GGA1 - GGA1

GGA1
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1J2J, 1JWF, 1JWG, 1NA8, 1NAF, 1NWM, 1O3X, 1ОМ9, 1OXZ, 1PY1, 1UJJ, 1UJK, 1X79, 2DWX, 2DWY, 3G2S, 3G2T, 3G2U, 3G2V, 3G2W
Идентификаторы
Псевдонимы	GGA1, ассоциированный с Гольджи, гамма-адаптин ухо, содержащий ARF-связывающий белок 1
Внешние идентификаторы	OMIM: 606004 MGI: 2146207 ГомолоГен: 39250 Генные карты: GGA1
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 22 (человек)[1] Группа 22q13.1 Начинать 37,608,725 бп[1] Конец 37,633,564 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 15 (мышь)[2] Группа 15 | 15 E1 Начинать 78,877,190 бп[2] Конец 78,894,585 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • GO: 0001948 связывание с белками • Связывание фактора ADP-рибозилирования • активность гетеродимеризации белков • молекулярная функция Сотовый компонент • эндосома • аппарат Гольджи • эндосомная мембрана • внутриклеточный • мембрана • внутриклеточная мембраносвязанная органелла • клатриновый адаптерный комплекс • нуклеоплазма • мембрана ранней эндосомы • ранняя эндосома • цитозоль • макромолекулярный комплекс Биологический процесс • транспорт белка • метаболический процесс клеточного белка • внутриклеточный транспорт белка • транспорт токсинов • положительная регуляция белкового катаболического процесса • везикулярный транспорт • транспорт • Гольджи к транспорту через плазматическую мембрану • локализация белка • локализация белка на поверхности клетки • ретроградный транспорт, эндосома к Гольджи • Гольджи к транспорту белков плазматической мембраны • локализация белка на цилиарной мембране Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	26088	106039
Ансамбль	ENSG00000100083	ENSMUSG00000033128
UniProt	Q9UJY5	Q8R0H9
RefSeq (мРНК)	NM_001001560 NM_001001561 NM_001172687 NM_001172688 NM_013365 NM_001363771	NM_145929
RefSeq (белок)	NP_001001560 NP_001166158 NP_001166159 NP_037497 NP_001350700	NP_666041
Расположение (UCSC)	Chr 22: 37.61 - 37.63 Мб	Chr 15: 78,88 - 78,89 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Белок, связывающий фактор рибозилирования, GGA1 это белок что у людей кодируется GGA1 ген.^[5][6][7]

Этот ген кодирует член семейства ARF-связывающих (GGA) белков, локализованных по Гольджи, содержащих ухо гамма-адаптин. Члены этого семейства представляют собой повсеместно распространенные белки оболочки, которые регулируют перемещение белков между транс-Гольджи сеть и лизосома. Эти белки имеют общий амино-концевой домен VHS, который опосредует сортировку маннозо-6-фосфатные рецепторы в сети транс-Гольджи. Они также содержат карбокси-концевую область, гомологичную ушному домену гамма-адаптинов. Для этого гена было обнаружено множество альтернативно сплайсированных вариантов транскриптов, кодирующих разные изоформы.^[8]

Взаимодействия

GGA1 показал себя взаимодействовать с Сортилин 1,^[9] BACE2,^[10] RABEP1^[11] и ARF3.^[12][13]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000100083 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000033128 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Херст Дж, Луи У.В., Брайт Н.А., Тотти Н., Матрос М.Н., Робинсон М.С. (май 2000 г.). «Семейство белков с гамма-адаптином и доменами VHS, которые облегчают перенос между сетью транс-Гольджи и вакуолью / лизосомой». J Cell Biol. 149 (1): 67–80. Дои:10.1083 / jcb.149.1.67. ЧВК  2175106. PMID  10747088.
6. Dell'Angelica EC, Puertollano R, Mullins C, Aguilar RC, Vargas JD, Hartnell LM, Bonifacino JS (май 2000 г.). «GGA: семейство белков, связывающих фактор рибозилирования АДФ, связанных с адаптерами и связанных с комплексом Гольджи». J Cell Biol. 149 (1): 81–94. Дои:10.1083 / jcb.149.1.81. ЧВК  2175099. PMID  10747089.
7. Xie L, Boyle D, Sanford D, Scherer PE, Pessin JE, Mora S (март 2006 г.). «Внутриклеточное движение и секреция адипонектина зависит от везикул, покрытых GGA». J Biol Chem. 281 (11): 7253–9. Дои:10.1074 / jbc.M511313200. PMID  16407204.
8. «Ген Entrez: GGA1, связанный с гольджи, содержащий гамма-адаптин, ARF-связывающий белок 1».
9. Якобсен, Линда; Мэдсен Педер; Nielsen Morten S; Герартс Вийнанд П. М.; Глиманн Йорген; Smit August B; Петерсен Клаус М (январь 2002 г.). «Цитоплазматический домен sorLA взаимодействует с GGA1 и -2 и определяет минимальные требования для связывания GGA». FEBS Lett. 511 (1–3): 155–8. Дои:10.1016 / S0014-5793 (01) 03299-9. ISSN  0014-5793. PMID  11821067.
10. Он, Сянъюань; Чанг Ван-Пин; Кёльш Джеральд; Тан Джордан (июль 2002 г.). «Цитозольный домен мемапсина 2 (бета-секретаза) связывается с доменами VHS GGA1 и GGA2: влияние на механизм эндоцитоза мемапсина 2». FEBS Lett. 524 (1–3): 183–7. Дои:10.1016 / S0014-5793 (02) 03052-1. ISSN  0014-5793. PMID  12135764.
11. Маттера, Рафаэль; Ариги Сесилия Н; Лодж Роберт; Зериал Марино; Бонифачино Хуан С (январь 2003 г.). «Двухвалентное взаимодействие GGA с комплексом Рабаптин-5-Рабекс-5». EMBO J. 22 (1): 78–88. Дои:10.1093 / emboj / cdg015. ISSN  0261-4189. ЧВК  140067. PMID  12505986.
12. Боман, Аннетт Л; Сало Пол Д; Хоглунд Мелисса Дж; Strand Nicole L; Rensink Shelly J; Жданкина Ольга (сентябрь 2002 г.). «Взаимодействия АДФ-фактор рибозилирования (ARF) недостаточно для функции или локализации дрожжевого белка GGA». Мол. Биол. Клетка. 13 (9): 3078–95. Дои:10.1091 / mbc.E02-02-0078. ISSN  1059-1524. ЧВК  124144. PMID  12221117.
13. Boman, A L; Zhang C j; Zhu X; Кан Р. А. (апрель 2000 г.). «Семейство эффекторов фактора ADP-рибозилирования, которые могут изменять мембранный транспорт через транс-Гольджи». Мол. Биол. Клетка. 11 (4): 1241–55. Дои:10.1091 / mbc.11.4.1241. ISSN  1059-1524. ЧВК  14844. PMID  10749927.

дальнейшее чтение

• Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
• Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К. и др. (1997). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Ген. 200 (1–2): 149–56. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID  9373149.
• Данэм И., Шимицу Н., Роу Б.А. и др. (1999). «Последовательность ДНК хромосомы 22 человека». Природа. 402 (6761): 489–95. Bibcode:1999Натура.402..489D. Дои:10.1038/990031. PMID  10591208.
• Боман А.Л., Чжан С., Чжу Х, Кан Р.А. (2000). «Семейство эффекторов фактора ADP-рибозилирования, которые могут изменять мембранный транспорт через транс-Гольджи». Мол. Биол. Клетка. 11 (4): 1241–55. Дои:10.1091 / mbc.11.4.1241. ЧВК  14844. PMID  10749927.
• Такацу Х, Ёсино К., Накаяма К. (2000). «Адаптерный домен гомологии уха гамма консервативен в белках гамма-адаптина и GGA, которые взаимодействуют с гамма-синергином». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 271 (3): 719–25. Дои:10.1006 / bbrc.2000.2700. PMID  10814529.
• Жданкина О., Стрэнд Н.Л., Редмонд Дж. М., Боман А. Л. (2001). «Белки GGA дрожжей взаимодействуют с GTP-связанным Arf и способствуют транспортировке через Гольджи». Дрожжи. 18 (1): 1–18. Дои:10.1002 / 1097-0061 (200101) 18: 1 <1 :: AID-YEA644> 3.0.CO; 2-5. PMID  11124697.
• Пуэртоллано Р., Рандаццо П.А., Пресли Дж. Ф. и др. (2001). «GGAs способствуют ARF-зависимому привлечению клатрина в TGN». Клетка. 105 (1): 93–102. Дои:10.1016 / S0092-8674 (01) 00299-9. PMID  11301005.
• Пуэртоллано Р., Агилар Р.К., Горшкова И. и др. (2001). «Сортировка маннозо-6-фосфатных рецепторов, опосредованных GGA». Наука. 292 (5522): 1712–6. Bibcode:2001Научный ... 292.1712P. Дои:10.1126 / science.1060750. PMID  11387475.
• Такацу Х, Като Й, Шиба Й, Накаяма К. (2001). «Гольджи-локализующийся домен гомологии уха с гамма-адаптином, белки, связывающие фактор рибозилирования АДФ (GGA), взаимодействуют с кислыми дилейциновыми последовательностями в цитоплазматических доменах сортирующих рецепторов через свои домены Vps27p / Hrs / STAM (VHS)». J. Biol. Chem. 276 (30): 28541–5. Дои:10.1074 / jbc.C100218200. PMID  11390366.
• Якобсен Л., Мадсен П., Нильсен М.С. и др. (2002). «Цитоплазматический домен sorLA взаимодействует с GGA1 и -2 и определяет минимальные требования для связывания GGA». FEBS Lett. 511 (1–3): 155–8. Дои:10.1016 / S0014-5793 (01) 03299-9. PMID  11821067.
• Шиба Т., Такацу Х., Ноги Т. и др. (2002). «Структурная основа для распознавания последовательности дилейцина кислотного кластера GGA1». Природа. 415 (6874): 937–41. Bibcode:2002Натура.415..937S. Дои:10.1038 / 415937a. PMID  11859376.
• Такацу Х, Йошино К., Тода К., Накаяма К. (2002). «Белки GGA связываются с мембранами Гольджи посредством взаимодействия между их доменами GGAH и факторами ADP-рибозилирования». Biochem. J. 365 (Pt 2): 369–78. Дои:10.1042 / BJ20020428. ЧВК  1222692. PMID  11950392.
• Дорей Б., Брунс К., Гош П., Корнфельд С.А. (2002). «Аутоингибирование лиганд-связывающего сайта VHS-доменов GGA1 / 3 внутренним кислотным кластер-дилейциновым мотивом». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (12): 8072–7. Bibcode:2002PNAS ... 99.8072D. Дои:10.1073 / pnas.082235699. ЧВК  123022. PMID  12060753.
• Хэ Х, Чанг В.П., Кёльш Дж., Тан Дж. (2002). «Цитозольный домен мемапсина 2 (бета-секретаза) связывается с доменами VHS GGA1 и GGA2: влияние на механизм эндоцитоза мемапсина 2». FEBS Lett. 524 (1–3): 183–7. Дои:10.1016 / S0014-5793 (02) 03052-1. PMID  12135764.
• Боман А.Л., Сало П.Д., Хауглунд М.Дж. и др. (2003). «Взаимодействия АДФ-фактор рибозилирования (ARF) недостаточно для функции или локализации дрожжевого белка GGA». Мол. Биол. Клетка. 13 (9): 3078–95. Дои:10.1091 / mbc.E02-02-0078. ЧВК  124144. PMID  12221117.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Bibcode:2002ПНАС ... 9916899М. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
• Маттера Р., Ариги С. Н., Лодж Р. и др. (2003). «Двухвалентное взаимодействие GGA с комплексом Рабаптин-5-Рабекс-5». EMBO J. 22 (1): 78–88. Дои:10.1093 / emboj / cdg015. ЧВК  140067. PMID  12505986.
• Миллс И.Г., Прэфке Г.Дж., Валлис И. и др. (2003). «EpsinR: белок, взаимодействующий с AP1 / клатрином, участвующий в переносе везикул». J. Cell Biol. 160 (2): 213–22. Дои:10.1083 / jcb.200208023. ЧВК  2172650. PMID  12538641.