PANX1 - PANX1

PANX1
Идентификаторы
Псевдонимы	PANX1, MRS1, PX1, UNQ2529, паннексин 1, OOMD7
Внешние идентификаторы	OMIM: 608420 MGI: 1860055 ГомолоГен: 49416 Генные карты: PANX1
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 11 (человек)[1] Группа 11q21 Начинать 94,128,841 бп[1] Конец 94,181,968 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 9 (мышь)[2] Группа 9 | 9 A2 Начинать 15,002,128 бп[2] Конец 15,045,478 бп[2]
Генная онтология Молекулярная функция • связывание ионного канала • активность кальциевых каналов • активность канала • связывание с белками каркаса • активность канала щелевого соединения • связывание протеазы • связывание актиновой нити • активность канала утечки • активность гетеродимеризации белков • связывание актина • активность полуканала щелевого соединения • рецепторное связывание • активность широкопорового канала Сотовый компонент • неотъемлемый компонент мембраны • мембрана эндоплазматического ретикулума • соединение клеток • пузырь • щелевой переход • мембрана • эндоплазматический ретикулум • клеточная мембрана • макромолекулярный комплекс Биологический процесс • ответ на АТФ • положительная регуляция секреции цитокинов • катионный транспорт • ионный транспорт • ответ на ишемию • трансмембранный транспорт ионов кальция • трансмембранный транспорт • гексамеризация белков • транспорт ионов кальция • передача сигналов от клетки к клетке • транспорт Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	24145	55991
Ансамбль	ENSG00000110218	ENSMUSG00000031934
UniProt	Q96RD7	Q9JIP4
RefSeq (мРНК)	NM_015368	NM_019482
RefSeq (белок)	NP_056183	NP_062355
Расположение (UCSC)	Chr 11: 94,13 - 94,18 Мб	Chr 9: 15 - 15,05 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Паннексин 1 это белок у людей, который кодируется PANX1 ген.^[5]

Белок, кодируемый этим геном, принадлежит к иннексин семья. Члены семейства Innexin являются структурными компонентами щелевые соединения. Этот белок и паннексин 2 в большом количестве экспрессируются в центральной нервной системе (ЦНС) и коэкспрессируются в различных популяциях нейронов. Исследования в Xenopus ооциты предполагают, что этот белок сам по себе и в комбинации с паннексином 2 может образовывать щелевые соединения, специфичные для типов клеток, с различными свойствами.^[5]

Клиническая значимость

Было показано, что мутации усечения в этом гене способствуют метастазированию рака груди в легкие, позволяя раковым клеткам выжить при механическом растяжении в микроциркуляции.^[6]

Нарушения этого гена были связаны с прогрессированием опухоли меланомы.^[7]

Паннексин 1 также является важным компонентом мембранных каналов, участвующих в формировании тонких выступов плазматической мембраны, называемых апопоподия и бисерные апопоподии в течение апоптоз.^[8][9]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000110218 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031934 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. «Энтрез Джин: Паннексин 1». Получено 2012-04-11.
6. Ферлоу П.В., Чжан С., Сунг Т.Д., Халберг Н., Гударзи Х., Мангрум С., Ву Ю.Г., Элемент О, Тавазойе С.Ф. (июль 2015 г.). «Механочувствительные каналы паннексина-1 опосредуют выживание метастатических клеток микрососудов». Природа клеточной биологии. 17 (7): 943–952. Дои:10.1038 / ncb3194. ЧВК  5310712. PMID  26098574.
7. Penuela S, Gyenis L, Ablack A, Churko JM, Berger AC, Litchfield DW, Lewis JD, Laird DW (август 2012 г.). «Потеря паннексина 1 замедляет прогрессирование меланомы за счет возврата к меланоцитарному фенотипу». Журнал биологической химии. 287 (34): 29184–93. Дои:10.1074 / jbc.M112.377176. ЧВК  3436541. PMID  22753409.
8. Пун И.К., Чиу Ю.Х., Армстронг А.Дж., Кинчен Дж.М., Джункаделла И.Дж., Бейлисс Д.А., Равичандран К.С. (2014). «Неожиданная связь между антибиотиком, каналами паннексина и апоптозом». Природа. 507 (7492): 329–34. Дои:10.1038 / природа13147. ЧВК  4078991. PMID  24646995.
9. Аткин-Смит Г.К., Тиксейра Р., Паоне С., Мативанан С., Коллинз С., Лием М., Гудолл К.Дж., Равичандран К.С., Хьюлетт М.Д., Пун И.К. (2015). «Новый механизм образования внеклеточных везикул во время апоптоза с помощью мембранной структуры« шарики на нитке »». Nat Commun. 6: 7439. Дои:10.1038 / ncomms8439. ЧВК  4490561. PMID  26074490.

дальнейшее чтение

• Пелегрин П., Surprenant A (ноябрь 2006 г.). «Паннексин-1 опосредует образование крупных пор и высвобождение интерлейкина-1бета АТФ-зависимым рецептором P2X7». Журнал EMBO. 25 (21): 5071–82. Дои:10.1038 / sj.emboj.7601378. ЧВК  1630421. PMID  17036048.
• Bruzzone R, Hormuzdi SG, Barbe MT, Herb A, Monyer H (ноябрь 2003 г.). «Паннексины, семейство белков щелевых контактов, экспрессируемых в головном мозге». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 100 (23): 13644–9. Дои:10.1073 / pnas.2233464100. ЧВК  263867. PMID  14597722.
• Рейес Дж. П., Эрнандес-Карбальо С. Ю., Перес-Флорес Г., Перес-Корнехо П., Арреола Дж. (Февраль 2009 г.). «Отсутствие связи между растяжением мембраны и полуканалами паннексина-1». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 380 (1): 50–3. Дои:10.1016 / j.bbrc.2009.01.021. ЧВК  2670310. PMID  19150332.
• Орлофф М., Петерсон С., Хе Икс, Ганапати С., Хилд Б., Ян Ю. Р., Бебек Г., Ромиг Т., Сонг Дж. Х., Ву В., Дэвид С., Ченг И., Мельцер С. Дж., Энг С. (июль 2011 г.). «Мутации зародышевой линии в MSR1, ASCC1 и CTHRC1 у пациентов с пищеводом Барретта и аденокарциномой пищевода». JAMA. 306 (4): 410–9. Дои:10.1001 / jama.2011.1029. ЧВК  3574553. PMID  21791690.
• Амбрози К., Гассманн О., Пранскевич Дж., Боасса Д., Смок А., Ван Дж., Даль Дж., Стейнем К., Сосинский Г. Э. (август 2010 г.). «Каналы паннексина1 и паннексина2 демонстрируют четвертичное сходство с коннексонами и разные числа олигомеризации друг от друга». Журнал биологической химии. 285 (32): 24420–31. Дои:10.1074 / jbc.M110.115444. ЧВК  2915678. PMID  20516070.
• Woehrle T, Yip L, Elkhal A, Sumi Y, Chen Y, Yao Y, Insel PA, Junger WG (ноябрь 2010 г.). «Паннексин-1-опосредованный гемиканалом высвобождение АТФ вместе с рецепторами P2X1 и P2X4 регулируют активацию Т-клеток в иммунном синапсе». Кровь. 116 (18): 3475–84. Дои:10.1182 / blood-2010-04-277707. ЧВК  2981474. PMID  20660288.
• Боасса Д., Амбрози К., Цю Ф., Даль Г., Гайетта Г., Сосинский Г. (октябрь 2007 г.). «Каналы паннексина-1 содержат сайт гликозилирования, который направляет гексамер на плазматическую мембрану». Журнал биологической химии. 282 (43): 31733–43. Дои:10.1074 / jbc.M702422200. PMID  17715132.
• Баранова А., Иванов Д., Петраш Н., Пестова А., Скоблов М., Кельмансон И., Шагин Д., Назаренко С., Гераймович Е., Литвин О., Тиунова А., Борн Т. Л., Усман Н., Староверов Д., Лукьянов С., Панчин Ю. (апрель 2004 г. ). «Семейство паннексинов млекопитающих гомологично белкам щелевых контактов иннексинов беспозвоночных». Геномика. 83 (4): 706–16. Дои:10.1016 / j.ygeno.2003.09.025. PMID  15028292.
• Бхалла-Гехи Р., Пенуэла С., Чурко Дж. М., Шао К., Лэрд Д. В. (март 2010 г.). «Доставка паннексина1 и паннексина3, динамика клеточной поверхности и взаимодействия цитоскелета». Журнал биологической химии. 285 (12): 9147–60. Дои:10.1074 / jbc.M109.082008. ЧВК  2838334. PMID  20086016.