RAP1A - RAP1A

RAP1A
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1C1Y, 1GUA, 3KUC, 4KVG
Идентификаторы
Псевдонимы	RAP1A, C21KG, G-22K, KREV-1, KREV1, RAP1, SMGP21, член семейства онкогенов RAS
Внешние идентификаторы	OMIM: 179520 MGI: 97852 ГомолоГен: 2162 Генные карты: RAP1A
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 1 (человек)[1] Группа 1п13.2 Начинать 111,542,218 бп[1] Конец 111,716,691 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 3 (мышь)[2] Группа 3 F2.2 | 3 46,45 см Начинать 105,727,267 бп[2] Конец 105,801,336 бп[2]
Генная онтология Молекулярная функция • связывание нуклеотидов • GO: 0032403 связывание макромолекулярного комплекса • Связывание GTP • Связывание Ras GTPase • GO: 0001948 связывание с белками • Активность фактора обмена гуанил-нуклеотидов Rap • ГТФазная активность • Привязка к ВВП Сотовый компонент • цитозоль • эндосома • мембрана • миелин • клеточная мембрана • комплекс гуанил-нуклеотидного фактора обмена • проекция нейрона • внеклеточная экзосома • ранняя эндосома • поздняя эндосома • цитоплазма • соединение клеток • перинуклеарная область цитоплазмы • специфическая гранулированная мембрана • фагоцитарный пузырек • глутаматергический синапс Биологический процесс • установление эндотелиального барьера • положительное регулирование импорта глюкозы • сборка микроворсинок • регулировка сборки узловых соединений • активация активности MAPKK • регулирование секреции инсулина • передача сигнала, опосредованная малой GTPase • Передача сигнала Rap-белка • клеточный ответ на органическое циклическое соединение • развитие нервной системы • отрицательная регуляция экзоцитоза синаптических везикул • клеточный ответ на лекарство • регенерация печени • транспорт белка • ответ на противоопухолевый агент • ответ на углевод • отрицательная регуляция процесса биосинтеза коллагена • клеточный ответ на стимул глюкозы • преобразование сигнала • клеточный ответ на стимул фактора роста нервов • сигнальный путь фактора роста нервов • положительная регуляция каскада ERK1 и ERK2 • положительная регуляция активности протеинкиназы • положительная регуляция васкулогенеза • GO: 0032320, GO: 0032321, GO: 0032855, GO: 0043089, GO: 0032854 положительная регуляция активности GTPase • клеточный ответ на цАМФ • положительная регуляция развития проекции нейронов • дегрануляция нейтрофилов • положительная регуляция сигнального пути рецептора Fc-гамма, участвующего в фагоцитозе • регуляция локализации рецептора нейромедиатора на мембране постсинаптической специализации • локализация белка на плазматической мембране Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	5906	109905
Ансамбль	ENSG00000116473	ENSMUSG00000068798
UniProt	P62834	P62835
RefSeq (мРНК)	NM_001010935 NM_001291896 NM_002884 NM_001370216 NM_001370217	NM_145541
RefSeq (белок)	NP_001010935 NP_001278825 NP_002875 NP_001357145 NP_001357146	NP_663516
Расположение (UCSC)	Chr 1: 111.54 - 111.72 Мб	Chr 3: 105,73 - 105,8 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Связанный с Ras белок Rap-1A это белок что у людей кодируется RAP1A ген.^[5]

Функция

Продукт этого гена принадлежит к семейству Ras-родственные белки. Эти белки имеют примерно 50% аминокислотную идентичность с классическими белками RAS и имеют множество общих структурных особенностей. Наиболее разительное различие между белками RAP и белками RAS заключается в их 61-й аминокислоте: глутамин в RAS заменяется треонином в белках RAP. Продукт этого гена противодействует митогенной функции RAS, поскольку он может взаимодействовать с RAS GAP и RAF конкурентным образом. Для этого гена были идентифицированы два варианта транскрипта, кодирующие один и тот же белок.^[6]

Взаимодействия

RAP1A был показан взаимодействовать с:

• C-Raf,^{[7][8][9][10]}
• MLLT4,^[11]
• PDE6D,^[12][13]
• RALGDS,^[11][14]
• RAPGEF2,^[15] и
• TSC2.^[16][17]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000116473 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000068798 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Кавата М., Мацуи Ю., Кондо Дж., Хисида Т., Тераниши Ю., Такай Ю. (декабрь 1988 г.). «Новый низкомолекулярный GTP-связывающий белок с тем же предполагаемым эффекторным доменом, что и ras-белки в мембранах бычьего мозга. Очистка, определение первичной структуры и характеристики». Журнал биологической химии. 263 (35): 18965–71. PMID  3143720.
6. «Ген Entrez: RAP1A RAP1A, член семейства онкогенов RAS».
7. Хан Л., Количелли Дж. (Март 1995 г.). «Человеческий белок, выбранный для вмешательства в функцию Ras, напрямую взаимодействует с Ras и конкурирует с Raf1». Молекулярная и клеточная биология. 15 (3): 1318–23. Дои:10.1128 / mcb.15.3.1318. ЧВК  230355. PMID  7862125.
8. Нассар Н., Хорн Дж., Херрманн К., Шерер А., Маккормик Ф., Виттингхофер А. (июнь 1995 г.). «Кристаллическая структура 2.2A Ras-связывающего домена серин / треонинкиназы c-Raf1 в комплексе с Rap1A и аналогом GTP». Природа. 375 (6532): 554–60. Дои:10.1038 / 375554a0. PMID  7791872.
9. Ху CD, Кария К., Окада Т., Ци X, Сон С, Катаока Т. (январь 1999 г.). «Влияние фосфорилирования на активность Rap1A по взаимодействию с Raf-1 и подавлению Ras-зависимой активации Raf-1». Журнал биологической химии. 274 (1): 48–51. Дои:10.1074 / jbc.274.1.48. PMID  9867809.
10. Окада Т., Ху CD, Джин Т.Г., Кария К., Ямаваки-Катаока Ю., Катаока Т. (сентябрь 1999 г.). «Сила взаимодействия в богатом цистеином домене Raf является критическим детерминантом ответа Raf на малые GTPases семейства Ras». Молекулярная и клеточная биология. 19 (9): 6057–64. Дои:10.1128 / mcb.19.9.6057. ЧВК  84512. PMID  10454553.
11. Бёттнер Б., Говек Э., Кросс Дж., Ван Элст Л. (август 2000 г.). «Соединительный мультидоменный белок AF-6 является партнером по связыванию Rap1A GTPase и ассоциируется с профилином, регулирующим актин цитоскелета». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (16): 9064–9. Дои:10.1073 / пнас.97.16.9064. ЧВК  16822. PMID  10922060.
12. Нэнси В., Каллебаут I, Эль Маржу А., де Гинцбург Дж. (Апрель 2002 г.). «Дельта-субъединица ретинальной палочки цГМФ-фосфодиэстеразы регулирует мембранную ассоциацию Ras и Rap GTPases». Журнал биологической химии. 277 (17): 15076–84. Дои:10.1074 / jbc.M109983200. PMID  11786539.
13. Hanzal-Bayer M, Renault L, Roversi P, Wittinghofer A, Hillig RC (май 2002 г.). «Комплекс Arl2-GTP и PDE дельта: от структуры к функции». Журнал EMBO. 21 (9): 2095–106. Дои:10.1093 / emboj / 21.9.2095. ЧВК  125981. PMID  11980706.
14. Nancy V, Wolthuis RM, de Tand MF, Janoueix-Lerosey I, Bos JL, de Gunzburg J (март 1999 г.). «Идентификация и характеристика потенциальных эффекторных молекул Ras-родственной GTPase Rap2». Журнал биологической химии. 274 (13): 8737–45. Дои:10.1074 / jbc.274.13.8737. PMID  10085114.
15. Ребхун Дж. Ф., Кастро А. Ф., Куиллиам Лос-Анджелес (ноябрь 2000 г.). «Идентификация факторов обмена гуаниновых нуклеотидов (GEF) для Rap1 GTPase. Регулирование MR-GEF посредством взаимодействия M-Ras-GTP». Журнал биологической химии. 275 (45): 34901–8. Дои:10.1074 / jbc.M005327200. PMID  10934204.
16. Кастро А.Ф., Ребхун Дж. Ф., Кларк Дж. Дж., Куиллиам Лос-Анджелес (август 2003 г.). «Rheb связывает комплекс 2 туберозного склероза (TSC2) и способствует активации киназы S6 в зависимости от рапамицина и фарнезилирования». Журнал биологической химии. 278 (35): 32493–6. Дои:10.1074 / jbc.C300226200. PMID  12842888.
17. Ямамото Ю., Джонс К.А., Мак BC, Мюленбахс А., Йунг Р.С. (август 2002 г.). «Многокомпонентное распределение продуктов генов туберозного склероза, гамартина и туберина». Архивы биохимии и биофизики. 404 (2): 210–7. Дои:10.1016 / с0003-9861 (02) 00300-4. PMID  12147258.