ATP6V1H - ATP6V1H

ATP6V1H
Идентификаторы
Псевдонимы	ATP6V1H, MSTP042, NBP1, SFD, SFDalpha, SFDbeta, VMA13, CGI-11, АТФаза H +, транспортирующая субъединицу H V1
Внешние идентификаторы	OMIM: 608861 MGI: 1914864 ГомолоГен: 7139 Генные карты: ATP6V1H
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 8 (человек)[1] Группа 8q11.23 Начните 53,715,543 бп[1] Конец 53,843,558 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 1 (мышь)[2] Группа 1 | 1 A1 Начните 5,070,018 бп[2] Конец 5,162,529 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • GO: 0010576 ферментный регулятор активности • АТФазная активность • GO: 0001948 связывание с белками • протон-транспортная активность АТФазы, вращательный механизм Сотовый компонент • цитозоль • клеточная мембрана • лизосомальная мембрана • внеклеточная экзосома • вакуолярная АТФаза V-типа, переносящая протоны, домен V1 Биологический процесс • сигнальный путь рецептора инсулина • эндоцитоз • трансферрин транспорт • регулирование защитной реакции вируса на вирус • ионный транспорт • трансмембранный перенос ионов • регуляция макроаутофагии • закисление фагосом • GO: 0048552 регуляция каталитической активности • GO: 0022415 вирусный процесс • вакуолярное закисление • транспорт Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	51606	108664
Ансамбль	ENSG00000047249	ENSMUSG00000033793
UniProt	Q9UI12	Q8BVE3
RefSeq (мРНК)	NM_015941 NM_213619 NM_213620	NM_133826 NM_001310442
RefSeq (белок)	NP_057025 NP_998784 NP_998785 NP_998784.1	NP_001297371 NP_598587
Расположение (UCSC)	Chr 8: 53,72 - 53,84 Мб	Chr 1: 5.07 - 5.16 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Субъединица H протонной АТФазы V-типа является фермент что у людей кодируется ATP6V1H ген.^[5][6][7]

Функция

Этот ген кодирует компонент вакуолярный АТФаза (V-АТФаза), мультисубъединичный фермент, который опосредует подкисление эукариотический внутриклеточный органеллы. Закисление органелл, зависящее от V-АТФазы, необходимо для таких внутриклеточных процессов, как сортировка белков, зимоген активация, опосредованная рецептором эндоцитоз, и синаптический пузырек генерация протонного градиента. V-АТФаза состоит из цитозольного домена V1 и трансмембранного домена V0. Домен V1 состоит из трех субъединиц A и трех B, двух субъединиц G плюс субъединиц C, D, E, F и H. Домен V1 содержит каталитический сайт АТФ. Домен V0 состоит из пяти различных субъединиц: a, c, c ', c "и d. Дополнительные изоформы многих белков субъединиц V1 и V0 кодируются множеством генов или альтернативно сплайсированных вариантов транскриптов. Этот ген кодирует регуляторный H субъединица домена V1, которая требуется для катализа АТФ, но не для сборки V-АТФазы. Три альтернативно сплайсированных варианта транскрипта кодируют две изоформы субъединицы Н.^[7]

использованная литература

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000047249 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000033793 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Лю Х, Ю Х, Лю Ш., Бродский Ф.М., Петерлин Б.М. (май 1998 г.). «Взаимодействие между Nef ВИЧ1 и вакуолярной АТФазой способствует интернализации CD4». Иммунитет. 8 (5): 647–56. Дои:10.1016 / S1074-7613 (00) 80569-5. PMID  9620685.
6. Лай Ч., Чжоу Ц.Й., Чан ЛЙ, Лю Ц.С., Лин В. (май 2000 г.) «Идентификация новых человеческих генов, эволюционно консервативных у Caenorhabditis elegans, с помощью сравнительной протеомики». Геномные исследования. 10 (5): 703–13. Дои:10.1101 / гр.10.5.703. ЧВК  310876. PMID  10810093.
7. «Ген Entrez: ATP6V1H АТФаза, H + транспортная, лизосомальная 50/57 кДа, субъединица H V1».

внешние ссылки

• Человек ATP6V1H расположение генома и ATP6V1H страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.

дальнейшее чтение

• Стивенс TH, Форгак М (1998). «Структура, функция и регуляция вакуолярной (H +) - АТФазы». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития. 13: 779–808. Дои:10.1146 / annurev.cellbio.13.1.779. PMID  9442887.
• Гейер М., Факлер О. Т., Петерлин Б. М. (июль 2001 г.). «Структура - функция взаимоотношений в ВИЧ-1 Неф». EMBO отчеты. 2 (7): 580–5. Дои:10.1093 / embo-reports / kve141. ЧВК  1083955. PMID  11463741.
• Ниши Т., Форгак М. (февраль 2002 г.). «Вакуолярные (H +) - АТФазы - самые универсальные протонные насосы в природе». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология. 3 (2): 94–103. Дои:10.1038 / nrm729. PMID  11836511. S2CID  21122465.
• Pedersen PL (октябрь 2002 г.). «Транспортные АТФазы в биологических системах и связь с болезнями человека: краткий обзор». Журнал биоэнергетики и биомембран. 34 (5): 327–32. Дои:10.1023 / А: 1021249701287. PMID  12539959. S2CID  38318926.
• Кавасаки-Ниси С., Ниши Т., Форгак М. (июнь 2003 г.). «Транслокация протонов за счет гидролиза АТФ в V-АТФазах». Письма FEBS. 545 (1): 76–85. Дои:10.1016 / S0014-5793 (03) 00396-X. PMID  12788495. S2CID  10507213.
• Морель Н. (октябрь 2003 г.). «Выпуск нейротрансмиттера: темная сторона вакуолярной H + АТФазы». Биология клетки. 95 (7): 453–7. Дои:10.1016 / S0248-4900 (03) 00075-3. PMID  14597263. S2CID  17519696.
• Hu RM, Han ZG, Song HD, Peng YD, Huang QH, Ren SX, Gu YJ, Huang CH, Li YB, Jiang CL, Fu G, Zhang QH, Gu BW, Dai M, Mao YF, Gao GF, Rong R , Е М., Чжоу Дж., Сюй Ш., Гу Дж., Ши Дж. Х, Джин В. Р., Чжан К. К., Ву Т. М., Хуан Г. Ю., Чен З, Чен М. Д., Чен Дж. Л. (август 2000 г.). «Профили экспрессии генов в оси гипоталамус-гипофиз-надпочечники человека и клонирование полноразмерной кДНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (17): 9543–8. Дои:10.1073 / pnas.160270997. ЧВК  16901. PMID  10931946.
• Мандич Р., Факлер О.Т., Гейер М., Линнеманн Т., Чжэн Ю.Х., Петерлин Б.М. (февраль 2001 г.). «Отрицательный фактор из SIV связывается с каталитической субъединицей V-АТФазы для интернализации CD4 и увеличения вирусной инфекционности». Молекулярная биология клетки. 12 (2): 463–73. Дои:10.1091 / mbc.12.2.463. ЧВК  30956. PMID  11179428.
• Гейер М., Ю Х., Мандич Р., Линнеманн Т., Чжэн Ю. Х., Факлер О. Т., Петерлин Б. М. (август 2002 г.). «Субъединица H V-АТФазы связывается со средней цепью адапторного белкового комплекса 2 и соединяет Nef с эндоцитарным механизмом». Журнал биологической химии. 277 (32): 28521–9. Дои:10.1074 / jbc.M200522200. PMID  12032142.
• Гейер М., Факлер О. Т., Петерлин Б. М. (июнь 2002 г.). «Субъединица H V-АТФазы, участвующей в эндоцитозе, демонстрирует гомологию с бета-адаптинами». Молекулярная биология клетки. 13 (6): 2045–56. Дои:10.1091 / mbc.02-02-0026. ЧВК  117623. PMID  12058068.
• Лу М., Вергара С., Чжан Л., Холлидей Л.С., Арис Дж., Глюк С.Л. (октябрь 2002 г.). «Аминоконцевой домен субъединицы Е вакуолярной H (+) - АТФазы (V-АТФаза) взаимодействует с субъединицей H и необходим для функции V-АТФазы». Журнал биологической химии. 277 (41): 38409–15. Дои:10.1074 / jbc.M203521200. PMID  12163484.
• Смит А. Н., Lovering RC, Futai M, Takeda J, Brown D, Karet FE (октябрь 2003 г.). «Пересмотренная номенклатура генов субъединиц Н + -АТФазы вакуолярного типа млекопитающих». Молекулярная клетка. 12 (4): 801–3. Дои:10.1016 / S1097-2765 (03) 00397-6. PMID  14580332.