Белок рецептора цАМФ - cAMP receptor protein

Не путать с С-реактивный белок.
Белок рецептора CAMP
1i5z.jpg
Структура Кишечная палочка Циклический АМФ-рецепторный белок.
Идентификаторы
СимволCRP
Альт. символыКОЛПАЧОК
Ген NCBI947867
PDB1I5Z
RefSeqNP_417816.1
UniProtP0ACJ8

белок рецептора цАМФ (CRP; также известный как протеин-активатор катаболита, КОЛПАЧОК) это регуляторный белок в бактерии. CRP белок связывает лагерь, что вызывает конформационное изменение, которое позволяет CRP прочно связываться с определенным участком ДНК в промоутеры генов, которые он контролирует.[1][2] Затем CRP активирует транскрипцию через прямые белок-белковые взаимодействия с РНК-полимераза.[1][2]

Гены, регулируемые CRP, в основном участвуют в энергетическом обмене, например: галактоза, цитрат, или Транслокация группы PEP система.[3][4] В кишечная палочка, белок рецептора циклического АМФ (CRP) может регулировать транскрипцию более 100 генов.

Сигналом к ​​активации CRP является связывание циклического AMP. Связывание cAMP с CRP приводит к передаче сигнала на большие расстояния от N-концевого cAMP-связывающего домена к C-концевому домену белка, который отвечает за взаимодействие со специфическими последовательностями ДНК.[5]

На CRP-зависимых промоторах «класса I» CRP связывается с участком ДНК, расположенным выше основных промоторных элементов, и активирует транскрипцию посредством белок-белковых взаимодействий между «активирующей областью 1» CRP и С-концевым доменом РНК-полимераза альфа-субъединица.[1][2][6] На CRP-зависимых промоторах «класса II» CRP связывается с участком ДНК, который перекрывает элемент промотора -35 и активирует транскрипцию посредством двух наборов белок-белковых взаимодействий: (1) взаимодействие между «активирующей областью 1» CRP и С-концевой домен РНК-полимераза альфа-субъединице, и (2) взаимодействие между «активирующей областью 2» CRP и N-концевым доменом РНК-полимераза альфа-субъединица.[1][2] В CRP-зависимых промоторах "класса III" CRP функционирует вместе с одним или несколькими "соактиватор «белки.[1][2]

На большинстве CRP-зависимых промоторов CRP активирует транскрипцию в первую очередь или исключительно посредством механизма «рекрутирования», в котором белок-белковые взаимодействия между CRP и РНК-полимераза способствовать связыванию РНК-полимераза промоутеру.[1]

Рекомендации

  1. ^ а б c d е ж Басби С., Эбрайт RH. (1999). «Активация транскрипции белком-активатором катаболита (CAP)». J. Mol. Биол. 293 (2): 199–213. Дои:10.1006 / jmbi.1999.3161. PMID  10550204.
  2. ^ а б c d е Лоусон С.Л., Суигон Д., Мураками К.С., Дарст С.А., Берман Х.М., Эбрайт Р.Х. (2004). «Белок-активатор катаболита: связывание ДНК и активация транскрипции». Curr. Мнение. Struct. Биол. 14 (1): 10–20. Дои:10.1016 / j.sbi.2004.01.012. ЧВК  2765107. PMID  15102444.
  3. ^ Weickert MJ, Adhya S (1993). «Реглон галактозы Escherichia coli» (PDF). Мол. Микробиол. 10 (2): 245–51. Дои:10.1111 / j.1365-2958.1993.tb01950.x. PMID  7934815.
  4. ^ Ботт М. (1997). «Анаэробный цитратный обмен и его регуляция у энтеробактерий». Arch. Микробиол. 167 (2–3): 78–88. Дои:10.1007 / s002030050419. PMID  9133329.
  5. ^ Попович, Н .; Ценг, С. -Р .; Тонелли, М .; Ebright, R. H .; Калодимос, К. Г. (2009). «Структурная основа для цАМФ-опосредованного аллостерического контроля белка-активатора катаболита». Труды Национальной академии наук. 106 (17): 6927–6932. Дои:10.1073 / pnas.0900595106. ЧВК  2678429. PMID  19359484.
  6. ^ Hudson, B.P .; Quispe, J .; Lara-Gonzalez, S .; Kim, Y .; Berman, H.M .; Arnold, E .; Ebright, R.H .; Лоусон, К. Л. (2009). «Трехмерная ЭМ структура интактного активатор-зависимого комплекса инициации транскрипции». Труды Национальной академии наук. 106 (47): 19830–19835. Дои:10.1073 / pnas.0908782106. ЧВК  2775702. PMID  19903881.