение

• Ким Дж. У., Ли С. К., Ли З. Х. и др. (2008). «Мутации FAM83H в семьях с аутосомно-доминантным гипокальцифицированным несовершенным амелогенезом». Являюсь. J. Hum. Genet. 82 (2): 489–94. Дои:10.1016 / j.ajhg.2007.09.020. ЧВК  2427219. PMID  18252228.
• Ding Y, Estrella MR, Hu YY и др. (2009). «Fam83h связан с внутриклеточными везикулами и ADHCAI». J. Dent. Res. 88 (11): 991–6. Дои:10.1177/0022034509349454. ЧВК  2835506. PMID  19828885.
• Харт П.С., Бецерик С., Когулу Д. и др. (2009). «Новые мутации FAM83H в турецких семьях с аутосомно-доминантным гипокальцифицированным несовершенным амелогенезом». Clin. Genet. 75 (4): 401–4. Дои:10.1111 / j.1399-0004.2008.01112.x. ЧВК  4264522. PMID  19220331.
• Боналдо М.Ф., Леннон Г., Соарес МБ (1996). «Нормализация и вычитание: два подхода для облегчения открытия генов». Genome Res. 6 (9): 791–806. Дои:10.1101 / гр.6.9.791. PMID  8889548.
• Ли С.К., Ху Дж. К., Бартлетт Дж. Д. и др. (2008). «Мутационный спектр FAM83H: C-концевой участок необходим для кальцификации зубной эмали». Гм. Мутат. 29 (8): E95–9. Дои:10.1002 / humu.20789. ЧВК  2889227. PMID  18484629.
• Эль-Сайед В., Шор Р.С., Парри Д.А. и др. (2010). «Ультраструктурный анализ временных зубов, пораженных гипокальцинированным несовершенным амелогенезом, из семьи с новой нонсенс-мутацией Y458X FAM83H». Клетки Тканевые Органы (Печать). 191 (3): 235–9. Дои:10.1159/000252801. ЧВК  4432877. PMID  20160442.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2002). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
• Бранденбергер Р., Вей Х., Чжан С. и др. (2004). «Характеристика транскриптома проясняет сигнальные сети, которые контролируют рост и дифференцировку ES клеток человека». Nat. Биотехнология. 22 (6): 707–16. Дои:10.1038 / nbt971. PMID  15146197. S2CID  27764390.
• Райт Дж. Т., Фрейзер-Бауэрс С., Симмонс Д. и др. (2009). «Фенотипические вариации в несовершенном амелогенезе, ассоциированном с FAM83H». J. Dent. Res. 88 (4): 356–60. Дои:10.1177/0022034509333822. ЧВК  2754853. PMID  19407157.
• Хён ХК, Ли СК, Ли К.Е. и др. (2009). «Идентификация новой мутации FAM83H и микротвердости пораженного моляра в аутосомно-доминантном гипокальцифицированном несовершенном амелогенезе». Int Endod J. 42 (11): 1039–43. Дои:10.1111 / j.1365-2591.2009.01617.x. PMID  19825039.