WALP пептид - WALP peptide
 | Эта статья включает Список ссылок, связанное чтение или внешняя ссылка, но его источники остаются неясными, потому что в нем отсутствует встроенные цитаты. (Март 2011 г.) (Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения) |
Пептиды WALP представляют собой класс синтезированных мембранных α-спирали состоит из триптофан (Вт), аланин (A), и лейцин (L) аминокислоты. Они предназначены для изучения свойств белков липидных мембран, таких как ориентация, степень встраивания и гидрофобное несоответствие [1].
Значимость
В трансмембранный область многих интегральных мембранных белков состоит из одной или нескольких альфа-спиралей. Ориентация и взаимодействие этих спиралей напрямую влияют на передачу сигналов в клетках и молекулярный транспорт через бислой. Гидрофобное окружение фосфолипидных хвостов, в свою очередь, модулирует положение и структуру таких доменов и, таким образом, может влиять на функцию белка. Напротив, сам бислой может (локально) изменять толщину своей углеводородной области, чтобы оптимально взаимодействовать с гидрофобными областями трансмембранного белка (также известное как гидрофобное соответствие). WALP представляют собой эффективную модель для изучения таких взаимодействий из-за их систематического дизайна ядра из гидрофобных, чередующихся областей аланина и лейцина. Этим ядром легко манипулировать, увеличивая или уменьшая количество аминокислот. Еще одна ключевая особенность - наличие «якорных» остатков на концах спирали, которые являются остатками триптофана в версиях WALP. Замена заякоренных остатков триптофана на заряженные остатки, такие как лизин, дает пептиды «KALP». Этот класс модельных пептидов оказался полезным для изучения влияния изменений липидного состава на вставку пептида. После подробных экспериментальных исследований с помощью различных методов WALP и родственные пептиды стали широко используемыми модельными системами в вычислительной биологии.
Ответы на липидную среду
Когда гидрофобное несоответствие При этом известно, что WALP наклоняются в бислое. На величину этого наклона до определенного момента влияет вклад энтропии, который возникает из-за присутствия спирали в бислое, а затем из-за более специфических взаимодействий спираль-липид. Когда заряженные остатки заменяют заякоренные остатки, эти заряженные аминокислоты предпочитают более высокое положение, дальше от внутренней части липидного бислоя, чтобы поддерживать их энергетически выгодное взаимодействие с водой. Таким образом, это взаимодействие способствует уменьшению угла наклона.
Рекомендации
Сигел, Дэвид П.; Черезов, В.; Грейтхаус, Д.В.; Коппе, Р. Э.; Антуанетта Киллиан, Дж.; Кэффри, М. (Январь 2006 г.). «Трансмембранные пептиды стабилизируют перевернутые кубические фазы двухфазным зависимым от длины способом: последствия для индуцированного белком слияния мембран». Биофизический журнал. Биофизическое общество. 90 (1): 200–211. Bibcode:2006BpJ .... 90..200S. Дои:10.1529 / biophysj.105.070466. ЧВК 1367019. PMID 16214859.
Вайс, Томас М.; Ван дер Вел, Патрик К.А.; Антуанетта Киллиан, Дж.; Коппе, II, Роджер Э.; Хуанг, Хьюи В. (Январь 2003 г.). «Гидрофобное несоответствие между спиралями и липидными бислоями». Биофизический журнал. Биофизическое общество. 84 (1): 379–385. Bibcode:2003BpJ .... 84..379Вт. Дои:10.1016 / S0006-3495 (03) 74858-9. ЧВК 1302619. PMID 12524291.
Ким, Тэхун; Я, Вонпил (Июль 2010 г.). «Пересмотр гидрофобного несоответствия с исследованиями моделирования свободной энергии наклона и вращения трансмембранной спирали». Биофизический журнал. Биофизическое общество. 99 (6): 175–183. Bibcode:2010BpJ .... 99..175K. Дои:10.1016 / j.bpj.2010.04.015. ЧВК 2895360. PMID 20655845.
- ^ Киллиан, Дж. Антуанетт (2003). «Синтетические пептиды как модели для внутренних мембранных белков». Письма FEBS. 555 (1): 134–138. Дои:10.1016 / S0014-5793 (03) 01154-2. PMID 14630333.