AMFR - AMFR

AMFR
Белок AMFR PDB 2EJS.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыAMFR, GP78, RNF45, рецептор аутокринного фактора подвижности
Внешние идентификаторыOMIM: 603243 MGI: 1345634 ГомолоГен: 888 Генные карты: AMFR
Расположение гена (человек)
Хромосома 16 (человек)
Chr.Хромосома 16 (человек)[1]
Хромосома 16 (человек)
Геномное расположение AMFR
Геномное расположение AMFR
Группа16q13Начинать56,361,452 бп[1]
Конец56,425,545 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE AMFR 202204 s в формате fs.png

PBB GE AMFR 202203 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001144
NM_138958
NM_001323511
NM_001323512

NM_011787

RefSeq (белок)

NP_001135
NP_001310440
NP_001310441

NP_035917

Расположение (UCSC)Chr 16: 56.36 - 56.43 МбChr 8: 93.97 - 94.01 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Рецептор аутокринного фактора моторики, изоформа 2 это белок что у людей кодируется AMFR ген.[5][6]

Фактор аутокринной подвижности представляет собой белок, стимулирующий подвижность опухоли, секретируемый опухолевыми клетками. Белок, кодируемый этим геном, представляет собой гликозилированный трансмембранный белок и рецептор аутокринного фактора подвижности. Рецептор, который показывает некоторое сходство последовательности с опухолевым белком р53, локализован на переднем и заднем краях клеток карциномы.[6]

Модельные организмы

Модельные организмы были использованы при изучении функции AMFR. Условный нокаутирующая мышь линия, называемая Amfrtm1a (КОМП) Wtsi[11][12] был создан как часть Международный консорциум Knockout Mouse программа - проект по мутагенезу с высокой пропускной способностью для создания и распространения моделей болезней на животных среди заинтересованных ученых.[13][14][15]

Самцы и самки животных прошли стандартизованный фенотипический скрининг для определения последствий удаления.[9][16] Было проведено 26 испытаний мутант мышей, и наблюдалась одна значительная аномалия: Гомозиготное меньше, чем ожидалось мутантные мыши дожили до отлучение от груди.[9]

Взаимодействия

AMFR был показан взаимодействовать с Валозин-содержащий белок.[17][18]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000159461 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031751 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Ватанабе Х., Карми П., Хоган В., Раз Т., Силлетти С., Наби И. Р., Раз А. (август 1991 г.). «Очистка фактора аутокринной подвижности опухолевых клеток человека и молекулярное клонирование его рецептора». J Biol Chem. 266 (20): 13442–8. PMID  1649192.
  6. ^ а б «Ген Entrez: рецептор аутокринного фактора подвижности AMFR».
  7. ^ "Сальмонелла данные о заражении для Amfr ". Wellcome Trust Институт Сэнгера.
  8. ^ "Citrobacter данные о заражении для Amfr ". Wellcome Trust Институт Сэнгера.
  9. ^ а б c Гердин А.К. (2010). "Программа генетики Sanger Mouse: характеристика мышей с высокой пропускной способностью". Acta Ophthalmologica. 88: 925–7. Дои:10.1111 / j.1755-3768.2010.4142.x. S2CID  85911512.
  10. ^ Портал ресурсов мыши, Институт Wellcome Trust Sanger.
  11. ^ «Международный консорциум нокаут-мышей».
  12. ^ "Информатика генома мыши".
  13. ^ Skarnes, W. C .; Rosen, B .; West, A. P .; Koutsourakis, M .; Бушелл, Вт .; Iyer, V .; Mujica, A.O .; Thomas, M .; Harrow, J .; Cox, T .; Джексон, Д .; Severin, J .; Biggs, P .; Fu, J .; Нефедов, М .; Де Йонг, П. Дж .; Стюарт, А. Ф .; Брэдли, А. (2011). «Ресурс условного нокаута для полногеномного исследования функции генов мыши». Природа. 474 (7351): 337–342. Дои:10.1038 / природа10163. ЧВК  3572410. PMID  21677750.
  14. ^ Долгин Э (2011). "Библиотека мыши настроена на нокаут". Природа. 474 (7351): 262–3. Дои:10.1038 / 474262a. PMID  21677718.
  15. ^ Коллинз Ф.С., Россант Дж., Вурст В. (2007). «Мышь на все случаи жизни». Клетка. 128 (1): 9–13. Дои:10.1016 / j.cell.2006.12.018. PMID  17218247. S2CID  18872015.
  16. ^ ван дер Вейден Л., Уайт Дж. К., Адамс Д. Д., Логан Д. В. (2011). «Набор инструментов генетики мышей: раскрытие функции и механизма». Геном Биол. 12 (6): 224. Дои:10.1186 / gb-2011-12-6-224. ЧВК  3218837. PMID  21722353.
  17. ^ Чжун, Сяоянь; Шэнь Юйсянь; Баллар Петек; Апостолоу Андрия; Агами Реувен; Фан Шэнъюнь (октябрь 2004 г.). «ААА-АТФаза p97 / валозин-содержащий белок взаимодействует с gp78, убиквитинлигазой для деградации, связанной с эндоплазматическим ретикулумом». J. Biol. Chem. Соединенные Штаты. 279 (44): 45676–84. Дои:10.1074 / jbc.M409034200. ISSN  0021-9258. PMID  15331598.
  18. ^ Ли, Джун Нет; Чжан Сянъюй; Ферамиско Джеймисон Д; Гун И; Е Джин (ноябрь 2008 г.). «Ненасыщенные жирные кислоты ингибируют протеасомную деградацию Insig-1 на стадии постубиквитинирования». J. Biol. Chem. Соединенные Штаты. 283 (48): 33772–83. Дои:10.1074 / jbc.M806108200. ISSN  0021-9258. ЧВК  2586246. PMID  18835813.

внешняя ссылка

дальнейшее чтение