NOX5 - NOX5

NOX5
Идентификаторы
Псевдонимы	NOX5, НАДФН оксидаза 5
Внешние идентификаторы	OMIM: 606572 ГомолоГен: 41568 Генные карты: NOX5
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 15 (человек)[1] Группа 15q23 Начните 68,930,525 бп[1] Конец 69,062,762 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • связывание ионов металлов • активность водородно-ионного канала • связывание ионов кальция • гемовое связывание • оксидоредуктазная активность • связывание флавинаденин динуклеотидов • Связывание NADP • GO: 0001948 связывание с белками • супероксид-генерирующая активность НАДФН-оксидазы Сотовый компонент • неотъемлемый компонент мембраны • мембрана • эндоплазматический ретикулум • мембрана эндоплазматического ретикулума • клеточная мембрана • НАДФН оксидазный комплекс Биологический процесс • ангиогенез • образование супероксид-аниона • положительная регуляция метаболических процессов активных форм кислорода • регулирование слияния сперматозоидов с плазматической мембраной яйцеклетки • апоптотический процесс • ионный транспорт • окислительно-восстановительный процесс • регулирование транспорта протонов • клеточная пролиферация • пролиферация эндотелиальных клеток • секреция цитокинов • клеточный ответ на окислительный стресс • трансмембранный перенос ионов водорода • цитоскелет-зависимый цитокинез • ответ защиты Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	79400	н / д
Ансамбль	ENSG00000255346	н / д
UniProt	Q96PH1	н / д
RefSeq (мРНК)	NM_001184779 NM_001184780 NM_024505	н / д
RefSeq (белок)	NP_001171708 NP_001171709 NP_078781	н / д
Расположение (UCSC)	Chr 15: 68.93 - 69.06 Мб	н / д
PubMed поиск	[2]	н / д
Викиданные
Просмотр / редактирование человека

НАДФН-оксидаза, EF-связывающий кальций домен 5, также известен как NOX5, это белок который у человека кодируется NOX5 ген.^[3][4]

Функция

NOX5 - это роман НАДФН оксидаза что порождает супероксид.^[3]

Nox5 взаимодействует с c-abl, образование супероксида приводит к фосфорилирование c-abl, в то время как ингибирование активности c-abl киназы подавляет продукцию супероксида Nox5.^[5]

использованная литература

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000255346 - Ансамбль, Май 2017
2. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
3. «Ген Entrez: NOX5 НАДФН-оксидаза, EF-связывающий кальций домен 5».
4. Банфи Б., Мольнар Г., Матурана А., Стегер К., Хегедес Б., Деморекс Н., Краузе К. Х. (октябрь 2001 г.). «Са (2 +) - активированная НАДФН-оксидаза в яичках, селезенке и лимфатических узлах». J. Biol. Chem. 276 (40): 37594–601. Дои:10.1074 / jbc.M103034200. PMID  11483596.
5. Эль-Джамали А., Валенте А.Дж., Лехлейтер Д.Д., Гамез М.Дж., Пирсон Д.В., Наузиф В.М., Кларк Р.А. (март 2008 г.). «НОВАЯ РЕДОКС-ЗАВИСИМАЯ РЕГУЛЯЦИЯ NOX5 ТИРОЗИНКИНАЗОЙ C-ABL». Свободный Радич. Биол. Med. 44 (5): 868–81. Дои:10.1016 / j.freeradbiomed.2007.11.020. ЧВК  2278123. PMID  18160052.

дальнейшее чтение

• Лачгар А., Соджик Н., Арбо С. и др. (1999). «Усиление воспалительного окислительно-восстановительного состояния клеток с помощью иммунодепрессивных белков Tat и gp160 вируса иммунодефицита человека типа 1». Дж. Вирол. 73 (2): 1447–52. ЧВК  103969. PMID  9882350.
• Cheng G, Cao Z, Xu X и ​​др. (2001). «Гомологи gp91phox: клонирование и тканевая экспрессия Nox3, Nox4 и Nox5». Ген. 269 (1–2): 131–40. Дои:10.1016 / S0378-1119 (01) 00449-8. PMID  11376945.
• Банфи Б., Мольнар Г., Матурана А. и др. (2001). «Са (2 +) - активированная НАДФН-оксидаза в яичках, селезенке и лимфатических узлах». J. Biol. Chem. 276 (40): 37594–601. Дои:10.1074 / jbc.M103034200. PMID  11483596.
• Армстронг JS, Bivalacqua TJ, Chamulitrat W и др. (2002). «Сравнение НАДФН-оксидазы в человеческих сперматозоидах и лейкоцитах». Int. Дж. Андрол. 25 (4): 223–9. Дои:10.1046 / j.1365-2605.2002.00351.x. PMID  12121572.
• Москва П., Дагер М.К., Паклет М.Х. и др. (2002). «Участие белков, активирующих Rac GTPase, в дезактивации фагоцитарной НАДФН-оксидазы». Биохимия. 41 (34): 10710–6. Дои:10.1021 / bi0257033. PMID  12186557.
• Ота Т., Сузуки Ю., Нисикава Т. и др. (2004). «Полное секвенирование и характеристика 21 243 полноразмерных кДНК человека». Nat. Genet. 36 (1): 40–5. Дои:10,1038 / ng1285. PMID  14702039.
• Банфи Б., Тироне Ф., Дюруссель И. и др. (2004). «Механизм Са2 + активации НАДФН оксидазы 5 (NOX5)». J. Biol. Chem. 279 (18): 18583–91. Дои:10.1074 / jbc.M310268200. PMID  14982937.
• Яна А., Пахан К. (2005). «Вирус иммунодефицита человека типа 1 gp120 индуцирует апоптоз в первичных нейронах человека посредством окислительно-восстановительной активации нейтральной сфингомиелиназы». J. Neurosci. 24 (43): 9531–40. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.3085-04.2004. ЧВК  1955476. PMID  15509740.
• Кавахара Т., Ритсик Д., Ченг Дж., Ламбет Дж. Д. (2005). «Точечные мутации в богатой пролином области p22phox являются доминирующими ингибиторами Nox1- и Nox2-зависимой генерации реактивного кислорода». J. Biol. Chem. 280 (36): 31859–69. Дои:10.1074 / jbc.M501882200. PMID  15994299.
• Фемлинг JK, Nauseef WM, Weiss JP (2005). «Синергизм между внеклеточной группой IIA фосфолипазы A2 и НАДФН-оксидазой фагоцитов при переваривании фосфолипидов Staphylococcus aureus, попадающих в организм нейтрофилами человека». J. Immunol. 175 (7): 4653–61. Дои:10.4049 / jimmunol.175.7.4653. PMID  16177112.
• Кукорану И., Клемпус Р., Дикалова А. и др. (2005). «НАД (Ф) Н-оксидаза 4 опосредует трансформацию индуцированной фактором роста-бета1 дифференцировки сердечных фибробластов в миофибробласты». Circ. Res. 97 (9): 900–7. Дои:10.1161 / 01.RES.0000187457.24338.3D. PMID  16179589.
• Камигути А.С., Серрандер Л., Лин К. и др. (2006). «Экспрессия и активность NOX5 в циркулирующих злокачественных В-клетках волосатоклеточного лейкоза». J. Immunol. 175 (12): 8424–30. Дои:10.4049 / jimmunol.175.12.8424. PMID  16339585.
• Fu X, Beer DG, Behar J и др. (2006). «белок, связывающий элемент цАМФ-ответа, опосредует индуцированную кислотой экспрессию НАДФН-оксидазы NOX5-S в клетках аденокарциномы пищевода Барретта». J. Biol. Chem. 281 (29): 20368–82. Дои:10.1074 / jbc.M603353200. PMID  16707484.
• Duerrschmidt N, Stielow C, Muller G и др. (2006). «NO-опосредованная регуляция NAD (P) H оксидазы с помощью ламинарного сдвигового напряжения в эндотелиальных клетках человека». J. Physiol. 576 (Pt 2): 557–67. Дои:10.1113 / jphysiol.2006.111070. ЧВК  1890367. PMID  16873416.
• Chenevier-Gobeaux C, Lemarechal H, Bonnefont-Rousselot D, et al. (2007). «Производство супероксида и экспрессия НАДФН-оксидазы в ревматоидных синовиальных клетках человека: регулирование интерлейкином-1бета и фактором некроза опухоли альфа». Воспаление. Res. 55 (11): 483–90. Дои:10.1007 / s00011-006-6036-8. PMID  17122966.
• Джагнандан Д., Черч Дж. Э., Банфи Б. и др. (2007). «Новый механизм активации НАДФН-оксидазы 5. Сенсибилизация кальция через фосфорилирование». J. Biol. Chem. 282 (9): 6494–507. Дои:10.1074 / jbc.M608966200. PMID  17164239.
• БелАиба Р.С., Джорджевич Т., Петри А. и др. (2007). «Варианты NOX5 функционально активны в эндотелиальных клетках». Свободный Радич. Биол. Med. 42 (4): 446–59. Дои:10.1016 / j.freeradbiomed.2006.10.054. PMID  17275676.
• Тирон Ф, Кокс Дж. А. (2007). «НАДФН-оксидаза 5 (NOX5) взаимодействует с кальмодулином и регулируется им». FEBS Lett. 581 (6): 1202–8. Дои:10.1016 / j.febslet.2007.02.047. PMID  17346712.
• Цинь Ф., Симеоне М., Патель Р. (2007). «Ингибирование НАДФН-оксидазы снижает окислительный стресс и апоптоз миокарда и улучшает сердечную функцию при сердечной недостаточности после инфаркта миокарда». Свободный Радич. Биол. Med. 43 (2): 271–81. Дои:10.1016 / j.freeradbiomed.2007.04.021. PMID  17603936.