ADH5 - ADH5

ADH5
Доступные конструкции
PDB	Поиск ортолога: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB
	1M6H, 1M6W, 1MA0, 1MC5, 1MP0, 1TEH, 2FZE, 2FZW, 3QJ5
Идентификаторы
Псевдонимы	ADH5, ADH-3, ADHX, FALDH, FDH, GSH-FDH, GSNOR, HEL-S-60p, алкогольдегидрогеназа 5 (класс III), полипептид chi
Внешние идентификаторы	OMIM: 103710 MGI: 87929 ГомолоГен: 68076 Генные карты: ADH5
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 4 (человек)
Конец	99,088,801 бп
Расположение гена (Мышь)
Chr.	Хромосома 3 (мышь)
Конец	138,455,499 бп
Генная онтология
Молекулярная функция	• активность гомодимеризации белков; • связывание ионов цинка; • связывание ионов металлов; • связывание жирных кислот; • активность формальдегиддегидрогеназы; • активность электронного переноса; • оксидоредуктазная активность; • Активность S- (гидроксиметил) глутатиондегидрогеназы; • активность алкогольдегидрогеназы (НАД); • активность алкогольдегидрогеназы, цинк-зависимая;
Сотовый компонент	• цитоплазма; • цитозоль; • митохондрия; • внеклеточная экзосома;
Биологический процесс	• процесс дыхательной системы; • ретиноидный метаболический процесс; • реакция на окислительно-восстановительное состояние; • положительное регулирование артериального давления; • ответ на липополисахарид; • S-нитрозилирование пептидил-цистеина; • ответ на нитрозативный стресс; • катаболический процесс формальдегида; • окислительно-восстановительный процесс; • окисление этанола; • электронная транспортная цепь;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	128
	11532
	ENSG00000197894
	ENSMUSG00000028138
	P11766
	P28474
	NM_000671
	NM_001288578; NM_007410
	NP_000662
	NP_001275507; NP_031436
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека	Просмотр / редактирование мыши

Алкогольдегидрогеназа класса-3 является фермент что в люди кодируется ADH5 ген.^[5]^[6]^[7]

Этот ген кодирует глутатион -зависимый формальдегиддегидрогеназа или класс III алкогольдегидрогеназа chi субъединица, входящая в состав алкоголь семейство дегидрогеназ. Члены этой семьи метаболизировать Большое разнообразие субстраты, в том числе этиловый спирт, ретинол, Другой алифатические спирты, гидроксистероиды, и перекисное окисление липидов продукты. Алкогольдегидрогеназа III класса - это гомодимер состоит из 2 субъединиц ци. Практически не проявляет активности по отношению к этанолу окисление, но проявляет высокую активность по окислению длинноцепочечных первичные спирты и для окисления S-гидроксиметил-глутатиона спонтанное аддукт между формальдегидом и глутатионом.

Этот фермент является важным компонентом клеточный метаболизм для удаления формальдегида, сильного раздражителя и сенсибилизирующего агента, вызывающего слезотечение, ринит, фарингит, и контактный дерматит.^[7]

использованная литература

^ ^а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000197894 - Ансамбль, Май 2017
^ ^а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028138 - Ансамбль, Май 2017
^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ Hur MW, Edenberg HJ (декабрь 1992 г.). «Клонирование и характеристика гена ADH5, кодирующего человеческую алкогольдегидрогеназу 5, формальдегиддегидрогеназу». Ген. 121 (2): 305–11. Дои:10.1016 / 0378-1119 (92) 90135-С. PMID 1446828.
^ Адинолфи А., Адинолфи М., Хопкинсон Д.А. (май 1984 г.). «Иммунологическая и биохимическая характеристика изофермента chi-ADH алкогольдегидрогеназы человека». Энн Хам Жене. 48 (Чт 1): 1–10. Дои:10.1111 / j.1469-1809.1984.tb00828.x. PMID 6424546. S2CID 85113864.
^ ^а ^б «Ген Entrez: алкогольдегидрогеназа 5 ADH5 (класс III), полипептид chi».

дальнейшее чтение

Иборра Ф.Дж., Ренау-Пикерас Дж., Портолес М. и др. (1992). «Иммуноцитохимическая и биохимическая демонстрация формальдегиддегидрогеназы (алкогольдегидрогеназа класса III) в ядре». J. Histochem. Cytochem. 40 (12): 1865–78. Дои:10.1177/40.12.1453005. PMID 1453005.
Гири П.Р., Круг Дж. Ф., Козак С. и др. (1989). «Клонирование и сравнительное картирование кДНК алкогольдегидрогеназы III класса (chi) человека». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 164 (1): 453–60. Дои:10.1016 / 0006-291X (89) 91741-5. PMID 2679557.
Шарма С.П., Фокс Е.А., Холмквист Б. и др. (1989). «последовательность кДНК алкогольдегидрогеназы III класса человека». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 164 (2): 631–7. Дои:10.1016 / 0006-291X (89) 91507-6. PMID 2818582.
Beisswenger TB, Holmquist B, Vallee BL (1986). «Хи-АДГ - единственный изофермент алкогольдегидрогеназы в головном мозге млекопитающих: выводы и выводы». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 82 (24): 8369–73. Дои:10.1073 / пнас.82.24.8369. ЧВК 390917. PMID 2934732.
Дафельдекер В.П., Валле Б.Л. (1986). «Орган-специфическая алкогольдегидрогеназа человека: выделение и характеристика изоферментов семенников». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 134 (3): 1056–63. Дои:10.1016 / 0006-291X (86) 90358-X. PMID 2936344.
Кайзер Р., Холмквист Б., Хемпель Дж. И др. (1988). «Алкогольдегидрогеназа печени человека III класса: новый структурный тип, равноотстоящий от ферментов класса I и класса II». Биохимия. 27 (4): 1132–40. Дои:10.1021 / bi00404a009. PMID 3365377.
Хоха А.М., Воронов П.П., Зиматкин С.М. (1994). «[Иммуноферментный и иммуногистохимический анализ алкогольдегидрогеназы III класса из семенников человека]». Биохимия. 59 (7): 997–1002. PMID 7948423.
Энгеланд К., Хёг Й.О., Холмквист Б. и др. (1993). «Мутация Arg-115 алкогольдегидрогеназы класса III человека: сайт связывания, необходимый для активности формальдегиддегидрогеназы и активации жирных кислот». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 90 (6): 2491–4. Дои:10.1073 / пнас.90.6.2491. ЧВК 46113. PMID 8460164.
Холмквист Б., Мулис Дж. М., Энгеланд К., Валле Б.Л. (1993). «Роль аргинина 115 в активации жирных кислот и активности формальдегиддегидрогеназы алкогольдегидрогеназы класса III человека». Биохимия. 32 (19): 5139–44. Дои:10.1021 / bi00070a024. PMID 8494891.
Энгеланд К., Марет В. (1993). «Внепеченочная, дифференциальная экспрессия четырех классов алкогольдегидрогеназы человека». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 193 (1): 47–53. Дои:10.1006 / bbrc.1993.1588. PMID 8503936.
Ян З.Н., Босрон В.Ф., Херли Т.Д. (1997). «Структура дегидрогеназы хи-чи-алкоголь человека: глутатион-зависимая формальдегиддегидрогеназа». J. Mol. Биол. 265 (3): 330–43. Дои:10.1006 / jmbi.1996.0731. PMID 9018047.
Мори О, Хасеба Т., Камеяма К. и др. (2000). «Гистологическое распределение алкогольдегидрогеназы III класса в мозге человека». Мозг Res. 852 (1): 186–90. Дои:10.1016 / S0006-8993 (99) 02201-5. PMID 10661511. S2CID 23510523.
Sanghani PC, Stone CL, Ray BD и др. (2000). «Кинетический механизм человеческой глутатион-зависимой формальдегиддегидрогеназы». Биохимия. 39 (35): 10720–9. Дои:10.1021 / bi9929711. PMID 10978156.
Ли Д.К., Су Д., Эденберг Х.Дж., Хур М.В. (2002). «Фактор транскрипции домена POZ, FBI-1, подавляет транскрипцию ADH5 / FDH, взаимодействуя с цинковым пальцем и препятствуя активности связывания ДНК Sp1». J. Biol. Chem. 277 (30): 26761–8. Дои:10.1074 / jbc.M202078200. PMID 12004059.
Jelski W, Chrostek L, Szmitkowski M, Laszewicz W (2002). «Активность изоферментов алкогольдегидрогеназы I, II, III и IV класса в слизистой оболочке желудка человека». Копать землю. Dis. Наука. 47 (7): 1554–7. Дои:10.1023 / А: 1015871219922. PMID 12141816. S2CID 31197228.
Сангани П.С., Робинсон Х., Босрон В.Ф., Херли Т.Д. (2002). «Глутатион-зависимая формальдегиддегидрогеназа человека. Структуры апо, бинарных и ингибирующих тройных комплексов». Биохимия. 41 (35): 10778–86. Дои:10.1021 / bi0257639. PMID 12196016.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК 139241. PMID 12477932.
Sanghani PC, Bosron WF, Hurley TD (2003). «Глутатион-зависимая формальдегиддегидрогеназа человека. Структурные изменения, связанные с образованием тройного комплекса». Биохимия. 41 (51): 15189–94. Дои:10.1021 / bi026705q. PMID 12484756.