Конформационная энтропия - Conformational entropy

Не путать с конфигурационная энтропия.

Конформационная энтропия это энтропия связано с количеством конформации молекулы. Это понятие чаще всего применяется к биологическим макромолекулы Такие как белки и РНК, но также может использоваться для полисахариды и другие молекулы. Для вычисления конформационной энтропии возможный конформации молекулы может сначала быть дискретизированный в конечное число состояний, обычно характеризующихся уникальными комбинациями определенных структурных параметров, каждому из которых было присвоено энергия. В белках позвоночник двугранные углы и боковая цепь ротамеры обычно используются в качестве параметров, а в РНК то базовая пара шаблон может быть использован. Эти характеристики используются для определения степени свободы (в статистическая механика смысл возможного «микросостояния»). Конформационная энтропия, связанная с конкретной структурой или состоянием, например, альфа-спираль, свернутая или развернутая белковая структура, тогда зависит от вероятности заполнения этой структуры.

Энтропия гетерогенных случайный катушки или же денатурированный белков значительно выше, чем у свернутых родное государство третичная структура. В частности, конформационная энтропия аминокислота боковые цепи в белке, как полагают, вносит основной вклад в энергетическую стабилизацию денатурированного состояния и, таким образом, препятствует сворачивание белка.^[1] Однако недавнее исследование показало, что конформационная энтропия боковой цепи может стабилизировать нативные структуры среди альтернативных компактных структур.^[2] Конформационная энтропия РНК и белков может быть оценена; например, эмпирические методы оценки потери конформационной энтропии в конкретной боковой цепи при включении в свернутый белок могут приблизительно предсказать эффекты определенных точечные мутации в протеине. Конформационные энтропии боковой цепи можно определить как Отбор проб Больцмана по всем возможным ротамерным состояниям:^[3]

${\displaystyle S=-R\Sigma _{i}p_{i}ln(p_{i})}$

куда ${\displaystyle R}$ это газовая постоянная и ${\displaystyle p_{i}}$ вероятность нахождения остатка в ротамере ${\displaystyle i}$.^[3]

Ограниченный конформационный диапазон пролин остатки понижают конформационную энтропию денатурированного состояния и, таким образом, стабилизируют нативные состояния. Наблюдалась корреляция между термостойкость белка и содержания в нем остатков пролина.^[4]

Смотрите также

• Энтропия конфигурации
• Складная воронка
• Энтропия петли
• Расплавленная глобула
• Сворачивание белков

Рекомендации

1. Дойг AJ, Штернберг MJE. (1995). Конформационная энтропия боковой цепи при сворачивании белка. Белковая наука 4:2247-51.
2. Чжан Дж., Лю Дж. С. (2006) О конформационной энтропии боковых цепей белков. PLoS Comput Biol 2 (12): e168. Дои:10.1371 / journal.pcbi.0020168
3. Пикетт С.Д., Штернберг М.Дж. (1993). Эмпирическая шкала конформационной энтропии боковой цепи при сворачивании белка. Дж Мол Биол 231(3):825-39.
4. Ватанабе К., Масуда Т., Охаши Х., Михара Х. и Сузуки Ю. Множественные замены пролина кумулятивно термостабилизируют олиго-1,6-глюкозидазу Bacillus cereus ATCC7064. Неопровержимые доказательства, подтверждающие правило пролина. Eur J Biochem 226,277-83 (1994).